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万見
- PDB-3e2z: Crystal structure of mouse kynurenine aminotransferase III in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e2z
タイトルCrystal structure of mouse kynurenine aminotransferase III in complex with kynurenine
要素(Kynurenine-oxoglutarate transaminase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / LYASE / alpha beta protein / PLP dependent protein / Aminotransferase / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


L-kynurenine catabolic process / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / amino acid metabolic process ...L-kynurenine catabolic process / kynurenine-glyoxylate transaminase / kynurenine-glyoxylate transaminase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / amino acid metabolic process / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-amino-4-(2-aminophenyl)-4-oxobutanoic acid / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Kynurenine--oxoglutarate transaminase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Han, Q. / Robinson, R. / Cai, T. / Tagle, D.A. / Li, J.
引用
ジャーナル: Mol. Cell. Biol. / 年: 2018
タイトル: Correction for Han et al., "Biochemical and Structural Properties of Mouse Kynurenine Aminotransferase III".
著者: Han, Q. / Robinson, H. / Cai, T. / Tagle, D.A. / Li, J.
#1: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2009
タイトル: Biochemical and structural properties of mouse kynurenine aminotransferase III.
著者: Han, Q. / Robinson, H. / Cai, T. / Tagle, D.A. / Li, J.
履歴
登録2008年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22018年8月1日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / database_PDB_caveat
Item: _database_PDB_caveat.text
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine-oxoglutarate transaminase 3
B: Kynurenine-oxoglutarate transaminase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,7119
ポリマ－92,6782
非ポリマー1,0337
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5790 Å2
ΔGint-30.4 kcal/mol
Surface area29380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.490, 91.490, 233.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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Kynurenine-oxoglutarate transaminase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Kynurenine-oxoglutarate transaminase 3 / Kynurenine-oxoglutarate transaminase III / Kynurenine aminotransferase III / KATIII / Cysteine-S- ...Kynurenine-oxoglutarate transaminase III / Kynurenine aminotransferase III / KATIII / Cysteine-S-conjugate beta-lyase 2


分子量: 46453.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ccbl2, Kat3 / プラスミド: pBlueBac4.5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q71RI9, kynurenine-oxoglutarate transaminase, cysteine-S-conjugate beta-lyase
#2: タンパク質 Kynurenine-oxoglutarate transaminase 3 / Kynurenine-oxoglutarate transaminase III / Kynurenine aminotransferase III / KATIII / Cysteine-S- ...Kynurenine-oxoglutarate transaminase III / Kynurenine aminotransferase III / KATIII / Cysteine-S-conjugate beta-lyase 2


分子量: 46224.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ccbl2, Kat3 / プラスミド: pBlueBac4.5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q71RI9

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非ポリマー , 4種, 90分子

#3: 化合物 ChemComp-KYN / (2S)-2-amino-4-(2-aminophenyl)-4-oxobutanoic acid / L-KYNURENINE / L-キヌレニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 208.214 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N2O3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 21% PEG 400, 150 mM CaCl2, 10% Glycerol, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 25229 / Num. obs: 24119 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.12
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.39

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2ZJG

2zjg


解像度: 2.81→29.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.371 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23654 1227 5.1 %RANDOM
Rwork0.19172 ---
obs0.19394 22779 95.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.643 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→29.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6521 0 70 83 6674
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0226764
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2051.9699185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.8975818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.91924.225284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.06151136
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9921528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3570.21000
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025094
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2790.23330
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3390.24617
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2380.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0361.54110
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.90326676
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9732654
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5144.52509
LS精密化 シェル解像度: 2.81→2.88 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 71 -
Rwork0.262 1085 -
obs--64.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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