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- PDB-4ral: Crystal structure of insulin degrading enzyme in complex with mac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ral
タイトルCrystal structure of insulin degrading enzyme in complex with macrophage inflammatory protein 1 beta
要素
  • C-C motif chemokine 4
  • Insulin-degrading enzyme
キーワードHYDROLASE/CYTOKINE / IDE / MIP1alpha / metal-binding / metalloprotease / chemotaxis / inflammatory response / HYDROLASE-CYTOKINE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CCR1 chemokine receptor binding / positive regulation of natural killer cell chemotaxis / insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / CCR5 chemokine receptor binding / CCR chemokine receptor binding / lymphocyte chemotaxis / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process ...CCR1 chemokine receptor binding / positive regulation of natural killer cell chemotaxis / insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / CCR5 chemokine receptor binding / CCR chemokine receptor binding / lymphocyte chemotaxis / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / positive regulation of calcium ion transport / eosinophil chemotaxis / chemokine-mediated signaling pathway / Chemokine receptors bind chemokines / chemokine activity / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration / establishment or maintenance of cell polarity / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / Interleukin-10 signaling / monocyte chemotaxis / peroxisomal matrix / negative regulation by host of viral transcription / cellular response to interleukin-1 / amyloid-beta metabolic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / Insulin receptor recycling / neutrophil chemotaxis / proteolysis involved in protein catabolic process / cytokine activity / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / response to virus / response to toxic substance / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / cellular response to type II interferon / positive regulation of protein catabolic process / peroxisome / positive regulation of protein binding / insulin receptor signaling pathway / cell-cell signaling / virus receptor activity / cellular response to tumor necrosis factor / G alpha (i) signalling events / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / Ub-specific processing proteases / inflammatory response / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / CC chemokine, conserved site / Small cytokines (intercrine/chemokine) C-C subfamily signature. / Chemokine beta/gamma/delta / Intercrine alpha family (small cytokine C-X-C) (chemokine CXC). / Chemokine interleukin-8-like domain / Chemokine interleukin-8-like superfamily ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / CC chemokine, conserved site / Small cytokines (intercrine/chemokine) C-C subfamily signature. / Chemokine beta/gamma/delta / Intercrine alpha family (small cytokine C-X-C) (chemokine CXC). / Chemokine interleukin-8-like domain / Chemokine interleukin-8-like superfamily / Small cytokines (intecrine/chemokine), interleukin-8 like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-C motif chemokine 4 / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.148 Å
データ登録者Liang, W.G. / Ren, M. / Guo, Q. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structures of human CCL18, CCL3, and CCL4 reveal molecular determinants for quaternary structures and sensitivity to insulin-degrading enzyme.
著者: Liang, W.G. / Ren, M. / Zhao, F. / Tang, W.J.
履歴
登録2014年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年5月13日ID: 4QLD
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
D: C-C motif chemokine 4
E: C-C motif chemokine 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,9016
ポリマ－244,7714
非ポリマー1312
水1,20767
1
A: Insulin-degrading enzyme
D: C-C motif chemokine 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,4513
ポリマ－122,3852
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area38000 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
E: C-C motif chemokine 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,4513
ポリマ－122,3852
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area38600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)263.117, 263.117, 90.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114560.578 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-1019
変異: C110L, E111Q, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: タンパク質 C-C motif chemokine 4 / G-26 T-lymphocyte-secreted protein / HC21 / Lymphocyte activation gene 1 protein / LAG-1 / MIP-1- ...G-26 T-lymphocyte-secreted protein / HC21 / Lymphocyte activation gene 1 protein / LAG-1 / MIP-1-beta(1-69) / Macrophage inflammatory protein 1-beta / MIP-1-beta / PAT 744 / Protein H400 / SIS-gamma / Small-inducible cytokine A4 / T-cell activation protein 2 / ACT-2 / MIP-1-beta(3-69)


分子量: 7824.742 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 24-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCL4, LAG1, MIP1B, SCYA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13236
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 13% PEG5000 MME, 100 mM HEPES, pH 7.0, 10% Tacsimate, 10% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月8日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.148→48.263 Å / Num. all: 59484 / Num. obs: 59484 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 3.06 / Observed criterion σ(I): 3.06 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.209 / Rsym value: 0.216 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル最高解像度: 3.148 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3CWW

3cww


解像度: 3.148→48.263 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2554 851 1.16 %RANDOM
Rwork0.1911 ---
obs0.1918 59484 60.02 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.148→48.263 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15757 0 2 67 15826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00416146
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84821830
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9566110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0332347
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042826
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.148-3.34560.29491090.23658802X-RAY DIFFRACTION44
3.3456-3.60380.28791200.22239966X-RAY DIFFRACTION50
3.6038-3.96630.27961260.204210353X-RAY DIFFRACTION52
3.9663-4.53990.25411330.18111763X-RAY DIFFRACTION59
4.5399-5.71830.22881610.176315066X-RAY DIFFRACTION75
5.7183-48.26890.24272020.181916332X-RAY DIFFRACTION81
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -104.0282 Å / Origin y: 23.6136 Å / Origin z: -5.9716 Å
111213212223313233
T0.3973 Å2-0.0157 Å20.0278 Å2-0.3248 Å20.0657 Å2--0.3885 Å2
L0.0707 °2-0.0207 °20.0046 °2-0.5388 °20.3373 °2--0.248 °2
S-0.0256 Å °0.0062 Å °0.0051 Å °0.0064 Å °0.0272 Å °-0.0011 Å °0.0794 Å °0.0301 Å °-0.0033 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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