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- PDB-4y7r: Crystal structure of WDR5 in complex with MYC MbIIIb peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y7r
タイトルCrystal structure of WDR5 in complex with MYC MbIIIb peptide
要素
  • MYC MbIIIb peptide
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Myc WDR5 Cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / SCF ubiquitin ligase complex binding / Myc-Max complex / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / RNA polymerase II transcription repressor complex / RUNX3 regulates WNT signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors ...positive regulation of metanephric cap mesenchymal cell proliferation / SCF ubiquitin ligase complex binding / Myc-Max complex / negative regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of somatic stem cell population maintenance / regulation of cell cycle process / Binding of TCF/LEF:CTNNB1 to target gene promoters / RNA polymerase II transcription repressor complex / RUNX3 regulates WNT signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / negative regulation of cell division / negative regulation of monocyte differentiation / response to growth factor / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / transcription regulator activator activity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / protein-DNA complex disassembly / histone H3K4 methyltransferase activity / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / Cardiogenesis / fibroblast apoptotic process / Regulation of NFE2L2 gene expression / regulation of telomere maintenance / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / Signaling by ALK / branching involved in ureteric bud morphogenesis / histone methyltransferase complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / rRNA metabolic process / E-box binding / positive regulation of telomere maintenance / regulation of cell division / regulation of embryonic development / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / chromosome organization / core promoter sequence-specific DNA binding / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / negative regulation of fibroblast proliferation / : / positive regulation of gluconeogenesis / ERK1 and ERK2 cascade / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / transcription coregulator binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / gluconeogenesis / skeletal system development / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / MAPK6/MAPK4 signaling / PKMTs methylate histone lysines / positive regulation of miRNA transcription / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / RMTs methylate histone arginines / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / mitotic spindle / cellular response to UV / MAPK cascade / cellular response to xenobiotic stimulus / HATs acetylate histones / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / DNA-binding transcription factor binding / cellular response to hypoxia / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / intracellular iron ion homeostasis / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / protein dimerization activity / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. ...Leucine zipper, Myc / Myc leucine zipper domain / Transcription regulator Myc / Transcription regulator Myc, N-terminal / : / Myc amino-terminal region / Helix-loop-helix DNA-binding domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Myc proto-oncogene protein / WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Sun, Q. / Phan, J. / Olejniczak, E.T. / Thomas, L.R. / Fesik, S.W. / Tansey, W.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the Director5DP1OD006933 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Interaction with WDR5 Promotes Target Gene Recognition and Tumorigenesis by MYC.
著者: Thomas, L.R. / Wang, Q. / Grieb, B.C. / Phan, J. / Foshage, A.M. / Sun, Q. / Olejniczak, E.T. / Clark, T. / Dey, S. / Lorey, S. / Alicie, B. / Howard, G.C. / Cawthon, B. / Ess, K.C. / ...著者: Thomas, L.R. / Wang, Q. / Grieb, B.C. / Phan, J. / Foshage, A.M. / Sun, Q. / Olejniczak, E.T. / Clark, T. / Dey, S. / Lorey, S. / Alicie, B. / Howard, G.C. / Cawthon, B. / Ess, K.C. / Eischen, C.M. / Zhao, Z. / Fesik, S.W. / Tansey, W.P.
履歴
登録2015年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: MYC MbIIIb peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4644
ポリマ－35,2802
非ポリマー1842
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.762, 87.177, 44.914
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34390.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Ril / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド MYC MbIIIb peptide


分子量: 888.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P01106*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M Tris 7.0, 25% PEG 8K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.898→43.589 Å / Num. all: 25709 / Num. obs: 25709 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.7 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1951)精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XL2

2xl2


解像度: 1.898→43.589 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1879 1275 4.96 %Random selection
Rwork0.1586 ---
obs0.1601 25709 99.72 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.898→43.589 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2419 0 12 179 2610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052539
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9583452
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.803904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048390
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004430
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8984-1.97440.28471300.22122645X-RAY DIFFRACTION99
1.9744-2.06430.25821380.19012675X-RAY DIFFRACTION100
2.0643-2.17310.21761480.17712673X-RAY DIFFRACTION100
2.1731-2.30920.19951340.16472696X-RAY DIFFRACTION100
2.3092-2.48750.20321450.1672690X-RAY DIFFRACTION100
2.4875-2.73780.18581410.16452687X-RAY DIFFRACTION100
2.7378-3.13390.18551420.16712731X-RAY DIFFRACTION100
3.1339-3.9480.18871450.1492751X-RAY DIFFRACTION100
3.948-43.60.1641520.14512886X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7443-0.71-0.45751.36920.53941.5301-0.1534-0.0561-0.45390.1932-0.15740.16220.1585-0.11850.18830.28790.00920.01840.25710.02340.36230.039820.18719.203
22.4305-0.26130.40821.65920.24581.80480.0134-0.17440.12360.09680.02550.24180.1385-0.0462-0.03820.23130.02660.01480.21550.01040.22270.074931.030112.6891
31.58170.37160.04771.26060.40772.22080.0118-0.09430.3494-0.10210.04560.1044-0.16440.0077-0.04210.21390.0493-0.00290.2360.02510.28359.633635.28119.6752
42.788-0.4977-0.63582.10480.77181.3581-0.0059-0.13020.4086-0.06070.0676-0.029-0.1760.1164-0.05910.22710.0082-0.00090.2101-0.00090.277115.30537.34258.1262
52.907-0.7572-1.11162.87470.43132.89510.1513-0.21740.72130.1730.1453-0.281-0.08290.1759-0.2970.2567-0.0313-0.00190.3018-0.04190.370724.234737.3286.2489
62.5746-0.5488-0.50972.12540.47821.8221-0.1385-0.3469-0.13350.21290.217-0.25930.06410.3028-0.09910.23280.0369-0.02630.3557-0.00370.264527.397824.88847.3087
72.3051-0.05010.38482.2237-0.84542.7623-0.163-0.1416-0.58890.11560.118-0.28060.29290.0970.04220.30620.05230.03940.34630.03020.37322.69715.5276.8323
81.98520.84820.61271.90140.08551.5248-0.1408-0.1551-0.99470.21830.0804-0.49340.27910.35280.02720.38220.14590.04530.42320.02920.650323.495710.16257.1088
93.0679-0.2688-0.45732.13290.42521.5501-0.18580.0905-0.58990.12760.0830.03860.33470.31050.14090.29790.02230.04180.24920.00330.34510.098913.33785.2362
101.8543-0.7509-0.12020.7127-0.05671.4813-0.19220.0199-0.70330.1439-0.0929-0.1330.57960.0530.28910.36610.01640.06920.22760.00810.54356.28128.16146.8553
112.82020.2681-0.14441.90711.26221.2511-0.1749-0.1094-0.39610.28490.06990.15750.2964-0.10410.05290.22850.00550.05640.18450.03220.25751.51118.674410.1847
125.3837-2.1214-1.71055.34190.84245.4049-0.1882-0.3007-0.31190.19640.094-0.38160.70690.130.10760.62420.1431-0.02650.77090.22380.467421.04718.510921.021
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 31 through 53 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 54 through 83 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 84 through 106 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 107 through 148 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 149 through 167 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 168 through 209 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 210 through 233 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 234 through 252 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 253 through 282 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 283 through 303 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 304 through 334 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 260 through 267 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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