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- PDB-4pgj: Human heavy-chain domain antibody in complex with hen egg-white l... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pgj
タイトルHuman heavy-chain domain antibody in complex with hen egg-white lysozyme
要素
  • Human heavy chain domain antibody
  • Lysozyme C
キーワードIMMUNE SYSTEM/HYDROLASE / antibody human dAb cleft binder dAb-HEL complex / IMMUNE SYSTEM-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Christ, D. / Langley, D.B. / Rouet, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Fully Human VH Single Domains That Rival the Stability and Cleft Recognition of Camelid Antibodies.
著者: Rouet, R. / Dudgeon, K. / Christie, M. / Langley, D. / Christ, D.
履歴
登録2014年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22015年5月27日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen ...diffrn_source / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Human heavy chain domain antibody
B: Lysozyme C
C: Human heavy chain domain antibody
D: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0094
ポリマ－55,0094
非ポリマー00
水00
1
A: Human heavy chain domain antibody
B: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5052
ポリマ－27,5052
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10280 Å2
手法PISA
2
C: Human heavy chain domain antibody
D: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5052
ポリマ－27,5052
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.070, 40.310, 137.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
詳細Authors report assembly confirmed by gel filtration and MALLS

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要素

#1: 抗体 Human heavy chain domain antibody


分子量: 13173.522 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: Protein at 4.4 mg/mL in 50 mM Tris (pH 7.5) amd 150 mM NaCl. Well solution contained 28% (w/v) PEG1500, 100 mM Na-citrate (pH 5.4). 400 nL of well solution and protein solution were combined.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→49.08 Å / Num. obs: 16831 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 9

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0111 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.6→49.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.919 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU B: 24.287 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.699 / ESU R Free: 0.35 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2866 851 5.1 %RANDOM
Rwork0.22482 ---
obs0.22788 15980 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.675 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.4 Å2-0 Å2-0.5 Å2
2--2.38 Å20 Å2
3---0.83 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→49.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3380 0 0 0 3380
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0213471
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5831.9094744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0123.0085137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4815475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.73823.333135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.22215389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6081516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 54 -
Rwork0.379 1106 -
obs--99.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6159-1.50710.95295.0414-1.02131.74810.1541-0.0718-0.00020.449-0.0741-0.1384-0.13550.1837-0.080.1857-0.1106-0.07310.1913-0.02870.119242.7136-24.5172-11.7432
22.6522-0.39650.64711.6065-0.89093.91220.0271-0.21080.05660.1836-0.04550.2307-0.1467-0.24150.01840.0707-0.01110.03030.0654-0.01310.136822.3488-12.5435-26.7083
33.09871.6692-0.53472.64691.02043.608-0.2340.4704-0.1265-0.29740.2477-0.0725-0.1049-0.4262-0.01370.0797-0.0668-0.01130.3241-0.00020.0582-21.0433-28.6557-57.871
42.81330.2298-0.24431.30180.63163.4558-0.00840.0808-0.0349-0.0506-0.0148-0.0759-0.0548-0.08450.02310.0323-0.0025-0.00740.06010.0140.1678-7.3075-16.7186-36.9905
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 120
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 128
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 120
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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