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万見
- PDB-4z64: the plant peptide hormone receptor complex in arabidopsis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z64
タイトルthe plant peptide hormone receptor complex in arabidopsis
要素
  • Phytosulfokine
  • Phytosulfokine receptor 1
  • Somatic embryogenesis receptor kinase 1
キーワードHORMONE / hormone receptor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


microsporogenesis / floral organ abscission / regulation of defense response / pollen maturation / brassinosteroid mediated signaling pathway / peptide receptor activity / guanylate cyclase / guanylate cyclase activity / embryo development ending in seed dormancy / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity ...microsporogenesis / floral organ abscission / regulation of defense response / pollen maturation / brassinosteroid mediated signaling pathway / peptide receptor activity / guanylate cyclase / guanylate cyclase activity / embryo development ending in seed dormancy / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / receptor serine/threonine kinase binding / Golgi organization / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / signaling receptor binding / innate immune response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / : / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily ...Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / : / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Somatic embryogenesis receptor kinase 1 / Phytosulfokine receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Arabidopsis (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.659 Å
データ登録者Chai, J. / Wang, J. / Han, Z.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Allosteric receptor activation by the plant peptide hormone phytosulfokine
著者: Wang, J. / Li, H. / Han, Z. / Zhang, H. / Wang, T. / Lin, G. / Chang, J. / Yang, W. / Chai, J.
履歴
登録2015年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phytosulfokine receptor 1
C: Somatic embryogenesis receptor kinase 1
P: Phytosulfokine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,51217
ポリマ－94,7123
非ポリマー2,80014
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7370 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area32320 Å2
手法PISA
2
A: Phytosulfokine receptor 1
P: Phytosulfokine
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,21314
ポリマ－70,7312
非ポリマー2,48212
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area25690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.539, 220.888, 105.381
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-309-

MET

21A-309-

MET

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Phytosulfokine receptor 1 / AtPSKR1 / Phytosulfokine LRR receptor kinase 1


分子量: 69884.008 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP resides 24-648 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PSKR1, PSKR, At2g02220, F5O4.1
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: Q9ZVR7, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Somatic embryogenesis receptor kinase 1 / AtSERK1 / Somatic embryogenesis receptor-like kinase 1


分子量: 23981.150 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-213 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SERK1 / 発現宿主: Insect BA phytoplasma (バクテリア)
参照: UniProt: Q94AG2, receptor protein-tyrosine kinase, non-specific serine/threonine protein kinase

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 5分子 P

#3: タンパク質・ペプチド Phytosulfokine


分子量: 846.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Arabidopsis (植物)
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
糖 , 2種, 10分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M sodium acetate pH4.5, 2.0 M (NH4)2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6500 / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→99 Å / Num. obs: 49253 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 4.2 % / Net I/σ(I): 15.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Z5W

4z5w


解像度: 2.659→48.913 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2456 2509 5.09 %
Rwork0.2001 --
obs0.2024 49253 95.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.659→48.913 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6190 0 174 0 6364
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086517
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2658854
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8682411
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0841028
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051133
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6589-2.710.36681220.28642160X-RAY DIFFRACTION81
2.71-2.76530.30821490.27372630X-RAY DIFFRACTION99
2.7653-2.82550.32591340.26552643X-RAY DIFFRACTION99
2.8255-2.89120.33161450.25142661X-RAY DIFFRACTION99
2.8912-2.96350.31911420.2562624X-RAY DIFFRACTION98
2.9635-3.04360.31241540.24682645X-RAY DIFFRACTION98
3.0436-3.13310.29451400.24542636X-RAY DIFFRACTION98
3.1331-3.23430.26351300.23442637X-RAY DIFFRACTION98
3.2343-3.34980.33721280.23142659X-RAY DIFFRACTION98
3.3498-3.48390.27791310.22612650X-RAY DIFFRACTION98
3.4839-3.64240.26631360.20372620X-RAY DIFFRACTION97
3.6424-3.83440.20141600.17642589X-RAY DIFFRACTION97
3.8344-4.07450.2011380.15342620X-RAY DIFFRACTION96
4.0745-4.38890.16871330.14282620X-RAY DIFFRACTION96
4.3889-4.83020.20141450.1532590X-RAY DIFFRACTION95
4.8302-5.52840.20241370.17192617X-RAY DIFFRACTION95
5.5284-6.9620.28161400.22162572X-RAY DIFFRACTION93
6.962-48.92140.23131450.20542571X-RAY DIFFRACTION89
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -53.4774 Å / Origin y: -33.4835 Å / Origin z: -8.2839 Å
111213212223313233
T0.646 Å20.077 Å2-0.0413 Å2-0.4757 Å2-0.0458 Å2--0.3152 Å2
L0.716 °2-0.6193 °20.0413 °2-0.9733 °2-0.1559 °2--0.983 °2
S0.0563 Å °-0.0138 Å °-0.0849 Å °0.0714 Å °-0.0148 Å °-0.0809 Å °0.6656 Å °0.1618 Å °-0.0311 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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