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- PDB-4tu3: Crystal structure of yeast Sac1/Vps74 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tu3
タイトルCrystal structure of yeast Sac1/Vps74 complex
要素
  • Phosphoinositide phosphatase SAC1
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 74
キーワードHYDROLASE/PROTEIN TRANSPORT / Protein Complex / Phosphoric Monoester Hydrolases / Phosphatidylinositol Phosphates / Golgi Apparatus / HYDROLASE-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-3-phosphatase / Synthesis of PIPs at the ER membrane / phosphatidylinositol-4-phosphate phosphatase activity / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / host cell viral assembly compartment / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Golgi vesicle budding / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / protein O-linked mannosylation ...phosphatidylinositol-3-phosphatase / Synthesis of PIPs at the ER membrane / phosphatidylinositol-4-phosphate phosphatase activity / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / host cell viral assembly compartment / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Golgi vesicle budding / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / protein O-linked mannosylation / serine palmitoyltransferase complex / intracellular sphingolipid homeostasis / Golgi cisterna / protein retention in Golgi apparatus / autophagosome-lysosome fusion / cortical endoplasmic reticulum / phosphatidylinositol dephosphorylation / Golgi to plasma membrane protein transport / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / protein N-linked glycosylation / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / Golgi cisterna membrane / Golgi medial cisterna / Golgi organization / endoplasmic reticulum unfolded protein response / trans-Golgi network / mitochondrial outer membrane / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
yeast vps74-n-term truncation variant fold / yeast vps74-n-term truncation variant domain like / Golgi phosphoprotein 3-like / Golgi phosphoprotein 3-like domain superfamily / Golgi phosphoprotein 3 (GPP34) / SAC domain / SacI homology domain / Sac phosphatase domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol-3-phosphatase SAC1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 74
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.187 Å
データ登録者Cai, Y. / Horenkamp, F.A. / Reinisch, K.R.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2014
タイトル: Sac1-Vps74 structure reveals a mechanism to terminate phosphoinositide signaling in the Golgi apparatus.
著者: Cai, Y. / Deng, Y. / Horenkamp, F. / Reinisch, K.M. / Burd, C.G.
履歴
登録2014年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Phosphoinositide phosphatase SAC1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 74


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,5492
ポリマ－110,5492
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area30900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.338, 159.338, 143.389
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Phosphoinositide phosphatase SAC1 / Recessive suppressor of secretory defect


分子量: 71214.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SAC1, RSD1, YKL212W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3)
参照: UniProt: P32368, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 74


分子量: 39334.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS74, YDR372C, D9481.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: Q06385

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200mM HEPES at pH 7.0, 35% (v/v) MPD, 0.3M NDSB-195

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.187→29.542 Å / Num. obs: 22586 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.8 % / Net I/σ(I): 18.8

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZIH, 3LWT

2zih

3lwt


解像度: 3.187→29.542 Å / 交差検証法: NONE / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 41.04 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2549 2003 8.87 %
Rwork0.226 --
obs0.2289 22586 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.187→29.542 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5191 0 0 0 5191
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025285
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4537174
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7471893
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031832
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001923
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.1884-3.2680.37551390.37211433X-RAY DIFFRACTION88
3.268-3.35620.35511450.36471479X-RAY DIFFRACTION91
3.3562-3.45490.3411450.36161502X-RAY DIFFRACTION91
3.4549-3.56620.39231410.3441451X-RAY DIFFRACTION91
3.5662-3.69340.30251460.3231479X-RAY DIFFRACTION91
3.6934-3.84090.33661410.31531451X-RAY DIFFRACTION91
3.8409-4.01530.32851460.29721492X-RAY DIFFRACTION91
4.0153-4.22640.29061400.28381436X-RAY DIFFRACTION91
4.2264-4.49030.2841460.2551499X-RAY DIFFRACTION91
4.4903-4.83550.23031420.22211462X-RAY DIFFRACTION91
4.8355-5.31940.26311430.22561475X-RAY DIFFRACTION91
5.3194-6.0830.26481440.22681486X-RAY DIFFRACTION91
6.083-7.64050.23181420.20221454X-RAY DIFFRACTION91
7.6405-28.96090.17411430.12811475X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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