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- PDB-4ue8: Complex of D. melanogaster eIF4E with the 4E binding protein Thor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ue8
タイトルComplex of D. melanogaster eIF4E with the 4E binding protein Thor
要素
  • 4E-BINDING PROTEIN THOR
  • EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 4E
キーワードTRANSLATION / GENE REGULATION / CAP BINDING PROTEIN / 4E BINDING PROTEIN / TRANSLATIONAL REPRESSION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of eukaryotic translation initiation factor 4F complex assembly / TOR signaling pathway / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / ISG15 antiviral mechanism / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / mTORC1-mediated signalling ...negative regulation of eukaryotic translation initiation factor 4F complex assembly / TOR signaling pathway / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / ISG15 antiviral mechanism / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / mTORC1-mediated signalling / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / muscle cell postsynaptic specialization / regulation of terminal button organization / RNA metabolic process / neuronal ribonucleoprotein granule / regulation of mitochondrial translation / eukaryotic initiation factor 4G binding / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA cap binding / eukaryotic translation initiation factor 4F complex / RNA 7-methylguanosine cap binding / negative regulation of cell size / triglyceride metabolic process / response to starvation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of translational initiation / translation initiation factor activity / determination of adult lifespan / translational initiation / response to bacterium / regulation of cell growth / P-body / neuromuscular junction / cellular response to insulin stimulus / antibacterial humoral response / insulin receptor signaling pathway / presynapse / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / nuclear body / immune response / translation / innate immune response / glutamatergic synapse / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic translation initiation factor 4E binding / Eukaryotic translation initiation factor 4E binding protein (EIF4EBP) / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / RNA Cap, Translation Initiation Factor Eif4e / Eukaryotic translation initiation factor 4E (eIF-4E), conserved site / Eukaryotic initiation factor 4E signature. / Translation Initiation factor eIF- 4e / Eukaryotic initiation factor 4E / Translation Initiation factor eIF- 4e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-ETHOXY-2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHANE / Eukaryotic translation initiation factor 4E1 / Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Peter, D. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Molecular Architecture of 4E-BP Translational Inhibitors Bound to Eif4E.
著者: Peter, D. / Igreja, C. / Weber, R. / Wohlbold, L. / Weiler, C. / Ebertsch, L. / Weichenrieder, O. / Izaurralde, E.
履歴
登録2014年12月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 1.22015年4月15日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 4E
B: 4E-BINDING PROTEIN THOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6625
ポリマ－25,4542
非ポリマー2083
水3,441191
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint-29.4 kcal/mol
Surface area10550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.450, 73.290, 38.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 4E / EIF4E / EIF-4F 25 KDA SUBUNIT / MRNA CAP-BINDING PROTEIN


分子量: 21249.037 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 80-259 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PETMCN (PNEA) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P48598
#2: タンパク質・ペプチド 4E-BINDING PROTEIN THOR


分子量: 4204.940 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 50-83 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PETMCN (PNEA) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q9XZ56
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-P4G / 1-ETHOXY-2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHANE / ジエチレングリコ-ルジエチルエ-テル


分子量: 162.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST FOUR RESIDUES OF CHAIN A REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG. COMPARED TO UNP P48598, SEQUENCE ...THE FIRST FOUR RESIDUES OF CHAIN A REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG. COMPARED TO UNP P48598, SEQUENCE NUMBERS OF CHAIN A ARE SHIFTED BY -11 RESIDUES. NUMBERING CORRESPONDS TO UNP P48598-2 AND PDB 4AXG. THE FIRST FOUR RESIDUES OF CHAIN B REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.2
詳細: 0.2M KNO3, 0.5% N-OCTYL-BETA-D-GLUCOSIDE, 18% PEG3350, pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月16日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→36.6 Å / Num. obs: 70124 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 23.7
反射 シェル解像度: 1.1→1.13 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4AXG CHAIN A

4axg


解像度: 1.1→36.645 Å / SU ML: 0.07 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 15.15 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. NON-WATER ATOMS WERE REFINED WITH INDIVIDUAL ANISOTROPIC B-FACTORS. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELED AS DOUBLE CONFORMATIONS. CHAIN A, ...詳細: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. NON-WATER ATOMS WERE REFINED WITH INDIVIDUAL ANISOTROPIC B-FACTORS. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELED AS DOUBLE CONFORMATIONS. CHAIN A, RESIDUES 73, 122, 156, 177, 193, 225. CHAIN B, RESIDUE 61. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 84 TO 90, 235 TO 248.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1614 3555 5.1 %
Rwork0.1452 --
obs0.1461 70121 95.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→36.645 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1608 0 13 191 1812
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071705
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1682315
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.715658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076251
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005294
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1-1.1150.18361250.17042409X-RAY DIFFRACTION86
1.115-1.1310.15421350.15382516X-RAY DIFFRACTION92
1.131-1.14790.16341240.1462569X-RAY DIFFRACTION92
1.1479-1.16580.15531470.13372546X-RAY DIFFRACTION93
1.1658-1.18490.16981390.1352595X-RAY DIFFRACTION93
1.1849-1.20530.14721400.13512586X-RAY DIFFRACTION94
1.2053-1.22730.14631350.13472608X-RAY DIFFRACTION94
1.2273-1.25090.16461480.12582609X-RAY DIFFRACTION95
1.2509-1.27640.16331280.12572650X-RAY DIFFRACTION94
1.2764-1.30420.16071240.12472536X-RAY DIFFRACTION93
1.3042-1.33450.14111310.12082618X-RAY DIFFRACTION94
1.3345-1.36790.15221360.11972662X-RAY DIFFRACTION95
1.3679-1.40480.16111410.12022657X-RAY DIFFRACTION97
1.4048-1.44620.15911330.11722678X-RAY DIFFRACTION96
1.4462-1.49290.15751320.12252714X-RAY DIFFRACTION98
1.4929-1.54620.14911710.11872725X-RAY DIFFRACTION98
1.5462-1.60810.14891540.11692736X-RAY DIFFRACTION99
1.6081-1.68130.13841270.1182800X-RAY DIFFRACTION100
1.6813-1.770.14321450.12812752X-RAY DIFFRACTION99
1.77-1.88090.16771470.13992751X-RAY DIFFRACTION100
1.8809-2.02610.14611570.13312763X-RAY DIFFRACTION100
2.0261-2.22990.1511530.14042788X-RAY DIFFRACTION99
2.2299-2.55250.17851800.15622723X-RAY DIFFRACTION99
2.5525-3.21560.17231570.1682763X-RAY DIFFRACTION100
3.2156-36.66530.16681460.16412812X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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