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- PDB-3cp8: Crystal structure of GidA from Chlorobium tepidum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cp8
タイトルCrystal structure of GidA from Chlorobium tepidum
要素tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold / FAD-binding domain / dinucleotide-binding motif / glutathione reductase / oxido-reductase / tRNA-modification / Cytoplasm / Flavoprotein / tRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GidA associated domain, C-terminal subdomain / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain ...GidA associated domain, C-terminal subdomain / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG/GidA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #260 / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG, C-terminal / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme, C-terminal subdomain / : / : / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical bundle / tRNA modifying enzyme MnmG/GidA C-terminal helical domain / Glucose inhibited division protein A family signature 1. / GidA associated domain 3 / MnmG-related, conserved site / Glucose inhibited division protein A family signature 2. / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG-related / MnmG, N-terminal domain / Glucose inhibited division protein A / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme MnmG
類似検索 - 構成要素
生物種Chlorobium tepidum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Meyer, S. / Scrima, A. / Versees, W. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal structures of the conserved tRNA-modifying enzyme GidA: implications for its interaction with MnmE and substrate
著者: Meyer, S. / Scrima, A. / Versees, W. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2008年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
C: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
D: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)284,5718
ポリマ－281,4294
非ポリマー3,1424
水00
1
A: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
B: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,2864
ポリマ－140,7142
非ポリマー1,5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
D: tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,2864
ポリマ－140,7142
非ポリマー1,5712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.505, 71.836, 171.934
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51A
61B
71C
81D
12A
22B
32C
13A
23B
33C
43D
14A
24B
34C
44D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETTHRTHRAA1 - 47821 - 498
211METMETTHRTHRBB1 - 47821 - 498
311METMETTHRTHRCC1 - 47821 - 498
411METMETTHRTHRDD1 - 47821 - 498
521PROPROASPASPAA536 - 560556 - 580
621PROPROASPASPBB536 - 560556 - 580
721PROPROASPASPCC536 - 560556 - 580
821PROPROASPASPDD536 - 560556 - 580
112LEULEULEULEUAA582 - 619602 - 639
212LEULEULEULEUBB582 - 619602 - 639
312LEULEULEULEUCC582 - 619602 - 639
113FADFADFADFADAE622
213FADFADFADFADBF622
313FADFADFADFADCG622
413FADFADFADFADDH622
114ALAALAASPASPAA479 - 535499 - 555
214ALAALAASPASPBB479 - 535499 - 555
314ALAALAASPASPCC479 - 535499 - 555
414ALAALAASPASPDD479 - 535499 - 555

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質
tRNA uridine 5-carboxymethylaminomethyl modification enzyme gidA / Glucose-inhibited division protein A


分子量: 70357.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chlorobium tepidum (バクテリア) / 遺伝子: CT2283 / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(De3) / 参照: UniProt: Q8KA85, 酸化還元酵素
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.46 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 13-15% PEG 8000, 200mM ammonium sulfate, 100mM TRIS, 78mM HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97955 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY - HORIZONTALLY FOCUSED SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97955 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→120.4 Å / Num. all: 49192 / Num. obs: 48825 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 106.34 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 26.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.641 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CP2

3cp2


解像度: 3.2→44.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 71.56 / SU ML: 0.553 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.574 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27809 2471 5.1 %RANDOM
Rwork0.25444 ---
obs0.25568 46351 99.27 %-
all-49192 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 126.569 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.34 Å20 Å20.83 Å2
2--13.52 Å20 Å2
3----10.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→44.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18355 0 212 0 18567
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02218907
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.98825602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.92552377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.7323.383804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.693153304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.05715162
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.22918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214087
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.28631
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.212872
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2506
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2950.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1981.512098
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.349219112
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.98237673
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3924.56490
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A3801tight positional0.030.05
12B3801tight positional0.030.05
13C3801tight positional0.020.05
14D3801tight positional0.020.05
21A289tight positional0.020.05
22B289tight positional0.020.05
23C289tight positional0.020.05
31A53tight positional0.020.05
32B53tight positional0.030.05
33C53tight positional0.030.05
34D53tight positional0.020.05
41A432tight positional0.030.05
42B432tight positional0.030.05
43C432tight positional0.020.05
44D432tight positional0.020.05
11A3801tight thermal0.040.5
12B3801tight thermal0.040.5
13C3801tight thermal0.030.5
14D3801tight thermal0.030.5
21A289tight thermal0.020.5
22B289tight thermal0.020.5
23C289tight thermal0.020.5
31A53tight thermal0.060.5
32B53tight thermal0.070.5
33C53tight thermal0.040.5
34D53tight thermal0.090.5
41A432tight thermal0.020.5
42B432tight thermal0.020.5
43C432tight thermal0.020.5
44D432tight thermal0.020.5
LS精密化 シェル解像度: 3.199→3.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 192 -
Rwork0.346 3309 -
obs--96.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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