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万見
- PDB-4rnj: PaMorA phosphodiesterase domain, apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rnj
タイトルPaMorA phosphodiesterase domain, apo form
要素Motility regulator
キーワードHYDROLASE / EAL domain / Phosphodiesterase / c-di-GMP
機能・相同性
機能・相同性情報


c-di-GMP signaling / cyclic-guanylate-specific phosphodiesterase / diguanylate cyclase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / metal ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / EAL domain / Putative diguanylate phosphodiesterase / PAS fold-3 / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / PAS fold / Diguanylate cyclase, GGDEF domain ...: / EAL domain / Putative diguanylate phosphodiesterase / PAS fold-3 / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / PAS fold / Diguanylate cyclase, GGDEF domain / diguanylate cyclase / GGDEF domain profile. / GGDEF domain / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / Nucleotide cyclase / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cyclic-guanylate-specific phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Phippen, C.W. / Tews, I.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2014
タイトル: Formation and dimerization of the phosphodiesterase active site of the Pseudomonas aeruginosa MorA, a bi-functional c-di-GMP regulator.
著者: Phippen, C.W. / Mikolajek, H. / Schlaefli, H.G. / Keevil, C.W. / Webb, J.S. / Tews, I.
履歴
登録2014年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Motility regulator
B: Motility regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4552
ポリマ－63,4552
非ポリマー00
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Motility regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7271
ポリマ－31,7271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Motility regulator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7271
ポリマ－31,7271
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.071, 79.895, 138.517
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Active diguanylate cyclase

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要素

#1: タンパク質 Motility regulator


分子量: 31727.320 Da / 分子数: 2 / 断片: EAL domain, UNP residues 1145-1409 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: PA01 / 遺伝子: morA, PA4601 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q9HVI8, cyclic-guanylate-specific phosphodiesterase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.82 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Imidazole; MES, 0.09M NaN03; Na2HPO4; (NH4)2SO4, 30% Ethylene glycol; PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月14日
放射モノクロメーター: Diamond (001) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→100 Å / Num. all: 25794 / Num. obs: 25720 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.28 % / Biso Wilson estimate: 42.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 13.87
反射 シェル解像度: 2.32→2.4 Å / 冗長度: 3.69 % / Rmerge(I) obs: 0.678 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3N3T

3n3t


解像度: 2.32→48.741 Å / FOM work R set: 0.8062 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.77 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2527 1310 5.09 %RANDOM
Rwork0.1968 ---
obs0.1997 25717 99.71 %-
all-25794 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 119.79 Å2 / Biso mean: 47.68 Å2 / Biso min: 25.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.32→48.741 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3980 0 0 117 4097
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134056
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4315488
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084612
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1461519
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.32-2.41290.33351300.28462650278099
2.4129-2.52270.31961430.263626762819100
2.5227-2.65570.29711650.238526672832100
2.6557-2.82210.27931300.232626802810100
2.8221-3.03990.30551580.228626662824100
3.0399-3.34580.28921280.222527242852100
3.3458-3.82980.26271600.198627092869100
3.8298-4.82440.1951550.157627442899100
4.8244-48.75160.22141410.165928913032100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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