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- PDB-4yk4: Human antibody 641 I-9 in complex with influenza hemagglutinin H1... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4yk4 | ||||||
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Title | Human antibody 641 I-9 in complex with influenza hemagglutinin H1 Solomon Islands/03/2006 | ||||||
![]() |
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![]() | Viral protein/Immune system / influenza / antibody / complex / hemagglutinin / Viral protein-Immune system complex | ||||||
Function / homology | ![]() viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schmidt, A.G. / Harrison, S.C. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Viral receptor-binding site antibodies with diverse germline origins. Authors: Schmidt, A.G. / Therkelsen, M.D. / Stewart, S. / Kepler, T.B. / Liao, H.X. / Moody, M.A. / Haynes, B.F. / Harrison, S.C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 408.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 514.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 48.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 66.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4yjzC ![]() 1d5bS ![]() 1hezS ![]() 4hkxS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Antibody | Mass: 23353.902 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() #2: Antibody | Mass: 25587.582 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() #3: Protein | Mass: 25968.922 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 65-280 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Sugar | ChemComp-NAG / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.39 Å3/Da / Density % sol: 63.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1M HEPES, 6% PEG 2000, 0.3M magnesium nitrate, 0.05M lithium sulfate, 2% MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 26, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction measurement | Details: 1.00 degrees, 1.0 sec, detector distance 350.00 mm / Method: \w scans | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97915 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Av R equivalents: 0.106 / Number: 146198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 48068 / % possible obs: 96.1 % / Redundancy: 3 % / Biso Wilson estimate: 57.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.128 / Χ2: 3.359 / Net I/av σ(I): 20.82 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 146198 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Cell measurement | Reflection used: 146198 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4HKX, 1HEZ, 1D5B Resolution: 2.8→35.04 Å / FOM work R set: 0.7881 / SU ML: 0.35 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.93 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 222.47 Å2 / Biso mean: 63.43 Å2 / Biso min: 27.62 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.8→35.04 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: -61.225 Å / Origin y: 8.3831 Å / Origin z: 8.1242 Å
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Refinement TLS group |
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