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Yorodumi- PDB-4nod: Distinct structural features of TFAM drive mitochondrial DNA pack... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nod | ||||||
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Title | Distinct structural features of TFAM drive mitochondrial DNA packaging versus transcriptional activation | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION REGULATOR/DNA / HMG / DNA bending / TFB2M / mtRNAP / BrU substitution to HSP1 / T19 / TRANSCRIPTION REGULATOR-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial transcription / mitochondrial nucleoid / heat shock protein binding / response to nutrient / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis ...Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial transcription / mitochondrial nucleoid / heat shock protein binding / response to nutrient / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / sequence-specific DNA binding / response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / mitochondrial matrix / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.897 Å | ||||||
Authors | Ngo, H.B. / Lovely, G.A. / Phillips, R. / Chan, D.C. | ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2014 Title: Distinct structural features of TFAM drive mitochondrial DNA packaging versus transcriptional activation. Authors: Ngo, H.B. / Lovely, G.A. / Phillips, R. / Chan, D.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4nod.cif.gz | 516.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4nod.ent.gz | 420.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4nod.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/no/4nod ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/no/4nod | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4nnuC 3tq6S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Refine code: 1
NCS ensembles :
NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 27067.166 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 43-237 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TCF6, TCF6L2, TFAM / Plasmid: pET28a+ / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: Q00059 #2: DNA chain | Mass: 7006.313 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Heavy Strand Promoter 1 (HSP1) / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) #3: DNA chain | Mass: 6564.277 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Heavy Strand Promoter 1 (HSP1) / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.92 Å3/Da / Density % sol: 57.81 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 12% PEG8000, 22% glycerol, 0.04 M potassium phosphate monobasic, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 1.0332 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 7, 2012 / Details: Rh coated mirrors |
Radiation | Monochromator: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.897→39 Å / Num. all: 40810 / Num. obs: 35526 / % possible obs: 50 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 13.5 |
Reflection shell | Highest resolution: 2.897 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3TQ6 Resolution: 2.897→35.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 39.673 / SU ML: 0.338 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.449 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 99.732 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.897→35.64 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.5
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LS refinement shell | Resolution: 2.897→2.972 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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