[日本語] English
万見
- PDB-4plm: Crystal Structure of Chicken Netrin-1 (LN-LE3) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4plm
タイトルCrystal Structure of Chicken Netrin-1 (LN-LE3)
要素Netrin-1
キーワードPROTEIN BINDING / elongated / cysteine rich / glycoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glial cell migration / chemorepulsion of axon / anterior/posterior axon guidance / B cell mediated immunity / Cdc42 protein signal transduction / motor neuron migration / tissue development / negative regulation of axon extension / T cell mediated immunity / substrate-dependent cell migration, cell extension ...regulation of glial cell migration / chemorepulsion of axon / anterior/posterior axon guidance / B cell mediated immunity / Cdc42 protein signal transduction / motor neuron migration / tissue development / negative regulation of axon extension / T cell mediated immunity / substrate-dependent cell migration, cell extension / motor neuron axon guidance / positive regulation of cell motility / nuclear migration / regulation of synapse assembly / inner ear morphogenesis / B cell proliferation / dendrite development / basement membrane / glial cell proliferation / positive regulation of axon extension / positive regulation of glial cell proliferation / substrate adhesion-dependent cell spreading / cytokine activity / cell periphery / animal organ morphogenesis / cell-cell adhesion / actin cytoskeleton / Ras protein signal transduction / extracellular region / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Laminin, N-terminal / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Netrin C-terminal Domain ...Laminin, N-terminal / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Galactose-binding domain-like / EGF-like domain signature 1. / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.801 Å
データ登録者Xu, K. / Nikolov, D.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Neural migration. Structures of netrin-1 bound to two receptors provide insight into its axon guidance mechanism.
著者: Xu, K. / Wu, Z. / Renier, N. / Antipenko, A. / Tzvetkova-Robev, D. / Xu, Y. / Minchenko, M. / Nardi-Dei, V. / Rajashankar, K.R. / Himanen, J. / Tessier-Lavigne, M. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2014年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22015年2月25日Group: Derived calculations
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description ..._citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / refine_hist / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Netrin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3458
ポリマ－48,5461
非ポリマー7997
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Netrin-1
ヘテロ分子

A: Netrin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,68916
ポリマ－97,0912
非ポリマー1,59814
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area4290 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area45430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.627, 62.627, 269.788
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 A

#1: タンパク質 Netrin-1


分子量: 48545.699 Da / 分子数: 1 / 断片: LN-LE3 (UNP residues 26-457) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: NTN1 / 発現宿主: Baculoviridae (ウイルス) / 参照: UniProt: Q90922
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 86分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: NaoAc, NaCacodylate

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 17693 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 63.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.682 / Net I/av σ(I): 23.281 / Net I/σ(I): 11.3 / Num. measured all: 92454
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2% possible allRmerge(I) obs
2.7-2.85.117021.39797.8
2.8-2.915.417211.41199.50.734
2.91-3.045.417451.44799.80.522
3.04-3.25.417771.46399.90.335
3.2-3.45.317381.699.90.219
3.4-3.665.417681.65499.70.135
3.66-4.035.317731.86799.60.09
4.03-4.625.217962.02399.80.065
4.62-5.815.218112.06798.90.054
5.81-504.818621.89693.80.036

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
ADSCデータ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.801→28.639 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 2913 10.08 %
Rwork0.1923 --
obs0.1989 28902 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.801→28.639 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3255 0 46 85 3386
Biso mean--112.41 56.05 -
残基数----416
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093398
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4014578
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1431259
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.116485
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008604
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.801-2.84650.43151420.33571308X-RAY DIFFRACTION99
2.8465-2.89550.40351300.3111185X-RAY DIFFRACTION99
2.8955-2.94810.37351380.32151242X-RAY DIFFRACTION99
2.9481-3.00470.37881390.29091283X-RAY DIFFRACTION99
3.0047-3.0660.33241330.27931186X-RAY DIFFRACTION99
3.066-3.13260.33311530.26131285X-RAY DIFFRACTION99
3.1326-3.20540.36221350.26661170X-RAY DIFFRACTION100
3.2054-3.28540.30611500.24571270X-RAY DIFFRACTION99
3.2854-3.37410.34291340.21151238X-RAY DIFFRACTION100
3.3741-3.47320.2441460.19391265X-RAY DIFFRACTION100
3.4732-3.58510.25441300.18321205X-RAY DIFFRACTION99
3.5851-3.7130.23031370.17441262X-RAY DIFFRACTION99
3.713-3.86140.27431440.17571244X-RAY DIFFRACTION100
3.8614-4.03660.22831400.17081215X-RAY DIFFRACTION99
4.0366-4.24880.26491390.16221245X-RAY DIFFRACTION99
4.2488-4.51410.20741360.14371271X-RAY DIFFRACTION100
4.5141-4.8610.14931510.13281231X-RAY DIFFRACTION100
4.861-5.34740.20651320.14521226X-RAY DIFFRACTION100
5.3474-6.11460.25011380.16961248X-RAY DIFFRACTION99
6.1146-7.6790.2651400.19651234X-RAY DIFFRACTION99
7.679-28.64030.25071260.20711176X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5748-0.23430.2124.54611.64454.92810.02940.0018-0.5363-0.040.0537-0.12140.4674-0.0698-0.0390.53690.0318-0.03530.4073-0.02790.3736-33.08283.758822.7374
20.03970.07510.59750.71450.8523.13710.04570.1072-0.0858-0.3432-0.0308-0.0765-0.4906-0.04870.04570.5405-0.0283-0.0550.702-0.13720.3855-19.716326.739862.9174
322-5.760324.3712-2.5986-1.87990.5639-1.27772.2659-0.40322.72111.28610.36131.7799-0.3573-0.18431.2725-0.07150.7277-13.282552.9017113.5523
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 40 through 265 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 266 through 456 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 457 through 457 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る