[日本語] English
万見
- PDB-4qp5: Catalytic domain of the antimicrobial peptidase lysostaphin from ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qp5
タイトルCatalytic domain of the antimicrobial peptidase lysostaphin from Staphylococcus simulans crystallized in the presence of phosphate
要素Lysostaphin
キーワードHYDROLASE / Peptidase family M23 / Peptidoglycan amidase / Metallopeptidase / Peptidoglycan / Extracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


lysostaphin / cell wall organization / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Bacterial SH3 domain / SH3b domain profile. / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 ...: / Bacterial SH3 domain / SH3b domain profile. / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / Glucose Permease (Domain IIA) / Glucose Permease (Domain IIA) / : / Peptidase M23 / Peptidase family M23 / Duplicated hybrid motif / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Lysostaphin
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus simulans bv. staphylolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Sabala, I. / Jagielska, E. / Bardelang, P.T. / Czapinska, H. / Dahms, S.O. / Sharpe, J.A. / James, R. / Than, M.E. / Thomas, N.R. / Bochtler, M.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the antimicrobial peptidase lysostaphin from Staphylococcus simulans.
著者: Sabala, I. / Jagielska, E. / Bardelang, P.T. / Czapinska, H. / Dahms, S.O. / Sharpe, J.A. / James, R. / Than, M.E. / Thomas, N.R. / Bochtler, M.
履歴
登録2014年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysostaphin
B: Lysostaphin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1818
ポリマ－30,6762
非ポリマー5056
水3,945219
1
A: Lysostaphin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5914
ポリマ－15,3381
非ポリマー2523
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lysostaphin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5914
ポリマ－15,3381
非ポリマー2523
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.279, 106.780, 34.331
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Lysostaphin / Glycyl-glycine endopeptidase


分子量: 15338.175 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain, unp residues 248-386 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus simulans bv. staphylolyticus (バクテリア)
遺伝子: U66883.1 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P10547, lysostaphin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.05 M potassium dihydrogen phosphate, 20 % w/v PEG 8000 and 6 mM glycine hydroxamate supplemented with 10% (v/v) glycerol for cryocooling. Crystal was soaked for 5 min with 25 mM iodo-GGSGG ...詳細: 0.05 M potassium dihydrogen phosphate, 20 % w/v PEG 8000 and 6 mM glycine hydroxamate supplemented with 10% (v/v) glycerol for cryocooling. Crystal was soaked for 5 min with 25 mM iodo-GGSGG pentapeptide dissolved in the buffer used for cryocooling, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.20001
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.20001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→35.6 Å / Num. obs: 64943 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.77 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 13.23
反射 シェル解像度: 1.26→1.33 Å / 冗長度: 4.47 % / Mean I/σ(I) obs: 2.49 / Rsym value: 0.412 / % possible all: 90.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4LXC

4lxc


解像度: 1.26→34.04 Å / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 26.75 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.175 2039 3.14 %
Rwork0.13 --
obs0.133 64902 98.3 %
all-64902 -
溶媒の処理減衰半径: 0.05 Å / VDWプローブ半径: 0.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.91 Å2 / ksol: 0.54 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9557 Å20 Å21.0607 Å2
2--3.6445 Å2-0 Å2
3----1.6888 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.26→34.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2086 0 24 219 2329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012359
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1533220
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.654847
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074304
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005427
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2679-1.29890.30721850.20883791X-RAY DIFFRACTION85
1.2989-1.33310.23281030.20574409X-RAY DIFFRACTION98
1.3331-1.37130.24311460.19824392X-RAY DIFFRACTION97
1.3713-1.41420.2171620.19124191X-RAY DIFFRACTION94
1.4142-1.46310.16961030.17384392X-RAY DIFFRACTION98
1.4631-1.51950.2232060.1674319X-RAY DIFFRACTION95
1.5195-1.58580.20141030.15754356X-RAY DIFFRACTION98
1.5858-1.66540.16231030.15294405X-RAY DIFFRACTION98
1.6654-1.76390.15862070.14864300X-RAY DIFFRACTION95
1.7639-1.89070.15821050.14034416X-RAY DIFFRACTION98
1.8907-2.06420.18141050.12744403X-RAY DIFFRACTION98
2.0642-2.32630.17222010.12164317X-RAY DIFFRACTION96
2.3263-2.8080.14141020.11554421X-RAY DIFFRACTION98
2.808-4.51020.16941980.09154339X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る