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- PDB-4rsu: Crystal structure of the light and hvem complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rsu
タイトルCrystal structure of the light and hvem complex
要素(Tumor necrosis factor ...) x 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / STRUCTURAL GENOMICS / PSI-BIOLOGY / NEW YORK STRUCTURAL GENOMICS / RESEARCH CONSORTIUM / NYSGRC / IMMUNITY / N-GLYCOSYLATION / MEMBRANE / SECRETED PROTEIN / CYTOKINE / IFN / JELLY-ROLL FOLD / Protein Structure Initiative / Atoms-to-Animals: The Immune Function Network / cysteine rich domain / signaling / cell membrane / secreted / New York Structural Genomics Research Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of adaptive immune memory response / negative regulation of alpha-beta T cell proliferation / tumor necrosis factor receptor activity / TNFs bind their physiological receptors / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / positive regulation of T cell chemotaxis / positive regulation of cytokine production involved in immune response / Co-inhibition by BTLA / T cell chemotaxis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process ...negative regulation of adaptive immune memory response / negative regulation of alpha-beta T cell proliferation / tumor necrosis factor receptor activity / TNFs bind their physiological receptors / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / positive regulation of T cell chemotaxis / positive regulation of cytokine production involved in immune response / Co-inhibition by BTLA / T cell chemotaxis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of myoblast fusion / cytokine binding / T cell homeostasis / positive regulation of myoblast differentiation / positive regulation of T cell migration / T cell proliferation / T cell costimulation / negative regulation of T cell proliferation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / T cell activation / cytokine activity / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / virus receptor activity / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / receptor ligand activity / signaling receptor binding / innate immune response / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / signal transduction / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 14 / Tumor necrosis factor receptor 14/UL144, N-terminal / Tumour necrosis factor / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. ...Tumour necrosis factor receptor 14 / Tumor necrosis factor receptor 14/UL144, N-terminal / Tumour necrosis factor / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / Tumour necrosis factor domain / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Ribbon / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14 / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Liu, W. / Ramagoal, U.A. / Himmel, D. / Bonanno, J.B. / Nathenson, S.G. / Almo, S.C. / Atoms-to-Animals: The Immune Function Network (IFN) / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / : 2021
タイトル: HVEM structures and mutants reveal distinct functions of binding to LIGHT and BTLA/CD160.
著者: Liu, W. / Chou, T.F. / Garrett-Thomson, S.C. / Seo, G.Y. / Fedorov, E. / Ramagopal, U.A. / Bonanno, J.B. / Wang, Q. / Kim, K. / Garforth, S.J. / Kakugawa, K. / Cheroutre, H. / Kronenberg, M. / Almo, S.C.
履歴
登録2014年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Structure summary
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32022年4月27日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / citation_author / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
B: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
C: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
D: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
E: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
F: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
G: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
H: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
I: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
J: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
K: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
L: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,46339
ポリマ-195,12412
非ポリマー2,33927
4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34450 Å2
ΔGint-283 kcal/mol
Surface area60660 Å2
手法PISA
2
A: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
B: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
C: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
D: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
E: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
F: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,62119
ポリマ-97,5626
非ポリマー1,05913
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15110 Å2
ΔGint-136 kcal/mol
Surface area31480 Å2
手法PISA
3
G: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
H: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
I: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form
J: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
K: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
L: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,84220
ポリマ-97,5626
非ポリマー1,28014
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16080 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area32440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.651, 113.604, 163.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細A LIGHT trimer binds to three HVEM.

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要素

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Tumor necrosis factor ... , 2種, 12分子 ABCGHIDEFJKL

#1: タンパク質
Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14, soluble form / Herpes virus entry mediator ligand / HVEM-L / Herpesvirus entry mediator ligand / Tumor necrosis ...Herpes virus entry mediator ligand / HVEM-L / Herpesvirus entry mediator ligand / Tumor necrosis factor ligand superfamily member 14


分子量: 18188.549 Da / 分子数: 6 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, residues 83-240 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFSF14, HVEML, LIGHT, UNQ391/PRO726 / プラスミド: pMT/Bip/His/V5 / 発現宿主: Drosophila (ハエ) / 株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: O43557
#2: タンパク質
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14 / Herpes virus entry mediator A / Herpesvirus entry mediator A / HveA / Tumor necrosis factor ...Herpes virus entry mediator A / Herpesvirus entry mediator A / HveA / Tumor necrosis factor receptor-like 2 / TR2


