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- PDB-4x5w: HLA-DR1 with CLIP102-120(M107W) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x5w
タイトルHLA-DR1 with CLIP102-120(M107W)
要素
  • HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
  • HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC II / SELF ANTIGEN / INVARIANT CHAIN / CLIP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization ...negative regulation of peptide secretion / macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / NOS2-CD74 complex / MHC class II protein binding, via antigen binding groove / antigen processing and presentation of endogenous antigen / positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of T cell differentiation / macrophage migration inhibitory factor binding / positive regulation of macrophage migration inhibitory factor signaling pathway / protein trimerization / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / T cell activation involved in immune response / autolysosome membrane / positive regulation of type 2 immune response / positive regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of T-helper cell differentiation / T cell selection / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / negative thymic T cell selection / negative regulation of viral entry into host cell / MHC class II receptor activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / MHC class II protein binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of mature B cell apoptotic process / positive regulation of memory T cell differentiation / positive thymic T cell selection / CD4 receptor binding / positive regulation of monocyte differentiation / positive regulation of kinase activity / inflammatory response to antigenic stimulus / vacuole / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / cytokine receptor activity / prostaglandin biosynthetic process / positive regulation of macrophage cytokine production / positive regulation of T cell differentiation / intermediate filament / T-helper 1 type immune response / regulation of macrophage activation / polysaccharide binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / transport vesicle membrane / nitric-oxide synthase binding / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / cytokine binding / response to type II interferon / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / antigen processing and presentation / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / chaperone cofactor-dependent protein refolding / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / PD-1 signaling / epidermis development / immunoglobulin mediated immune response / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / detection of bacterium / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of chemokine production / protein folding chaperone / MHC class II antigen presentation / multivesicular body / lysosomal lumen / trans-Golgi network membrane / negative regulation of cell migration / positive regulation of interleukin-8 production / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Cell surface interactions at the vascular wall / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / intracellular protein transport / protein tetramerization / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / positive regulation of fibroblast proliferation / endocytic vesicle membrane / positive regulation of T cell activation
類似検索 - 分子機能
MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 ...MHC class II-associated invariant chain, trimerisation / MHC class II-associated invariant chain/CLIP, MHC II-interacting / MHC class II-associated invariant chain / MHC class II-associated invariant chain, trimerisation domain superfamily / HLA class II histocompatibility antigen, gamma subunit / Class II MHC-associated invariant chain trimerisation domain / CLIP, MHC2 interacting / : / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen, DRB1 beta chain / HLA class II histocompatibility antigen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Guenther, S. / Freund, C.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
German Research FoundationFR-1325/11-1 ドイツ
German Research FoundationSFB 765 ドイツ
German Research FoundationSFB 854 ドイツ
German Research FoundationSFB 958 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: MHC class II complexes sample intermediate states along the peptide exchange pathway.
著者: Wieczorek, M. / Sticht, J. / Stolzenberg, S. / Gunther, S. / Wehmeyer, C. / El Habre, Z. / Alvaro-Benito, M. / Noe, F. / Freund, C.
履歴
登録2014年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 2.02024年1月10日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.neighbor_macromolecule_distance / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain
B: HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain
C: HLA class II histocompatibility antigen gamma chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6433
ポリマ－47,6433
非ポリマー00
水9,440524
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7670 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area18960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.775, 90.851, 138.793
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-291-

HOH

21A-489-

HOH

詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DR alpha chain / MHC class II antigen DRA


分子量: 22353.223 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular, UNP residues 26-217 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRA, HLA-DRA1 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P01903
#2: タンパク質 HLA class II histocompatibility antigen, DRB1-1 beta chain / MHC class II antigen DRB1*1 / DR1


分子量: 23087.791 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular, UNP residues 30-227 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-DRB1 / プラスミド: pET24D / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P04229, UniProt: P01911*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド HLA class II histocompatibility antigen gamma chain / HLA-DR antigens-associated invariant chain / Ia antigen-associated invariant chain / Ii / p33


分子量: 2201.780 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular, UNP residues 102-120 / Mutation: M107W / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04233
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 524 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M K/Na-tartrate, 20% (w/v) PEG3350, 0.1M BisTrisPropane, pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI-111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→35 Å / Num. obs: 102579 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge F obs: 0.092 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 0.982 / Net I/σ(I): 15.13 / Num. measured all: 406147
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.34-1.370.7140.5052.0519328768564380.6283.8
1.37-1.410.5690.4312.6723848742270500.51495
1.41-1.450.4540.3773.5129263728272300.43499.3
1.45-1.50.3330.2854.5528790708170500.32899.6
1.5-1.550.2470.2155.8927772682567980.24799.6
1.55-1.60.1890.1727.3627081663766200.19899.7
1.6-1.660.1510.148.8526200638663700.16199.7
1.66-1.730.1180.10910.925311618861790.12699.9
1.73-1.810.090.08813.5524108588058740.10199.9
1.81-1.90.070.07216.5223434570256990.08299.9
1.9-20.0510.05720.4421999537853690.06699.8
2-2.120.0420.0523.8320851511251040.05899.8
2.12-2.270.0370.04526.2419746482548170.05299.8
2.27-2.450.0330.04227.7118287449944830.04899.6
2.45-2.680.0290.03929.9216703412741120.04599.6
2.68-30.0260.03732.6815155375637380.04399.5
3-3.460.0240.03534.9813380334933270.0499.3
3.46-4.240.020.03136.8111289284128240.03699.4
4.24-5.990.0180.02937.498868223422240.03399.6
5.990.020.0335.794734130112730.03697.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 45.57 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.68 Å
Translation2.5 Å29.68 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1dlh

1dlh


解像度: 1.34→34.698 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 15.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17 5123 5 %Random selection
Rwork0.1462 97404 --
obs0.1474 102527 98.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 67.3 Å2 / Biso mean: 20.88 Å2 / Biso min: 7.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.34→34.698 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3146 0 0 524 3670
Biso mean---31.85 -
残基数----384
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163519
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5624813
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081511
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009642
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8121325
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.34-1.35520.2741400.22162670281081
1.3552-1.37120.25111460.20962781292785
1.3712-1.38790.22731580.20932999315791
1.3879-1.40550.2261650.19043134329996
1.4055-1.4240.2241720.18133262343499
1.424-1.44350.25051710.169432443415100
1.4435-1.46410.18991730.15963280345399
1.4641-1.48590.20251700.14673236340699
1.4859-1.50920.1951730.138832873460100
1.5092-1.53390.16541720.138532893461100
1.5339-1.56040.18711700.132532263396100
1.5604-1.58870.1741730.126832973470100
1.5887-1.61930.1641740.121932993473100
1.6193-1.65230.15731710.125732473418100
1.6523-1.68830.1641730.125232853458100
1.6883-1.72750.17271730.126633143487100
1.7275-1.77070.16231740.123132923466100
1.7707-1.81860.16341730.131332913464100
1.8186-1.87210.17131730.126432813454100
1.8721-1.93250.16271740.134933123486100
1.9325-2.00160.18031740.135432983472100
2.0016-2.08170.14041730.136732903463100
2.0817-2.17650.17781760.133933363512100
2.1765-2.29120.17141710.13832803451100
2.2912-2.43470.17011760.147933373513100
2.4347-2.62260.17651730.155632983471100
2.6226-2.88640.17261750.159133363511100
2.8864-3.30380.17211760.15463336351299
3.3038-4.16140.1591780.14413384356299
4.1614-34.70990.14141830.15423483366699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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