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- PDB-7msj: The crystal structure of mouse HVEM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7msj
タイトルThe crystal structure of mouse HVEM
要素Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNITY / N-GLYCOSYLATION / MEMBRANE / SECRETED PROTEIN / CYTOKINE / CYSTEINE RICH DOMAIN / SIGNALING / CELL MEMBRANE / TNF RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of T cell activation by CD28 family / negative regulation of alpha-beta T cell proliferation / TNFs bind their physiological receptors / positive regulation of cytokine production involved in immune response / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of T cell migration / T cell migration / virus receptor activity ...Regulation of T cell activation by CD28 family / negative regulation of alpha-beta T cell proliferation / TNFs bind their physiological receptors / positive regulation of cytokine production involved in immune response / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of T cell migration / T cell migration / virus receptor activity / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / defense response to Gram-positive bacterium / external side of plasma membrane / innate immune response / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 14 / Tumor necrosis factor receptor 14/UL144, N-terminal / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Liu, W. / Ramagopal, U. / Garrett-Thompson, S.C. / Fedorov, E. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C.
資金援助 米国, 11件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103473 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-98CH10886 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)P41RR012408 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA013330 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10OD020068 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA023100 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)P30DK120515 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR027366 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U01AI125955 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)P01DK46763 米国
引用ジャーナル: J.Exp.Med. / 年: 2021
タイトル: HVEM structures and mutants reveal distinct functions of binding to LIGHT and BTLA/CD160.
著者: Liu, W. / Chou, T.F. / Garrett-Thomson, S.C. / Seo, G.Y. / Fedorov, E. / Ramagopal, U.A. / Bonanno, J.B. / Wang, Q. / Kim, K. / Garforth, S.J. / Kakugawa, K. / Cheroutre, H. / Kronenberg, M. / Almo, S.C.
履歴
登録2021年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6934
ポリマ－12,4051
非ポリマー2883
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area550 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area7420 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)64.656, 64.656, 69.043
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14 / Herpes virus entry mediator A / Herpesvirus entry mediator A / HveA / Tumor necrosis factor ...Herpes virus entry mediator A / Herpesvirus entry mediator A / HveA / Tumor necrosis factor receptor-like 2 / TR2


分子量: 12404.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tnfrsf14, hvem / プラスミド: pMT/Bip/V5-His
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): S2 / 参照: UniProt: Q80WM9
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M sodium acetate pH 4.5, 30% PEG 8000, 10% NDSB-211

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月19日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 8989 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 1.144 / Net I/σ(I): 11 / Num. measured all: 120946
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.149.90.9384220.9430.2950.9861.27699.1
2.14-2.1810.90.7654340.9680.2340.8011.25799.3
2.18-2.2212.30.7534460.9620.220.7861.234100
2.22-2.26130.9274350.9150.2640.9651.121100
2.26-2.3113.70.7674520.9620.2130.7971.229100
2.31-2.3714.30.7074280.9580.1920.7331.288100
2.37-2.4214.30.6194470.9790.1690.6421.352100
2.42-2.4914.20.5414490.9820.1470.5611.271100
2.49-2.5614.40.4014340.9910.1090.4161.231100
2.56-2.6514.30.3584380.990.0970.3711.192100
2.65-2.7414.30.2734400.9930.0750.2841.209100
2.74-2.8514.30.2164490.9950.0590.2251.14100
2.85-2.9814.20.1734520.9960.0470.181.098100
2.98-3.1414.20.1224530.9970.0340.1271.03100
3.14-3.3314.20.0994530.9990.0270.1031.027100
3.33-3.59140.0974600.9970.0270.1011.035100
3.59-3.9513.90.1174570.9940.0330.1221.029100
3.95-4.5213.70.1244610.9850.0350.1291.03599.6
4.52-5.713.40.094790.9950.0250.0930.98799.8
5.7-5011.60.0695000.9970.0210.0720.9194

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0123精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FHQ

4fhq


解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 6.702 / SU ML: 0.16 / SU R Cruickshank DPI: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.173 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2575 464 5.2 %RANDOM
Rwork0.2119 ---
obs0.2142 8482 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.1 Å2 / Biso mean: 55.513 Å2 / Biso min: 34.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.81 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.81 Å2-0 Å2
3----5.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数784 0 15 31 830
Biso mean--98.67 54.42 -
残基数----104
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.019826
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02690
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9281.9581133
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.10731616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.9975103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.03925.42935
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.74915121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.864152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021932
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02176
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 41 -
Rwork0.355 598 -
all-639 -
obs--98.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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