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- PDB-4nnu: Distinct structural features of TFAM drive mitochondrial DNA pack... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nnu | ||||||
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Title | Distinct structural features of TFAM drive mitochondrial DNA packaging versus transcriptional activation | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | TRANSCRIPTION/DNA / HMG / DNA bending / TFB2M / mtRNAP / mitochondrial / TRANSCRIPTION-DNA complex | ||||||
Function / homology | ![]() Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial transcription factor activity / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial respiratory chain complex assembly / mitochondrial transcription / DNA binding, bending / mitochondrial nucleoid / Mitochondrial protein degradation / heat shock protein binding ...Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial transcription factor activity / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial respiratory chain complex assembly / mitochondrial transcription / DNA binding, bending / mitochondrial nucleoid / Mitochondrial protein degradation / heat shock protein binding / response to nutrient / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / response to hypoxia / mitochondrial matrix / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ngo, H.B. / Lovely, G.A. / Phillips, R. / Chan, D.C. | ||||||
![]() | ![]() Title: Distinct structural features of TFAM drive mitochondrial DNA packaging versus transcriptional activation. Authors: Ngo, H.B. / Lovely, G.A. / Phillips, R. / Chan, D.C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 473.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 18.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 25.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4nodC ![]() 3tq6S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 27067.166 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 43-237 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: DNA chain | Mass: 6823.400 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: DNA chain | Mass: 6681.332 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 56.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 9% PEG1500 and 18% glycerol, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 10, 2012 |
Radiation | Monochromator: Rh coated / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.81→36.87 Å / Num. obs: 22010 / % possible obs: 30 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.084 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3TQ6 Resolution: 2.81→36.017 Å / SU ML: 0.54 / σ(F): 1.36 / Phase error: 28.99 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.98 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.46 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.81→36.017 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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