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Yorodumi- PDB-4qar: 1.45 A resolution structure of CT263 (MTAN) from Chlamydia tracho... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4qar | ||||||
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Title | 1.45 A resolution structure of CT263 (MTAN) from Chlamydia trachomatis bound to Adenine | ||||||
Components | CT263 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Chlamydia / quinones / nucleosidase / futalosine pathway / product-bound | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Chlamydia trachomatis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.45 Å | ||||||
Authors | Barta, M.L. / Thomas, K. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Schramm, V.L. / Hefty, P.S. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2014 Title: Structural and Biochemical Characterization of Chlamydia trachomatis Hypothetical Protein CT263 Supports That Menaquinone Synthesis Occurs through the Futalosine Pathway. Authors: Barta, M.L. / Thomas, K. / Yuan, H. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Schramm, V.L. / Hefty, P.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4qar.cif.gz | 168.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4qar.ent.gz | 135.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4qar.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4qar_validation.pdf.gz | 450 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4qar_full_validation.pdf.gz | 451.9 KB | Display | |
Data in XML | 4qar_validation.xml.gz | 18.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4qar_validation.cif.gz | 26.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qa/4qar ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qa/4qar | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 22351.621 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chlamydia trachomatis (bacteria) / Strain: 434/Bu / ATCC VR-902B / Gene: CTL0515 / Plasmid: pT7HmT / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: B0B7H9, UniProt: A0A0H3MBV9*PLUS #2: Chemical | ChemComp-SO4 / | #3: Chemical | ChemComp-ADE / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.91 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: 200 mM ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate trihydrate (pH 4.6) and 30% (w/v) PEG 2K MME, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 12, 2013 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.45→65.64 Å / Num. all: 71624 / Num. obs: 71123 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 13.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.45→1.47 Å / Redundancy: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3459 / % possible all: 99.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: apo-CT263 Resolution: 1.45→33.453 Å / FOM work R set: 0.8498 / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.33 / Phase error: 21.8 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 88.97 Å2 / Biso mean: 20.88 Å2 / Biso min: 6.41 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.45→33.453 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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