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Yorodumi- PDB-5j3c: Thermus thermophilus 70S termination complex containing E. coli RF1 -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5j3c | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Thermus thermophilus 70S termination complex containing E. coli RF1 | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | RIBOSOME / PROTEIN BIOSYNTHESIS / RIBOSOMES / RNA / tRNA / TRANSFER RNA / 30S / 50S / 70S / 16S / 23S / RIBOSOMAL SUBUNIT / RF1 / RELEASE FACTOR 1 / RF2 / RELEASE FACTOR 2 / PEPTIDE CHAIN TERMINATION / BACTERIAL PROTEINS / CODON / TRANSFER / MOLECULAR PEPTIDE CHAIN TERMINATION / TRANSLATIONAL | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationtranslation release factor activity, codon specific / translational termination / large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding ...translation release factor activity, codon specific / translational termination / large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() ![]() Thermus thermophilus (bacteria)![]() synthetic construct (others) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.04 Å | |||||||||
Authors | Hoffer, E.D. / Dunham, C.M. | |||||||||
| Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Cell Rep / Year: 2016Title: Uniformity of Peptide Release Is Maintained by Methylation of Release Factors. Authors: Pierson, W.E. / Hoffer, E.D. / Keedy, H.E. / Simms, C.L. / Dunham, C.M. / Zaher, H.S. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 5j3c.cif.gz | 14.2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5j3c.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 5j3c.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
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-Validation report
| Summary document | 5j3c_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5j3c_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
| Data in XML | 5j3c_validation.xml.gz | 384.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 5j3c_validation.cif.gz | 640 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/5j3c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j3/5j3c | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5czpC ![]() 5dfeC ![]() 5j30C ![]() 4y4oS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
| ||||||||
| Unit cell |
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Components
-RNA chain , 5 types, 10 molecules RAYARBYBQAXAQVXVQXXX
| #1: RNA chain | Mass: 948035.625 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: GenBank: 55771382 #2: RNA chain | Mass: 39494.535 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: GenBank: 55771382 #32: RNA chain | Mass: 493864.625 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: GenBank: 55771382 #53: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #54: RNA chain | Mass: 8196.021 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: synthesized RNA oligonucleotide / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
|---|
+50S ribosomal protein ... , 29 types, 58 molecules RDYDREYERFYFRGYGRHYHRIYIRNYNROYORPYPRQYQRRYRRSYSRTYTRUYURVYV...
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules QBXBQCXCQDXDQEXEQFXFQGXGQHXHQIXIQJXJQKXKQLXLQMXMQNXNQOXOQPXP...
| #33: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P62662, UniProt: P80371*PLUS #34: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P62663, UniProt: P80372*PLUS #35: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80373 #36: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHQ5 #37: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SLP8 #38: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P17291 #39: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: P0DOY9*PLUS #40: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80374 #41: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN7 #42: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: P80376 #43: Protein | Mass: 14683.476 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SHN3 #44: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: 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P80380 #52: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (bacteria)Strain: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / References: UniProt: Q5SIH3 |
|---|
-Protein , 1 types, 2 molecules QYXY
| #55: Protein | Mass: 40573.309 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|
-Non-polymers , 3 types, 2450 molecules 




| #56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-ZN / #58: Chemical | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal |
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Crystal grow |
|
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9791 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Dec 4, 2015 / Details: S/N 60-0112-F | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Kohzu HLD8-24 monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9791 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.04→49.87 Å / Num. obs: 1109069 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 65.17 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.346 / Net I/σ(I): 6.46 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
|
-Phasing
| Phasing | Method: molecular replacement |
|---|
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 4Y4O Resolution: 3.04→49.864 Å / SU ML: 0.49 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 27.9
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 326.28 Å2 / Biso mean: 82.1372 Å2 / Biso min: 12.53 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.04→49.864 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
|
Movie
Controller
About Yorodumi




Thermus thermophilus (bacteria)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 2items
Citation























PDBj































