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Yorodumi- PDB-4qat: 1.75 A resolution structure of CT263-D161N (MTAN) from Chlamydia ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4qat | ||||||
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Title | 1.75 A resolution structure of CT263-D161N (MTAN) from Chlamydia trachomatis bound to MTA | ||||||
Components | CT263 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Chlamydia / quinones / nucleosidase / futalosine pathway / substrate-bound | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Chlamydia trachomatis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Barta, M.L. / Thomas, K. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Schramm, V.L. / Hefty, P.S. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2014 Title: Structural and Biochemical Characterization of Chlamydia trachomatis Hypothetical Protein CT263 Supports That Menaquinone Synthesis Occurs through the Futalosine Pathway. Authors: Barta, M.L. / Thomas, K. / Yuan, H. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Schramm, V.L. / Hefty, P.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4qat.cif.gz | 234.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4qat.ent.gz | 193.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4qat.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qa/4qat ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qa/4qat | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 22350.635 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chlamydia trachomatis (bacteria) / Strain: 434/Bu / ATCC VR-902B / Gene: CTL0515 / Plasmid: pT7HmT / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: B0B7H9, UniProt: A0A0H3MBV9*PLUS #2: Chemical | ChemComp-MTA / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.24 Å3/Da / Density % sol: 45 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: 200 mM ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate trihydrate (pH 4.6) and 30% (w/v) PEG 2K MME, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 12, 2013 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→104.26 Å / Num. all: 15194 / Num. obs: 15179 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 21.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.78 Å / Redundancy: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 15179 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: apo-CT263 Resolution: 1.75→43.624 Å / FOM work R set: 0.8522 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.4 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 204.99 Å2 / Biso mean: 35.12 Å2 / Biso min: 14.25 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→43.624 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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