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- PDB-3r4i: Crystal structure of a Citrate lyase (Bxe_B2899) from BURKHOLDERI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r4i
タイトルCrystal structure of a Citrate lyase (Bxe_B2899) from BURKHOLDERIA XENOVORANS LB400 at 2.24 A resolution
要素Citrate Lyase
キーワードLYASE / TIM beta/alpha-barrel / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-biology
機能・相同性
機能・相同性情報


citrate (pro-3S)-lyase / citrate (pro-3S)-lyase activity / regulation of cobalamin metabolic process / (S)-citramalyl-CoA lyase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #960 / Citramalyl-CoA lyase / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase domain / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special ...Helix Hairpins - #960 / Citramalyl-CoA lyase / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase domain / HpcH/HpaI aldolase/citrate lyase / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia xenovorans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Citrate lyase (Bxe_B2899) from BURKHOLDERIA XENOVORANS LB400 at 2.24 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Citrate Lyase
B: Citrate Lyase
C: Citrate Lyase
D: Citrate Lyase
E: Citrate Lyase
F: Citrate Lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,01726
ポリマ－225,2016
非ポリマー81620
水5,152286
1
A: Citrate Lyase
ヘテロ分子

A: Citrate Lyase
ヘテロ分子

A: Citrate Lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,8419
ポリマ－112,6003
非ポリマー2406
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area10320 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area35430 Å2
手法PISA
2
B: Citrate Lyase
ヘテロ分子

B: Citrate Lyase
ヘテロ分子

B: Citrate Lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,94712
ポリマ－112,6003
非ポリマー3479
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area10780 Å2
ΔGint-139 kcal/mol
Surface area35010 Å2
手法PISA
3
C: Citrate Lyase
ヘテロ分子

C: Citrate Lyase
ヘテロ分子

C: Citrate Lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,12415
ポリマ－112,6003
非ポリマー52412
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area12060 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area34770 Å2
手法PISA
4
D: Citrate Lyase
ヘテロ分子

D: Citrate Lyase
ヘテロ分子

D: Citrate Lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,24518
ポリマ－112,6003
非ポリマー64415
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area11540 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area33480 Å2
手法PISA
5
E: Citrate Lyase
ヘテロ分子

E: Citrate Lyase
ヘテロ分子

E: Citrate Lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,94712
ポリマ－112,6003
非ポリマー3479
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area10370 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area34190 Å2
手法PISA
6
F: Citrate Lyase
ヘテロ分子

F: Citrate Lyase
ヘテロ分子

F: Citrate Lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,94712
ポリマ－112,6003
非ポリマー3479
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area10440 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area33890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.468, 148.468, 79.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-543-

HOH

21C-577-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )A4 - 12
121chain A and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )A17 - 327
211chain B and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )B4 - 12
221chain B and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )B17 - 327
311chain C and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )C4 - 12
321chain C and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )C17 - 327
411chain D and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )D4 - 12
421chain D and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )D17 - 327
511chain E and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )E4 - 12
521chain E and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )E17 - 327
611chain F and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )F4 - 12
621chain F and (resseq 4:12 or resseq 17:327 )F17 - 327
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TRIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
Citrate Lyase


分子量: 37533.438 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia xenovorans (バクテリア)
株: LB400 / 遺伝子: Bxeno_B0128, Bxe_B2899 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q13S43, citrate (pro-3S)-lyase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.29 %
解説: THE STRUCTURE WAS INITIALLY PHASED IN SPACE GROUP P321. HOWEVER, ANAYSIS OF THE SOLUTION USING XTRIAGE AND INITIAL REFINEMENT RESULTS SUGGESTED THAT THE CORRECT SPACE GROUP WAS P3 WITH MEROHEDRAL TWINNING.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.33
詳細: 44.0% polyethylene glycol 600, 0.15M calcium acetate, 0.1M sodium cacodylate pH 6.33, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97879
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.476
反射解像度: 2.24→48.598 Å / Num. obs: 93682 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 37.127 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.36
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.24-2.320.5271.8357061812796
2.32-2.410.3772.4346491754096
2.41-2.520.3093364241842696.7
2.52-2.650.253.6354761793796.5
2.65-2.820.175.2370571874797.1
2.82-3.040.1217.3365881850197.1
3.04-3.340.06912358331811897.2
3.34-3.820.03720.6362561834496.9
3.82-4.810.02430.2364691845397.4
4.810.01936.7366321856097.3

