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- PDB-4s26: Crystal structure of Arabidopsis thaliana ThiC with bound imidazo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4s26
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana ThiC with bound imidazole ribonucleotide, S-adenosylhomocysteine, Fe4S4 cluster and Zn (monoclinic crystal form)
要素Phosphomethylpyrimidine synthase, chloroplastic
キーワードLYASE / Alpha-Beta Barrel / Radical SAM superfamily / Iron-sulfur cluster / Thiamin / Vitamin B1 / Vitamin B12 / Domain swapping / AdoMet and Glutamate mutase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphomethylpyrimidine synthase / response to vitamin B1 / carbon-carbon lyase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / chloroplast stroma / plastid / iron-sulfur cluster binding / chloroplast / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...phosphomethylpyrimidine synthase / response to vitamin B1 / carbon-carbon lyase activity / thiamine diphosphate biosynthetic process / thiamine biosynthetic process / chloroplast stroma / plastid / iron-sulfur cluster binding / chloroplast / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / protein domain specific binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Radical SAM ThiC family, central domain / Phosphomethylpyrimidine synthase ThiC/5-hydroxybenzimidazole synthase BzaA/B / Phosphomethylpyrimidine synthase / ThiC/Bza, core domain / Radical SAM ThiC family / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IRN / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / IRON/SULFUR CLUSTER / Phosphomethylpyrimidine synthase, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Fenwick, M.K. / Mehta, A.P. / Zhang, Y. / Abdelwahed, S. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Nat Commun
タイトル: Non-canonical active site architecture of the radical SAM thiamin pyrimidine synthase.
著者: Fenwick, M.K. / Mehta, A.P. / Zhang, Y. / Abdelwahed, S.H. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2015年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomethylpyrimidine synthase, chloroplastic
B: Phosphomethylpyrimidine synthase, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,57412
ポリマ－129,3402
非ポリマー2,23410
水9,800544
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10590 Å2
ΔGint-235 kcal/mol
Surface area30800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.911, 95.596, 71.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.22, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and resseq 104:109
21chain B and resseq 104:109
12chain A and resseq 157:162
22chain B and resseq 157:162
13chain A and resseq 202:212
23chain B and resseq 202:212
14chain A and resseq 234:238
24chain B and resseq 234:238
15chain A and resseq 259:261
25chain B and resseq 259:261
16chain A and resseq 319:325
26chain B and resseq 319:325
17chain A and resseq 560:595
27chain B and resseq 560:595

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISHISHISchain A and resseq 104:109AA104 - 10936 - 41
21HISHISHISHISchain B and resseq 104:109BB104 - 10936 - 41
12LYSLYSARGARGchain A and resseq 157:162AA157 - 16289 - 94
22LYSLYSARGARGchain B and resseq 157:162BB157 - 16289 - 94
13ILEILELEULEUchain A and resseq 202:212AA202 - 212134 - 144
23ILEILELEULEUchain B and resseq 202:212BB202 - 212134 - 144
14VALVALILEILEchain A and resseq 234:238AA234 - 238166 - 170
24VALVALILEILEchain B and resseq 234:238BB234 - 238166 - 170
15LEULEUTHRTHRchain A and resseq 259:261AA259 - 261191 - 193
25LEULEUTHRTHRchain B and resseq 259:261BB259 - 261191 - 193
16PHEPHEVALVALchain A and resseq 319:325AA319 - 325251 - 257
26PHEPHEVALVALchain B and resseq 319:325BB319 - 325251 - 257
17PROPROTYRTYRchain A and resseq 560:595AA560 - 595492 - 527
27PROPROTYRTYRchain B and resseq 560:595BB560 - 595492 - 527

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Phosphomethylpyrimidine synthase, chloroplastic / Hydroxymethylpyrimidine phosphate synthase / HMP-P synthase / HMP-phosphate synthase / HMPP ...Hydroxymethylpyrimidine phosphate synthase / HMP-P synthase / HMP-phosphate synthase / HMPP synthase / Protein PYRIMIDINE REQUIRING / Thiamine biosynthesis protein ThiC / Protein THIAMINE C


