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- PDB-4xfi: cysteine dioxygenase variant - Y157F at pH 6.2 with homocysteine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xfi
タイトルcysteine dioxygenase variant - Y157F at pH 6.2 with homocysteine
要素Cysteine dioxygenase type 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Cupin Fold / cysteine to cysteine sulfinic acid catalysis / thiol dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-cysteine metabolic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / cysteine dioxygenase / cysteine dioxygenase activity / response to azide / L-cysteine catabolic process / cysteine metabolic process / response to glucagon / nickel cation binding ...L-cysteine metabolic process / Degradation of cysteine and homocysteine / taurine biosynthetic process / cysteine dioxygenase / cysteine dioxygenase activity / response to azide / L-cysteine catabolic process / cysteine metabolic process / response to glucagon / nickel cation binding / response to amino acid / response to glucocorticoid / response to cAMP / lactation / ferrous iron binding / response to ethanol / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cysteine dioxygenase type I / Cysteine dioxygenase type I / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / Cysteine dioxygenase type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Driggers, C.M. / Karplus, P.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)NIH-DK-056649 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-98CH10886 米国
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Insights into the Role of the Cys-Tyr Crosslink and Inhibitor Recognition by Mammalian Cysteine Dioxygenase.
著者: Driggers, C.M. / Kean, K.M. / Hirschberger, L.L. / Cooley, R.B. / Stipanuk, M.H. / Karplus, P.A.
履歴
登録2014年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年4月3日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine dioxygenase type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2343
ポリマ－23,0431
非ポリマー1912
水5,062281
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.600, 57.600, 122.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Cysteine dioxygenase type 1 / Cysteine dioxygenase type I / CDO-I


分子量: 23042.889 Da / 分子数: 1 / 変異: Y157F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cdo1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21816, cysteine dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-HCS / 2-AMINO-4-MERCAPTO-BUTYRIC ACID / L-Homocysteine / ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 135.185 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1M tri-sodium citrate pH=5.6, 24% PEG 4000, 0.15M ammonium acetate. 1:1 drop ratio with microseeding.; Soak solution at pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月15日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) liquid N2 cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→33 Å / Num. all: 39877 / Num. obs: 39392 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 23.3 % / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 67.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4ieu

4ieu


解像度: 1.4→33 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1924 3855 9.79 %same 5% as 4ieu
Rwork0.1621 ---
obs0.1651 39392 95.06 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1501 0 9 281 1791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141660
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3152259
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.586629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006298
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.41710.3599790.359877X-RAY DIFFRACTION67
1.4171-1.43510.32491030.316938X-RAY DIFFRACTION71
1.4351-1.45390.2795900.29621018X-RAY DIFFRACTION76
1.4539-1.47390.30131230.25141014X-RAY DIFFRACTION79
1.4739-1.49490.2751150.23721120X-RAY DIFFRACTION85
1.4949-1.51720.25161290.22911178X-RAY DIFFRACTION88
1.5172-1.54090.23821270.20961215X-RAY DIFFRACTION95
1.5409-1.56620.20091490.18921306X-RAY DIFFRACTION99
1.5662-1.59320.23051480.17531291X-RAY DIFFRACTION99
1.5932-1.62220.18851490.17111302X-RAY DIFFRACTION100
1.6222-1.65340.19541460.15981319X-RAY DIFFRACTION100
1.6534-1.68710.19211580.16951311X-RAY DIFFRACTION100
1.6871-1.72380.17011490.17221300X-RAY DIFFRACTION100
1.7238-1.76390.17791350.17471326X-RAY DIFFRACTION100
1.7639-1.8080.19391330.16421348X-RAY DIFFRACTION100
1.808-1.85690.20261380.16131335X-RAY DIFFRACTION100
1.8569-1.91150.20881370.16371329X-RAY DIFFRACTION100
1.9115-1.97320.18091320.16261326X-RAY DIFFRACTION100
1.9732-2.04370.19631570.15921343X-RAY DIFFRACTION100
2.0437-2.12550.15581650.15231304X-RAY DIFFRACTION100
2.1255-2.22230.20181320.15031363X-RAY DIFFRACTION100
2.2223-2.33940.19211420.15271339X-RAY DIFFRACTION100
2.3394-2.48590.19281400.15621354X-RAY DIFFRACTION100
2.4859-2.67780.1961610.16071337X-RAY DIFFRACTION100
2.6778-2.94710.20611540.16331358X-RAY DIFFRACTION100
2.9471-3.37320.19111520.14881381X-RAY DIFFRACTION100
3.3732-4.24850.16941460.13791403X-RAY DIFFRACTION100
4.2485-33.30320.17471660.15441502X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.4493 Å / Origin y: 2.9762 Å / Origin z: -50.0681 Å
111213212223313233
T0.0727 Å20.002 Å2-0.008 Å2-0.0928 Å20.0126 Å2--0.0851 Å2
L1.5759 °20.5238 °2-0.406 °2-2.0993 °20.1565 °2--1.6009 °2
S-0.0224 Å °-0.0025 Å °0.0481 Å °0.0651 Å °0.0371 Å °0.0876 Å °0.0718 Å °-0.0869 Å °-0.0174 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A' and resid 5 through 190

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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