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- PDB-4wlj: High resolution crystal structure of human kynurenine aminotransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wlj
タイトルHigh resolution crystal structure of human kynurenine aminotransferase-I in complex with aminooxyacetate
要素Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
キーワードTRANSFERASE / Lysine modification / Transaminase / Aminotransferase / Alpha beta protein Ligand / AOAA / Deoxy Aminopyridoxal Phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-phenylpyruvate transaminase / glutamine-phenylpyruvate transaminase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / L-kynurenine catabolic process / cysteine-S-conjugate beta-lyase / Phenylalanine metabolism / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism ...glutamine-phenylpyruvate transaminase / glutamine-phenylpyruvate transaminase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / L-kynurenine catabolic process / cysteine-S-conjugate beta-lyase / Phenylalanine metabolism / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism / Tryptophan catabolism / biosynthetic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4'-DEOXY-4'-ACETYLYAMINO-PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
Model detailsThe inhibitor aminooxyacetate forms an oxime with cofactor PLP that displaces the Schiff-base ...The inhibitor aminooxyacetate forms an oxime with cofactor PLP that displaces the Schiff-base linkage with the catalytic lysine247
データ登録者Nadvi, N.A. / Salam, N.K. / Park, J. / Akladios, F.N. / Kapoor, V. / Collyer, C.A. / Gorrell, M.D. / Church, W.B.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: High resolution crystal structures of human kynurenine aminotransferase-I bound to PLP cofactor, and in complex with aminooxyacetate.
著者: Nadvi, N.A. / Salam, N.K. / Park, J. / Akladios, F.N. / Kapoor, V. / Collyer, C.A. / Gorrell, M.D. / Church, W.B.
履歴
登録2014年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
B: Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5004
ポリマ－95,8562
非ポリマー6442
水7,062392
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7380 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area30750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.740, 107.650, 81.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.980, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1 / Cysteine-S-conjugate beta-lyase / Glutamine transaminase K / GTK / Glutamine--phenylpyruvate ...Cysteine-S-conjugate beta-lyase / Glutamine transaminase K / GTK / Glutamine--phenylpyruvate transaminase / Kynurenine aminotransferase I / KATI / Kynurenine--oxoglutarate transaminase I


分子量: 47927.879 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 87-392 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCBL1 / プラスミド: PBLUEBAC4.5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16773, kynurenine-oxoglutarate transaminase, cysteine-S-conjugate beta-lyase, glutamine-phenylpyruvate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-IK2 / 4'-DEOXY-4'-ACETYLYAMINO-PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE


分子量: 322.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 5 mM AOAA, 29% PEG 4000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月2日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→75.262 Å / Num. all: 108232 / Num. obs: 108232 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 14.48 Å2 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.086 / Rsym value: 0.079 / Net I/av σ(I): 7.198 / Net I/σ(I): 13.2 / Num. measured all: 683702
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.54-1.625.20.6671.284844164410.3140.6672.293.9
1.62-1.725.80.4861.692802160790.2160.4863.296.9
1.72-1.845.80.332.483284142780.1460.334.791.4
1.84-1.996.20.229366132107140.0980.2297.673.5
1.99-2.186.80.1275.981045120000.0530.12712.689.6
2.18-2.436.90.0997.272336105170.040.09915.786.7
2.43-2.817.30.06410.97065097000.0250.0642290.5
2.81-3.447.30.04514.26396087900.0180.04530.797.1
3.44-4.877.20.0415.34188658250.0160.0441.682.8
4.87-26.946.90.04311.72676338880.0180.04339.399.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
Blu-Iceデータ収集
PHASER2.2.1位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WLH

4wlh


解像度: 1.54→26.94 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.47 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The high resolution at which this structure was determined allowed the identification of residues with alternate conformations. Four regions in each chain were observed to be highly ...詳細: The high resolution at which this structure was determined allowed the identification of residues with alternate conformations. Four regions in each chain were observed to be highly disordered with generally poorer election density: residues 15-29, 147-154, 355-359 and the C-terminus (419-422). Residues 147-154 were removed from the final model due to the absence of unambiguous election density. For residues in the other disordered regions electron density could be observed for most of the main chain atoms, but was less unambiguous for the side-chains. These residues are in the final model, with both the occupancy and temperature factors set to zero for most of these residues, due to the existence of a level of evidence for their location.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2274 5348 4.98 %
Rwork0.1974 102037 -
obs0.1989 107385 89.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 79.64 Å2 / Biso mean: 18.5506 Å2 / Biso min: 7.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.54→26.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6618 0 66 392 7076
Biso mean--18.44 21.26 -
残基数----782
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3619330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056990
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7542524
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.54-1.55750.29652060.24763332353889
1.5575-1.57580.26081790.23123495367491
1.5758-1.5950.27981940.22753585377996
1.595-1.61520.27242070.21563745395297
1.6152-1.63650.22351920.20983716390898
1.6365-1.65890.25081870.19543781396898
1.6589-1.68260.22061830.19353710389398
1.6826-1.70770.24911980.18853762396099
1.7077-1.73440.2381140.18652349246361
1.7344-1.76280.27472150.18833746396199
1.7628-1.79320.241920.19373795398799
1.7932-1.82580.2591910.185338274018100
1.8258-1.86090.25841930.2033816400999
1.8609-1.89890.39951250.33062600272568
1.8989-1.94020.43391370.38282780291773
1.9402-1.98530.3321010.23822033213498
1.9853-2.03490.23142140.190337964010100
2.0349-2.08990.23571420.197324962638100
2.0899-2.15140.2321910.197838524043100
2.1514-2.22080.22981770.24063572374994
2.2208-2.30010.32941370.28992121225856
2.3001-2.39220.21091950.17993793398899
2.3922-2.5010.20082080.175237893997100
2.501-2.63270.19861810.180538474028100
2.6327-2.79750.2161450.18622842298775
2.7975-3.01320.21731990.190838384037100
3.0132-3.3160.21831930.192238384031100
3.316-3.79470.2281500.18372881303175
3.7947-4.77650.15171890.15083399358888
4.7765-26.94420.18262130.173239014114100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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