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- PDB-4pdc: Crystal structure of Cowpox virus CPXV018 (OMCP) bound to human NKG2D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pdc
タイトルCrystal structure of Cowpox virus CPXV018 (OMCP) bound to human NKG2D
要素
  • CPXV018 protein
  • NKG2-D type II integral membrane protein
キーワードIMMUNE SYSTEM/VIRAL PROTEIN / secreted viral protein / immune evasion / orthopoxvirus / MHC-like fold / NK cell receptor ligand / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of natural killer cell chemotaxis / MHC class Ib receptor activity / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / natural killer cell mediated cytotoxicity / natural killer cell activation / negative regulation of GTPase activity / MHC class I protein binding / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / T cell costimulation / nitric oxide biosynthetic process ...negative regulation of natural killer cell chemotaxis / MHC class Ib receptor activity / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / natural killer cell mediated cytotoxicity / natural killer cell activation / negative regulation of GTPase activity / MHC class I protein binding / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / T cell costimulation / nitric oxide biosynthetic process / DAP12 interactions / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of type II interferon production / DAP12 signaling / signaling receptor activity / carbohydrate binding / cellular response to lipopolysaccharide / adaptive immune response / cell differentiation / defense response to Gram-positive bacterium / external side of plasma membrane / cell surface / signal transduction / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NKG2-D type II integral membrane protein / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold ...NKG2-D type II integral membrane protein / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NKG2-D type II integral membrane protein / CPXV018 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Cowpox virus (牛痘ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.991 Å
Model detailsStrain Brighton Red
データ登録者Lazear, E. / Nelson, C.A. / Fremont, D.H. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI073552 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI057160 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2019
タイトル: Structural basis of cowpox evasion of NKG2D immunosurveillance
著者: Lazear, E. / Sun, M.M. / Wang, X. / Geurs, T.L. / Nelson, C.A. / Campbell, J.A. / Lippold, D. / Krupnick, A.S. / Davis, R.S. / Carayannopoulos, L.N. / French, A.R. / Fremont, D.H.
履歴
登録2014年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.62019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NKG2-D type II integral membrane protein
B: NKG2-D type II integral membrane protein
C: NKG2-D type II integral membrane protein
D: NKG2-D type II integral membrane protein
E: CPXV018 protein
F: CPXV018 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,7726
ポリマ－92,7726
非ポリマー00
水11,890660
1
A: NKG2-D type II integral membrane protein
B: NKG2-D type II integral membrane protein
E: CPXV018 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3863
ポリマ－46,3863
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: NKG2-D type II integral membrane protein
D: NKG2-D type II integral membrane protein
F: CPXV018 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3863
ポリマ－46,3863
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.315, 101.110, 91.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological unit of hNKG2D is a dimer (chains A & B and chains C & D / The biological unit of OMCP is a monomer (chains E & F / The biological unit of OMCP bound to hNKG2D is a monomer bound to a dimer (chains A, B, & E and chains C, D, & F

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要素

#1: タンパク質
NKG2-D type II integral membrane protein / Killer cell lectin-like receptor subfamily K member 1 / NK cell receptor D / NKG2-D-activating NK receptor


分子量: 14266.118 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 93-215 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: refolded / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLRK1, D12S2489E, NKG2D / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P26718
#2: タンパク質 CPXV018 protein


分子量: 17853.852 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-168 / Mutation: Y23D, F95D / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: refolded / 由来: (組換発現) Cowpox virus (牛痘ウイルス) / 遺伝子: CPXV018 CDS / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q8QN43
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 660 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75 / 詳細: 15% PEG 3350, 0.2M MgCl2, 0.1M Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.2 % / 数: 309692 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 1.07 / D res high: 2 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 50139 / % possible obs: 93.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.315010.0731.1247.6
3.424.3110.0931.0567.3
2.993.4210.1141.0286.5
2.712.9910.1521.026.2
2.522.7110.1931.1245.9
2.372.5210.2390.9775.8
2.252.3710.2841.1395.7
2.152.2510.3271.0615.6
2.072.1510.371.0255.5
22.0710.4851.0975.3
反射解像度: 1.991→50 Å / Num. obs: 50139 / % possible obs: 93.5 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 21.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 1.066 / Net I/av σ(I): 14.491 / Net I/σ(I): 12.7 / Num. measured all: 309692
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.075.30.48549221.09791.5
2.07-2.155.50.3748301.02590.8
2.15-2.255.60.32748071.06190.3
2.25-2.375.70.28447911.13989.5
2.37-2.525.80.23947650.97789.2
2.52-2.715.90.19348661.12490.2
2.71-2.996.20.15249681.0293.7
2.99-3.426.50.11453541.02899.2
3.42-4.317.30.09353831.056100
4.31-507.60.07354531.12499.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å45.67 Å
Translation3.5 Å45.67 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MPU, 4FFE

1mpu

4ffe


解像度: 1.991→45.665 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2142 1994 3.98 %Random selection
Rwork0.166 ---
obs0.1679 50042 92.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.991→45.665 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6491 0 0 669 7160
Biso mean---33.07 -
残基数----791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036687
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7869030
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4232426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031933
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031150
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.991-2.04080.29511230.20983147X-RAY DIFFRACTION85
2.0408-2.0960.28121450.20983341X-RAY DIFFRACTION91
2.096-2.15770.2461520.18343328X-RAY DIFFRACTION91
2.1577-2.22730.22021270.17773302X-RAY DIFFRACTION90
2.2273-2.30690.21971310.17643327X-RAY DIFFRACTION90
2.3069-2.39930.28251320.17783285X-RAY DIFFRACTION89
2.3993-2.50840.25451340.17443281X-RAY DIFFRACTION89
2.5084-2.64070.22971330.1793309X-RAY DIFFRACTION90
2.6407-2.80610.21891420.18263353X-RAY DIFFRACTION91
2.8061-3.02270.23521510.18643529X-RAY DIFFRACTION95
3.0227-3.32680.22841580.16883700X-RAY DIFFRACTION99
3.3268-3.8080.17011510.14933673X-RAY DIFFRACTION100
3.808-4.79690.1961550.12893733X-RAY DIFFRACTION100
4.7969-45.67740.17091600.16463740X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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