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- PDB-4nw3: Crystal structure of MLL CXXC domain in complex with a CpG DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nw3
タイトルCrystal structure of MLL CXXC domain in complex with a CpG DNA
要素
  • 5'-D(*GP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*GP*C)-3'
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Histone-lysine N-methyltransferase / CpG island / CG island / structural genomics consortium / SGC / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / anterior/posterior pattern specification / embryonic hemopoiesis / T-helper 2 cell differentiation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / exploration behavior / histone methyltransferase complex / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / MLL1 complex / membrane depolarization / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of fibroblast proliferation / spleen development / homeostasis of number of cells within a tissue / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / circadian regulation of gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / protein modification process / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / methylation / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Bian, C. / Tempel, W. / Chao, X. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: DNA Sequence Recognition of Human CXXC Domains and Their Structural Determinants.
著者: Xu, C. / Liu, K. / Lei, M. / Yang, A. / Li, Y. / Hughes, T.R. / Min, J.
履歴
登録2013年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
B: 5'-D(*GP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*GP*C)-3'
C: 5'-D(*GP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*GP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2635
ポリマ－16,1323
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area7080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.327, 40.225, 60.959
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.510, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: DG / Beg label comp-ID: DG / End auth comp-ID: DC / End label comp-ID: DC / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 12 / Label seq-ID: 1 - 12

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2CC

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 8805.320 Da / 分子数: 1 / 断片: CXXC zinc finger domain (UNP residues 1147-1204) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / プラスミド: pET28-mhl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q03164
#2: DNA鎖 5'-D(*GP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*AP*TP*GP*GP*C)-3'


分子量: 3663.392 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CpG island
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 20% PEG3350, 0.05 M sodium tartrate, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.28231 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月21日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28231 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.82→40 Å / Num. all: 4229 / Num. obs: 4229 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 1.96 / Net I/av σ(I): 31.989 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 30008
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.82-2.923.60.9518090.9091100
2.92-3.043.80.6868061.0391100
3.04-3.183.80.48041.1911100
3.18-3.343.80.0848241.701199.9
3.34-3.553.70.0857821.945199.9
3.55-3.833.80.0997812.2131100
3.83-4.213.80.0818162.4621100
4.21-4.823.70.0688052.8941100
4.82-6.073.70.0538132.771100
6.07-403.70.0397922.49198

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3QMB AND 3QMG

3qmb

3qmg


解像度: 2.82→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.2828 / WRfactor Rwork: 0.2543 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7519 / SU B: 34.965 / SU ML: 0.313 / SU R Cruickshank DPI: 0.7286 / SU Rfree: 0.3517 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.729 / ESU R Free: 0.352 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: AUTHORS NOTE THE SMALL NUMBER OF REFLECTIONS IN THE FREE SET, WHICH REDUCES RELIABILITY OF CROSS VALIDATION. COOT, AUTOBUSTER AND THE MOLPROBITY SERVER WERE ALSO USED DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2664 191 4.6 %RANDOM
Rwork0.2185 3999 --
obs0.2206 4190 98.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 171.37 Å2 / Biso mean: 101.494 Å2 / Biso min: 67.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.55 Å2-0 Å23.9 Å2
2---4.59 Å20 Å2
3---5.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数355 486 2 0 843
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.014910
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3261.4691322
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.4313.0121389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.435550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.51726.15413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.3831563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.471152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02198
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1155.773203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1155.757202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3238.635252
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 892 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1B
2C
LS精密化 シェル解像度: 2.82→2.893 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.485 14 -
Rwork0.382 303 -
all-317 -
obs--96.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.51270.0888-1.33631.47550.84579.9494-0.21630.25120.26710.25620.2878-0.26640.12760.1366-0.07150.2348-0.1488-0.01840.3656-0.05170.349219.3136-5.729823.2058
25.72420.2359-1.54837.38252.19575.1878-0.22050.0040.4862-0.32590.00830.2667-0.0178-0.11570.21230.2135-0.2552-0.03290.38110.10010.319815.969-5.9910.5357
37.8321.2730.721710.80131.68811.9459-0.54791.03190.2112-0.59760.6366-0.0769-0.0676-0.2073-0.08880.185-0.3048-0.00670.52460.03570.436715.1049-4.946511.637
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1150 - 1200
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 12
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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