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万見
- PDB-2ek9: Aminopeptidase from Aneurinibacillus sp. strain AM-1 with Bestatin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ek9
タイトルAminopeptidase from Aneurinibacillus sp. strain AM-1 with Bestatin
要素Aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M28 family / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Glucose Oxidase; domain 1 / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase ...Peptidase M28 family / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Glucose Oxidase; domain 1 / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(bba) Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BES / ISOPROPYL ALCOHOL / Aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Aneurinibacillus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Akioka, M. / Nakano, H. / Watanabe, K.
引用
ジャーナル: To be published
タイトル: Structural characterization of a novel bacterial aminopeptidase with an apical domain from aneurinibacillus sp. strain AM-1
著者: Akioka, M. / Nakano, H. / Tsujimoto, Y. / Matsui, H. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Watanabe, K.
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.F / 年: 2006
タイトル: Overexpression, purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of a proline-specific aminopeptidase from Aneurinibacillus sp. strain AM-1
著者: Akioka, M. / Nakano, H. / Horikiri, A. / Tsujimoto, Y. / Matsui, H. / Shimizu, T. / Nakatsu, T. / Kato, H. / Watanabe, K.
履歴
登録2007年3月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0519
ポリマ－45,2901
非ポリマー7618
水9,080504
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Aminopeptidase
ヘテロ分子

A: Aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,10118
ポリマ－90,5792
非ポリマー1,52216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-416.8 kcal/mol
Surface area32620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.813, 68.678, 77.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-3273-

HOH

21A-3300-

HOH

31A-3495-

HOH

41A-3502-

HOH

51A-3503-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase


分子量: 45289.699 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-421 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aneurinibacillus sp. (バクテリア)
株: AM-1 / プラスミド: PET-11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A2V759
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BES / 2-(3-AMINO-2-HYDROXY-4-PHENYL-BUTYRYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOIC ACID / BESTATIN / ベスタチン


分子量: 308.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24N2O4 / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.09 %
結晶化温度: 299 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.8
詳細: 13% PEG 8000, 0.1M MES-NaOH, 0.2M Zinc acetate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 299K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年8月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→15 Å / Num. obs: 35820 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.75 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.97→2.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EK8

2ek8


解像度: 1.97→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2014166.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 1777 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 35768 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.7327 Å2 / ksol: 0.393232 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3119 0 32 504 3655
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.08
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.652
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.132
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.812.5
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 272 4.6 %
Rwork0.219 5605 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2zn.paramzn.top
X-RAY DIFFRACTION3hoh.paramhoh.top
X-RAY DIFFRACTION4ipa.paramipa.top
X-RAY DIFFRACTION5cis_peptide.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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