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJanuary 30, 2009データスケーリング
PHENIX1.6.4精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.24→48.598 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / σ(F): 1.71 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. CALCIUM (CA) AND ACETATE (ACT) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION, AND CHLORIDE (CL) FROM THE PURIFICATION BUFFER WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. THE DIFFRACTION DATA SHOW MEROHEDERAL TWINNING WITH TWIN LAW "H, -H-K, -L". THE REFINED TWIN FRACTION WAS 0.48. THE R-FREE TEST SET REFLECTIONS WERE CHOSEN AT RANDOM WITH THE TWIN LAW INCLUDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1737 4707 5.02 %RANDOM + TWIN LAW
Rwork0.1513 ---
obs0.1532 93681 99.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.443 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 110.84 Å2 / Biso mean: 37.4499 Å2 / Biso min: 4.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.5924 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.5924 Å2-0 Å2
3----7.1847 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→48.598 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14387 0 26 286 14699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00714875
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95620355
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0642323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042687
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2865190
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2374X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
12B2374X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
13C2375X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
14D2375X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
15E2315X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
16F2327X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2404-2.2790.252140.2244423463793
2.279-2.32040.24862510.21554465471694
2.3204-2.3650.23362110.20254395460694
2.365-2.41330.25122570.19774385464293
2.4133-2.46570.212250.19464473469895
2.4657-2.52310.21292250.19094455468094
2.5231-2.58620.20841990.18974500469995
2.5862-2.65610.22072500.18884412466294
2.6561-2.73420.17862120.17914437464995
2.7342-2.82240.21152380.17354477471595
2.8224-2.92320.20232580.17764437469594
2.9232-3.04020.2082200.17834425464595
3.0402-3.17840.19212410.17014486472794
3.1784-3.34590.17512370.15754434467194
3.3459-3.55530.17282650.14294418468394
3.5553-3.82940.16662360.13284480471694
3.8294-4.21420.13452350.11254452468795
4.2142-4.82240.12532440.1084463470795
4.8224-6.06990.13392420.12314463470595
6.0699-33.64110.16592410.14054453469494
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.39350.0564-0.09770.28010.06710.20440.01690.0767-0.0004-0.0427-0.0167-0.04890.02160.049100.10850.04250.02880.14270.01240.109214.6352-17.8845-34.2697
20.0479-0.01580.04450.0316-0.03830.0605-0.0630.0552-0.2038-0.02960.0669-0.01110.252-0.080300.1694-0.02470.02040.1299-0.03430.2387-16.4538-26.0585-24.5067
30.2838-0.13370.0380.1576-0.19210.32670.0279-0.0760.0250.0398-0.00080.03990.1276-0.032500.1633-0.01660.03150.06390.0140.0819-4.3929-22.62029.9398
40.0384-0.01470.00010.03410.03930.04890.0042-0.0552-0.0908-0.06540.0251-0.12830.0950.1515-00.16230.05020.00470.16860.0640.206126.9988-15.04050.1446
50.3274-0.05570.17960.2252-0.19150.3379-0.05560.067-0.055-0.03140.0778-0.04960.122-0.18900.1801-0.0492-0.00370.2229-0.02140.126156.7195-57.972617.7809
60.0403-0.0279-0.01120.0326-0.02190.05850.13630.0617-0.04340.0975-0.19570.1694-0.2293-0.0032-0.00010.26060.1045-0.03130.30250.03930.239247.9587-27.172927.7626
70.2054-0.0733-0.08780.283-0.11870.2401-0.0316-0.0221-0.0201-0.01290.0456-0.0097-0.0722-0.050100.0570.00880.01960.1442-0.01010.125251.4073-38.8984-17.7805
80.0331-0.03710.03460.045-0.02950.08140.04750.134-0.0683-0.1778-0.00680.0031-0.15050.0517-00.1578-0.06940.02510.1215-0.00750.111159.7418-69.911-27.3859
90.1382-0.06170.00840.1462-0.01770.2627-0.04830.08560.0637-0.04780.00360.007-0.09920.1944-00.1304-0.0498-0.03440.1440.05010.140313.0723-66.791725.2325
100.0679-0.0156-0.03590.01510.00840.0177-0.0419-0.0230.05880.20880.1339-0.14110.0654-0.061100.16760.04130.0250.25010.05150.227429.7827-93.98634.6508
110.21780.2587-0.0180.43380.04960.208-0.0008-0.181-0.08150.1016-0.0889-0.0623-0.05030.1604-00.21220.0066-0.06040.36260.08260.176423.036-83.8572-10.5191
120.0301-0.0218-0.0160.02240.02790.0345-0.0934-0.0330.28390.0173-0.0261-0.1561-0.081-0.1369-00.26510.0024-0.0980.1777-0.04260.13177.2535-55.7763-19.984
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:266)A3 - 266
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 267:327)A267 - 327
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 3:266)B3 - 266
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 267:327)B267 - 327
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 4:266)C4 - 266
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 267:327)C267 - 327
7X-RAY DIFFRACTION7(chain D and resid 4:266)D4 - 266
8X-RAY DIFFRACTION8(chain D and resid 267:327)D267 - 327
9X-RAY DIFFRACTION9(chain E and resid 2:266)E2 - 266
10X-RAY DIFFRACTION10(chain E and resid 267:328)E267 - 328
11X-RAY DIFFRACTION11(chain F and resid 4:266)F4 - 266
12X-RAY DIFFRACTION12(chain F and resid 267:327)F267 - 327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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