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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vc9 | ||||||
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Title | TB19 complex | ||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Fab / Enzyme | ||||||
Function / homology | ![]() thymidylate 5'-phosphatase / thymidylate 5'-phosphatase activity / ADP catabolic process / 5'-deoxynucleotidase / 5'-deoxynucleotidase activity / 7-methylguanosine nucleotidase / inhibition of non-skeletal tissue mineralization / adenosine biosynthetic process / Pyrimidine catabolism / GMP 5'-nucleotidase activity ...thymidylate 5'-phosphatase / thymidylate 5'-phosphatase activity / ADP catabolic process / 5'-deoxynucleotidase / 5'-deoxynucleotidase activity / 7-methylguanosine nucleotidase / inhibition of non-skeletal tissue mineralization / adenosine biosynthetic process / Pyrimidine catabolism / GMP 5'-nucleotidase activity / IMP-specific 5'-nucleotidase / IMP 5'-nucleotidase activity / AMP catabolic process / Nicotinate metabolism / Purine catabolism / XMP 5'-nucleosidase activity / 5'-nucleotidase / 5'-nucleotidase activity / leukocyte cell-cell adhesion / DNA metabolic process / response to ATP / : / calcium ion homeostasis / side of membrane / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / ATP metabolic process / negative regulation of inflammatory response / external side of plasma membrane / nucleotide binding / cell surface / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhou, Y.F. / Lord, D.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: A highly potent CD73 biparatopic antibody blocks organization of the enzyme active site through dual mechanisms. Authors: Stefano, J.E. / Lord, D.M. / Zhou, Y. / Jaworski, J. / Hopke, J. / Travaline, T. / Zhang, N. / Wong, K. / Lennon, A. / He, T. / Bric-Furlong, E. / Cherrie, C. / Magnay, T. / Remy, E. / ...Authors: Stefano, J.E. / Lord, D.M. / Zhou, Y. / Jaworski, J. / Hopke, J. / Travaline, T. / Zhang, N. / Wong, K. / Lennon, A. / He, T. / Bric-Furlong, E. / Cherrie, C. / Magnay, T. / Remy, E. / Brondyk, W. / Qiu, H. / Radosevic, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 255 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 362.4 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 2.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 10.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6vcaC ![]() 4h2iS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 2 types, 2 molecules HL
#1: Antibody | Mass: 24919.789 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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#2: Antibody | Mass: 23707.258 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Protein / Sugars , 2 types, 2 molecules A
#3: Protein | Mass: 58882.996 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: Q53Z63, UniProt: P21589*PLUS, 5'-nucleotidase |
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#4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 5 types, 133 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-PG4 / | #8: Chemical | ChemComp-EDO / | #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1M sodium potassium phosphate pH 6.2, 35% 5-methyl-2,4-pentanediol, and 2.5% pentaerythritol ethoxylate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 5, 2018 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.976 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.25→59.038 Å / Num. obs: 60808 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 3.851 % / Biso Wilson estimate: 53.014 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 11.15 / Num. measured all: 234177 / Scaling rejects: 6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4H2I Resolution: 2.25→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 17.457 / SU ML: 0.209 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.225 / ESU R Free: 0.203 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 156.87 Å2 / Biso mean: 60.829 Å2 / Biso min: 31.1 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.25→30 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.25→2.308 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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