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- PDB-1iw1: Crystal structure of a heme oxygenase (HmuO) from Corynebacterium... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1iw1 | |||||||||
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Title | Crystal structure of a heme oxygenase (HmuO) from Corynebacterium diphtheriae complexed with heme in the ferrous state | |||||||||
![]() | Heme oxygenase | |||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / alpha helix / bacterial iron acquisition / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics | |||||||||
Function / homology | ![]() heme oxygenase (biliverdin-producing) / heme oxidation / heme oxygenase (decyclizing) activity / heme catabolic process / response to oxidative stress / heme binding / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Hirotsu, S. / Unno, M. / Chu, G.C. / Lee, D.S. / Park, S.Y. / Shiro, Y. / Ikeda-Saito, M. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | |||||||||
![]() | ![]() Title: The crystal structures of the ferric and ferrous forms of the heme complex of HmuO, a heme oxygenase of Corynebacterium diphtheriae. Authors: Hirotsu, S. / Chu, G.C. / Unno, M. / Lee, D.S. / Yoshida, T. / Park, S.Y. / Shiro, Y. / Ikeda-Saito, M. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 283.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 228.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.8 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.8 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 34.3 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 48.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Details | Biological assembly is a monomer |
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Components
#1: Protein | Mass: 24170.158 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P71119, heme oxygenase (biliverdin-producing) #2: Polysaccharide | beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.29 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | Temperature: 303 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.8 Details: ammonium sulfate, NaI, MES, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 303K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 98 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RIGAKU JUPITER 210 / Detector: CCD / Date: Feb 23, 2002 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Diamond / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.5→44 Å / Num. obs: 110939 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 4.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.5→1.58 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.306 / % possible all: 98.7 |
Reflection | *PLUS Highest resolution: 1.5 Å / Lowest resolution: 44 Å / Num. measured all: 651990 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 98.7 % |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 16.11 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→12 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20 /
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Refinement | *PLUS Highest resolution: 1.5 Å / Lowest resolution: 12 Å / Rfactor Rwork: 0.178 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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