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万見
- PDB-4xwx: Crystal structure of the PTB domain of SHC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xwx
タイトルCrystal structure of the PTB domain of SHC
要素SHC-transforming protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / phosphotyrosine binding domain / signal transduction / Structural Genomics Consortium (SGC)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Signaling by LTK / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding ...regulation of superoxide metabolic process / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / XBP1(S) activates chaperone genes / neurotrophin TRKA receptor binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Interleukin-2 signaling / Signaling by LTK / Shc-EGFR complex / epidermal growth factor receptor binding / epidermal growth factor binding / Signaling by ALK / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Interleukin receptor SHC signaling / Signalling to RAS / Signal attenuation / SHC-related events triggered by IGF1R / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by CSF3 (G-CSF) / ephrin receptor binding / Tie2 Signaling / insulin-like growth factor receptor binding / phosphotyrosine residue binding / SHC1 events in EGFR signaling / Integrin signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / negative regulation of angiogenesis / insulin receptor binding / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cell-cell adhesion / Signaling by ERBB2 ECD mutants / phospholipid binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / GPER1 signaling / heart development / RAF/MAP kinase cascade / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / mitochondrial matrix / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / SH2 domain ...Phosphotyrosine interaction domain, Shc-like / SH2 adaptor protein C, SH2 domain / : / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SHC-transforming protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Tallant, C. / Krojer, T. / Dixon-Clarke, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the PTB domain of SHC
著者: Chaikuad, A. / Tallant, C. / Krojer, T. / Dixon-Clarke, S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2015年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHC-transforming protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5298
ポリマ－18,1341
非ポリマー3957
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area8220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.910, 126.790, 50.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-422-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SHC-transforming protein 1 / SHC-transforming protein 3 / SHC-transforming protein A / Src homology 2 domain-containing- ...SHC-transforming protein 3 / SHC-transforming protein A / Src homology 2 domain-containing-transforming protein C1 / SH2 domain protein C1


分子量: 18133.912 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 37-201 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: residues 37-201 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHC1, SHC, SHCA / プラスミド: pNIC28-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3 / 参照: UniProt: P29353
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.98 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.8 M sodium/potassium tartrate, 0.1 M Hepes pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月14日
放射モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→28.98 Å / Num. all: 17585 / Num. obs: 17581 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.87→1.97 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.823 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化解像度: 1.87→28.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 7.053 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19096 912 5.2 %RANDOM
Rwork0.16764 ---
obs0.16887 16660 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.944 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.72 Å20 Å2-0 Å2
2--0.75 Å20 Å2
3----2.47 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.253 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.87→28.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1201 0 25 101 1327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191253
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021221
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.9741686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91332807
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8075162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.45323.67349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29215210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.51159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211405
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02272
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5312.608642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5192.606641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3453.902800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3453.903801
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.163.018611
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1563.018611
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2954.327885
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.05122.2771392
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.04922.3031393
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.87→1.919 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 68 -
Rwork0.304 1192 -
obs--99.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3711-0.91990.35543.3709-1.06122.8293-0.2193-0.1410.5161-0.04050.1614-0.05730.4664-0.05030.05790.15880.0044-0.03010.0147-0.02950.12893.66115.7951.134
24.5884-0.53212.46924.0164-1.426411.20020.1062-0.30040.54530.20340.0387-0.3208-0.2376-0.0008-0.14490.1209-0.0756-0.03190.0779-0.07760.393612.11631.0626.339
32.80460.02530.57324.1507-0.82364.3639-0.06680.10270.48130.1021-0.0451-0.54650.25690.22670.11180.0764-0.00860.00060.02080.0070.17848.01718.534-0.791
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 65
2X-RAY DIFFRACTION2A66 - 112
3X-RAY DIFFRACTION3A113 - 201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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