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Yorodumi- PDB-4v4i: Crystal Structure of a 70S Ribosome-tRNA Complex Reveals Function... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4v4i | ||||||||||||
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Title | Crystal Structure of a 70S Ribosome-tRNA Complex Reveals Functional Interactions and Rearrangements. | ||||||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / FUNCTIONAL COMPLEX / TRNA / E site / P site / PEPTIDYL TRANSFERASE CENTER | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit ...large ribosomal subunit / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Thermus thermophilus (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.71 Å | ||||||||||||
Authors | Korostelev, A. / Trakhanov, S. / Laurberg, M. / Noller, H.F. | ||||||||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2006 Title: Crystal Structure of a 70S Ribosome-tRNA Complex Reveals Functional Interactions and Rearrangements Authors: Korostelev, A. / Trakhanov, S. / Laurberg, M. / Noller, H.F. | ||||||||||||
History |
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Remark 400 | COMPOUND THE COMPLETE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 30S AND 50S RIBOSOMAL SUBUNITS. THIS ENTRY 1VS9 ...COMPOUND THE COMPLETE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 30S AND 50S RIBOSOMAL SUBUNITS. THIS ENTRY 1VS9 CONTAINS 50S RIBOSOMAL SUBUNIT. THE 30S RIBOSOMAL SUBUNIT CAN BE FOUND IN PDB ENTRY 2I1C. | ||||||||||||
Remark 999 | SEQUENCE The sequence for 23S LARGE SUBUNIT RIBOSOMAL RNA corresponds to the sequence from GB entry ...SEQUENCE The sequence for 23S LARGE SUBUNIT RIBOSOMAL RNA corresponds to the sequence from GB entry AE017221, residues 1534489-1537381. Residue (w C 41 ) and Residue (w G 43 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.86 Residue (w U 99 ) and Residue (w G 101 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.85 Residue (w C 155 ) and Residue (w U 161 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.82 Residue (w U 165 ) and Residue (w G 171 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.79 Residue (w C 366 B) and Residue (w G 370 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.80 Residue (w C 436 ) and Residue (w G 438 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.77 Residue (w G 489 ) and Residue (w G 491 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.82 Residue (w C 537 ) and Residue (w G 539 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.76 Residue (w A 890 ) and Residue (w G 892 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.94 Residue (w A 926 ) and Residue (w G 928 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.97 Residue (w U 1133 ) and Residue (w C 1135 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.86 Residue (w A 114 B) and Residue (w A 1143 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.81 Residue (w G 1171 ) and Residue (w G 1173 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.94 Residue (w C 122 A) and Residue (w C 1222 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.80 Residue (w A 144 B) and Residue (w C 1445 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.77 Residue (w A 149 B) and Residue (w G 1449 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.85 Residue (w C 1451 ) and Residue (w A 1453 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.78 Residue (w U 1481 ) and Residue (w G 1483 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.90 Residue (w C 1506 ) and Residue (w A 1508 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.96 Residue (w C 154 B) and Residue (w C 1547 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.90 Residue (w A 1583 ) and Residue (w C 1585 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.77 Residue (w C 163 B) and Residue (w A 1631 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.79 Residue (w C 1712 ) and Residue (w U 1716 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.86 Residue (w U 1735 ) and Residue (w C 1741 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.82 Residue (w G 1743 ) and Residue (w G 1746 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.89 Residue (w U 1864 ) and Residue (w G 1869 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.83 Residue (w A 1872 ) and Residue (w G 1878 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.79 Residue (w A 2199 ) and Residue (w C 2205 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.82 Residue (w U 2213 ) and Residue (w G 2215 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.81 Residue (w G 2219 ) and Residue (w G 2224 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.83 Residue (w A 712 B) and Residue (w A 2713 ) are not linked Distance of O3*-P bond is 1.75 | ||||||||||||
Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS PART OF THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT. THE BIOLOGICAL ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS PART OF THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT. THE BIOLOGICAL UNIT CONSISTS OF TWO SUBUNITS. THERE IS 1 BIOLOGICAL UNIT IN THE ASYMMETRIC UNIT. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4v4i.cif.gz | 3.5 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4v4i.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 4v4i.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4v4i_validation.pdf.gz | 989.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4v4i_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 4v4i_validation.xml.gz | 283.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4v4i_validation.cif.gz | 428.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/4v4i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/4v4i | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-RNA chain , 6 types, 6 molecules wxyz01
#1: RNA chain | Mass: 939562.188 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 |
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#2: RNA chain | Mass: 39211.414 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: GenBank: 48271 |
#31: RNA chain | Mass: 494210.781 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: GenBank: 155076 |
#32: RNA chain | Mass: 24649.912 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli (E. coli) / References: GenBank: 174422 |
#33: RNA chain | Mass: 24502.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 |
#34: RNA chain | Mass: 3146.917 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Details: 10-NUCLEOTIDE SYNTHETIC MRNA SEQUENCE 'AUGUUCUAAA' (DHARMACON RNA TECHNOLOGIES) |
+50S ribosomal protein ... , 28 types, 28 molecules ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZab
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 20 molecules cdefghijklmnopqrstuv
#35: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62662 |
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#36: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62663 |
#37: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62664 |
#38: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62665 |
#39: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62666 |
#40: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62667 |
#41: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62668 |
#42: Protein | Mass: 14429.661 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62669 |
#43: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62653 |
#44: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62654 |
#45: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P61941 |
#46: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62655 |
#47: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62656 |
#48: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62657 |
#49: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62238 |
#50: Protein | Mass: 12324.670 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62658 |
#51: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62659 |
#52: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62660 |
#53: Protein | Mass: 11722.116 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62661 |
#54: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB27 / References: UniProt: P62613 |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5 Å3/Da / Density % sol: 75.38 % | ||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 24-26% MPD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K | ||||||||||||||||||||
Components of the solutions |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 12.3.1 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.7→75 Å / Num. obs: 465894 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / Redundancy: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.149 |
Reflection shell | Resolution: 3.7→3.8 Å / Redundancy: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / % possible all: 96.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entries 1TWT AND 1TWV Resolution: 3.71→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.835 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.856 / SU B: 200.673 / SU ML: 1.295 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.759 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: This file represents the structure 1VS9 re-refined with strong secondary-structure restraints. Structures of proteins L15, L19, L21, L28 and L29 from PDB entry 2J03 (Selmer et al., 2006) ...Details: This file represents the structure 1VS9 re-refined with strong secondary-structure restraints. Structures of proteins L15, L19, L21, L28 and L29 from PDB entry 2J03 (Selmer et al., 2006) were used as starting models in refinement.
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Solvent computation | Ion probe radii: 1.94 Å / Shrinkage radii: 1.1 Å / VDW probe radii: 1.92 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.71→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.71→3.805 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL
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