分子量: 14332.176 Da / 分子数: 6 / 断片: TNFR-Cys 1-3 repeats, residues 39-162 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF14, HVEA, HVEM, UNQ329/PRO509 / プラスミド: pMT/Bip/His/V5 / 発現宿主: Drosophila (ハエ) / 株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: Q92956

-
, 1種, 5分子

#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 245分子

#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.65 %
結晶化温度: 290 K / pH: 5.5
詳細: 0.2M MAGNESIUM CHLORIDE, 0.1M BIS:TRIS BUFFER, 9% W/V PEG3350, PH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 290.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 92792 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.936 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.818 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4KG8, 4FHQ
解像度: 2.3→48.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 13.035 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.232 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23145 4631 5 %RANDOM
Rwork0.1883 ---
obs0.19052 87967 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.402 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11198 0 132 223 11553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.01911616
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0210677
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0811.98115775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.893324619
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8751477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.56922.572451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.347151776
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5341588
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.21734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02113084
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8383.1665965
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8343.1655964
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3834.7217423
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1994.5697467
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7223.5275651
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.5243.4145700
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.2994.9798423
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.43724.3612400
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.43824.36612401
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 326 -
Rwork0.245 6367 -
obs--99.13 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35630.1638-0.08030.5786-0.04680.43450.0239-0.04150.00310.0299-0.00630.00130.01650.0198-0.01770.0096-0.01070.00360.0217-0.00230.012415.4023-12.7591111.0276
20.51940.08590.10330.61280.01140.3678-0.02790.10770.0033-0.0630.04490.0490.065-0.0199-0.0170.0321-0.0282-0.00340.0419-0.00210.00945.3781-19.454492.254
30.5864-0.10980.02410.3439-0.01920.64720.01660.0120.00970.00930.01180.06980.0497-0.1042-0.02850.0205-0.030.00130.05070.00770.0344-6.5103-17.8995111.176
40.6838-0.61360.29091.3027-0.39840.59950.03030.0598-0.0296-0.1132-0.0462-0.09440.07420.0590.01590.01680.00250.01670.0155-0.01260.032330.0956-15.195393.195
50.08660.15480.11441.11450.39660.688-0.02840.00980.0194-0.0363-0.01990.23490.0812-0.18770.04830.0539-0.0542-0.03390.10320.00940.0858-17.1717-24.933288.9984
60.42290.3103-0.25181.1149-0.49730.50880.0827-0.02870.00310.1026-0.04670.0282-0.0785-0.0303-0.0360.0555-0.02080.02340.0408-0.00640.0171.5684-14.0797132.5899
70.41370.0297-0.04850.42440.01310.41310.01340.0192-0.0176-0.00770.0011-0.01360.00460.0189-0.01450.0068-0.008-0.00330.0157-00.011338.735511.52594.3803
80.4385-0.03430.00910.50170.00770.35020.0447-0.0642-0.02740.0804-0.0318-0.0355-0.0240.0359-0.01290.0348-0.0229-0.0120.0377-0.00210.011145.621320.6877113.2646
90.3287-0.01910.04710.38570.02420.39460.00650.0150.06080.0012-0.00710.0014-0.11220.03040.00070.0449-0.02050.00440.0171-0.00290.029142.879433.308795.4562
100.8959-0.3789-0.28730.72640.22220.92450.0103-0.0985-0.07130.0437-0.0007-0.05190.14390.1077-0.00970.05340.0019-0.0180.02560.01670.027541.5592-4.5196110.8222
111.0917-0.18670.62050.4205-0.08360.6951-0.0203-0.08290.1370.0173-0.0169-0.0034-0.14830.01930.03730.1098-0.0381-0.00110.0385-0.03790.059852.297242.4627117.5627
122.41920.3807-0.94280.2335-0.21970.6094-0.04660.10270.0621-0.03020.0670.0209-0.0459-0.0342-0.02040.0294-0.02-0.00740.03320.01540.009535.628325.712574.3141
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A92 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2B91 - 240
3X-RAY DIFFRACTION3C92 - 240
4X-RAY DIFFRACTION4D38 - 142
5X-RAY DIFFRACTION5E37 - 141
6X-RAY DIFFRACTION6F38 - 140
7X-RAY DIFFRACTION7G91 - 240
8X-RAY DIFFRACTION8H91 - 240
9X-RAY DIFFRACTION9I92 - 240
10X-RAY DIFFRACTION10J37 - 142
11X-RAY DIFFRACTION11K37 - 142
12X-RAY DIFFRACTION12L41 - 144

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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