分子量: 64670.090 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 72-644 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: THIC, PY / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O82392, phosphomethylpyrimidine synthase

-
非ポリマー , 6種, 554分子

#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-IRN / 1-(5-O-phosphono-beta-D-ribofuranosyl)-1H-imidazole


タイプ: RNA linking / 分子量: 280.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O7P
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 544 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 100 mM imidazole, pH 6.6, 200 mM NaCl, and 20% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 94824 / Num. obs: 94814 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 21.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.85-1.922.50.462197.1
1.92-1.992.80.324198.3
1.99-2.082.90.237198.5
2.08-2.192.80.177198.3
2.19-2.332.60.133197.3
2.33-2.512.90.105198.4
2.51-2.762.90.083197.4
2.76-3.162.80.065196.3
3.16-3.9930.047195.7
3.99-5030.039191.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXdev_1839精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4N7Q

4n7q


解像度: 1.85→48.256 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1981 4595 4.85 %
Rwork0.1673 --
obs0.1688 94814 96.08 %
all-94824 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.7902 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→48.256 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8069 0 108 544 8721
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088425
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07411464
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.653057
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451246
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051474
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A40X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.044
12B40X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.044
21A39X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.021
22B39X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.021
31A90X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
32B90X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
41A32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
42B32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
51A21X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
52B21X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
61A52X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
62B52X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
71A245X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.079
72B245X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.079
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.86470.29751160.25542306X-RAY DIFFRACTION74
1.8647-1.88660.28951610.23563042X-RAY DIFFRACTION97
1.8866-1.90960.2491410.22393000X-RAY DIFFRACTION97
1.9096-1.93380.251550.21523027X-RAY DIFFRACTION97
1.9338-1.95930.22221350.20083127X-RAY DIFFRACTION99
1.9593-1.98610.22181760.1953042X-RAY DIFFRACTION99
1.9861-2.01450.21661390.19293079X-RAY DIFFRACTION99
2.0145-2.04450.25571500.19673116X-RAY DIFFRACTION99
2.0445-2.07650.25291620.1913065X-RAY DIFFRACTION98
2.0765-2.11050.23861680.19323046X-RAY DIFFRACTION98
2.1105-2.14690.23641770.19443025X-RAY DIFFRACTION98
2.1469-2.1860.23811650.18983037X-RAY DIFFRACTION98
2.186-2.2280.2251680.18073081X-RAY DIFFRACTION98
2.228-2.27350.21591490.17773056X-RAY DIFFRACTION97
2.2735-2.32290.20441410.17143025X-RAY DIFFRACTION96
2.3229-2.3770.21441300.17333081X-RAY DIFFRACTION98
2.377-2.43640.18421560.17323100X-RAY DIFFRACTION99
2.4364-2.50230.23981720.17383043X-RAY DIFFRACTION98
2.5023-2.57590.22051430.17013054X-RAY DIFFRACTION98
2.5759-2.6590.24791460.16523062X-RAY DIFFRACTION97
2.659-2.75410.19511690.17333011X-RAY DIFFRACTION97
2.7541-2.86430.23241580.17923065X-RAY DIFFRACTION97
2.8643-2.99470.21721450.17912963X-RAY DIFFRACTION95
2.9947-3.15250.19891560.1773019X-RAY DIFFRACTION97
3.1525-3.350.20151520.1713063X-RAY DIFFRACTION97
3.35-3.60860.171550.16453016X-RAY DIFFRACTION96
3.6086-3.97150.15921500.13632978X-RAY DIFFRACTION94
3.9715-4.54590.14151550.12712882X-RAY DIFFRACTION92
4.5459-5.72580.15481580.13412907X-RAY DIFFRACTION93
5.7258-48.27250.15481470.13982901X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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