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- PDB-4v4j: Interactions and Dynamics of the Shine-Dalgarno Helix in the 70S ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v4j | |||||||||
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Title | Interactions and Dynamics of the Shine-Dalgarno Helix in the 70S Ribosome. | |||||||||
![]() |
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![]() | RIBOSOME / 70S ribosome / Shine-Dalgarno | |||||||||
Function / homology | ![]() large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit ...large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Korostelev, A. / Trakhanov, S. / Asahara, H. / Laurberg, M. / Noller, H.F. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Interactions and dynamics of the Shine Dalgarno helix in the 70S ribosome. Authors: Korostelev, A. / Trakhanov, S. / Asahara, H. / Laurberg, M. / Lancaster, L. / Noller, H.F. | |||||||||
History |
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Remark 400 | COMPOUND THE COMPLETE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 30S AND 50S RIBOSOMAL SUBUNITS. THIS ENTRY 1VSP ...COMPOUND THE COMPLETE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 30S AND 50S RIBOSOMAL SUBUNITS. THIS ENTRY 1VSP CONTAINS 50S RIBOSOMAL SUBUNIT. THE 30S RIBOSOMAL SUBUNIT CAN BE FOUND IN PDB ENTRY 2QNH. | |||||||||
Remark 999 | SEQUENCE THE SEQUENCE FOR 23S LARGE SUBUNIT RIBOSOMAL RNA CORRESPONDS TO THE SEQUENCE FROM GB ENTRY ...SEQUENCE THE SEQUENCE FOR 23S LARGE SUBUNIT RIBOSOMAL RNA CORRESPONDS TO THE SEQUENCE FROM GB ENTRY AE017221, RESIDUES 1534489-1537377. |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 244.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 386.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1vsa ![]() 2j03 ![]() 2ow8 S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-RNA chain , 6 types, 6 molecules wxyz23
#1: RNA chain | Mass: 939562.188 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
---|---|
#2: RNA chain | Mass: 38882.207 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#31: RNA chain | Mass: 494168.688 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#32: RNA chain | Mass: 24786.785 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#33: RNA chain | Mass: 24502.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#34: RNA chain | Mass: 5866.619 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 26 types, 26 molecules ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUWYZab
-LSU ribosomal protein ... , 2 types, 2 molecules VX
#24: Protein | Mass: 11032.174 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#26: Protein | Mass: 6799.126 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules cdefghijklmnopqrstuv
#35: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#36: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#37: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#38: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#39: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#41: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
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#46: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#47: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#48: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#49: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#50: Protein | Mass: 12324.670 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#51: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#52: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#53: Protein | Mass: 11722.116 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
#54: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.454 Å3/Da / Density % sol: 72 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 298 K / pH: 7.5 Details: Buffer conditions: 25 mM K-HEPES (pH 7.5), 12.5 mM Na-cacodylate pH 5.5, 2.5 mM Tris-HCl (pH 7.5), 80 mM NH_4 Cl, 80 mM KCl, 11 mM MgCl_2, 6.5 mM Thermine HCl and 0.2 M KSCN. Crystallization ...Details: Buffer conditions: 25 mM K-HEPES (pH 7.5), 12.5 mM Na-cacodylate pH 5.5, 2.5 mM Tris-HCl (pH 7.5), 80 mM NH_4 Cl, 80 mM KCl, 11 mM MgCl_2, 6.5 mM Thermine HCl and 0.2 M KSCN. Crystallization by the hanging drop method over 26-30% MPD in the above buffer mix, using 2 uL of ribosome complex mixed with 2 uL of well mixture on siliconized cover slips, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 1, 2004 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9835 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.83→78 Å / Num. obs: 354761 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.15 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Starting model: 1VSA, 2OW8. PROTEINS L15, L19, L21, L28 AND L29 FROM PDB ENTRY 2J03. Resolution: 3.83→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.754 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.734 / SU B: 152.437 / SU ML: 1.023 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.962 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 1.1 Å / Shrinkage radii: 1.1 Å / VDW probe radii: 1.8 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 0 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.83→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.83→3.928 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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