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Yorodumi- PDB-4nzr: Crystal structure of the antibody-binding region of Protein M (Pr... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nzr | ||||||
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Title | Crystal structure of the antibody-binding region of Protein M (Protein M TD) in complex with anti-HIV antibody PGT135 Fab | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM/PROTEIN BINDING / Leucine-rich repeat / broad antibody-binding / block antibody-antigen union / variable region / IMMUNE SYSTEM-PROTEIN BINDING complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mycoplasma genitalium (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.65 Å | ||||||
Authors | Zhu, X. / Wilson, I.A. | ||||||
Citation | Journal: Science / Year: 2014 Title: A structurally distinct human mycoplasma protein that generically blocks antigen-antibody union. Authors: Rajesh K Grover / Xueyong Zhu / Travis Nieusma / Teresa Jones / Isabel Boreo / Amanda S MacLeod / Adam Mark / Sherry Niessen / Helen J Kim / Leopold Kong / Nacyra Assad-Garcia / Keehwan Kwon ...Authors: Rajesh K Grover / Xueyong Zhu / Travis Nieusma / Teresa Jones / Isabel Boreo / Amanda S MacLeod / Adam Mark / Sherry Niessen / Helen J Kim / Leopold Kong / Nacyra Assad-Garcia / Keehwan Kwon / Marta Chesi / Vaughn V Smider / Daniel R Salomon / Diane F Jelinek / Robert A Kyle / Richard B Pyles / John I Glass / Andrew B Ward / Ian A Wilson / Richard A Lerner / Abstract: We report the discovery of a broadly reactive antibody-binding protein (Protein M) from human mycoplasma. The crystal structure of the ectodomain of transmembrane Protein M differs from other known ...We report the discovery of a broadly reactive antibody-binding protein (Protein M) from human mycoplasma. The crystal structure of the ectodomain of transmembrane Protein M differs from other known protein structures, as does its mechanism of antibody binding. Protein M binds with high affinity to all types of human and nonhuman immunoglobulin G, predominantly through attachment to the conserved portions of the variable region of the κ and λ light chains. Protein M blocks antibody-antigen union, likely because of its large C-terminal domain extending over the antibody-combining site, blocking entry to large antigens. Similar to the other immunoglobulin-binding proteins such as Protein A, Protein M as well as its orthologs in other Mycoplasma species could become invaluable reagents in the antibody field. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4nzr.cif.gz | 493 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4nzr.ent.gz | 411.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4nzr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4nzr_validation.pdf.gz | 453.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4nzr_full_validation.pdf.gz | 459.2 KB | Display | |
Data in XML | 4nzr_validation.xml.gz | 39.6 KB | Display | |
Data in CIF | 4nzr_validation.cif.gz | 60.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/4nzr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/4nzr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5834C 5835C 5836C 4nztC 4nzuC 4jm4S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 25385.594 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Fab Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) |
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#2: Antibody | Mass: 23795.467 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Fab Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) |
#3: Protein | Mass: 46972.684 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: antibody-binding region (UNP residues 74-468) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mycoplasma genitalium (bacteria) / Strain: ATCC 33530 / G-37 / NCTC 10195 / Gene: MG281 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P47523 |
#4: Chemical | ChemComp-GOL / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 43.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.6 Details: 0.16 M sodium fluoride, 19% PEG3350, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 1, 2013 |
Radiation | Monochromator: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→50 Å / Num. obs: 95649 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.3 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 18.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.68 Å / Redundancy: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.56 / % possible all: 99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4JM4 Resolution: 1.65→34.966 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.66 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→34.966 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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