[日本語] English
万見
- PDB-4nh1: Crystal structure of a heterotetrameric CK2 holoenzyme complex ca... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nh1
タイトルCrystal structure of a heterotetrameric CK2 holoenzyme complex carrying the Andante-mutation in CK2beta and consistent with proposed models of autoinhibition and trans-autophosphorylation
要素(Casein kinase II subunit ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / eukaryotic protein kinase fold / phosphotransferase (kinase) / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / UTP-C complex / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / regulation of transcription by RNA polymerase III / protein kinase regulator activity / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy ...regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / UTP-C complex / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / regulation of transcription by RNA polymerase III / protein kinase regulator activity / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / protein-macromolecule adaptor activity / kinase activity / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / peptidyl-serine phosphorylation / secretory granule lumen / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / protein domain specific binding / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / signaling receptor binding / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / chromatin / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / Casein Kinase 2, subunit alpha ...protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / Casein Kinase 2, subunit alpha / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Casein kinase II subunit beta / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Schnitzler, A. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: The Protein Kinase CK2(Andante) Holoenzyme Structure Supports Proposed Models of Autoregulation and Trans-Autophosphorylation
著者: Schnitzler, A. / Olsen, B.B. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Mol.Cell.Biochem. / 年: 2005
タイトル: Biochemical characterization of the recombinant human Drosophila homologues Timekeeper and Andante involved in the Drosophila circadian oscillator.
著者: Rasmussen, T. / Skjth, I.H. / Jensen, H.H. / Niefind, K. / Boldyreff, B. / Issinger, O.G.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human protein kinase CK2: insights into basic properties of the CK2 holoenzyme.
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakowa, I. / Issinger, O.G.
#3: ジャーナル: Mol.Cell.Biochem. / 年: 2005
タイトル: Primary and secondary interactions between CK2alpha and CK2beta lead to ring-like structures in the crystals of the CK2 holoenzyme.
著者: Niefind, K. / Issinger, O.G.
履歴
登録2013年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月16日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
C: Casein kinase II subunit beta
D: Casein kinase II subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,36713
ポリマ－130,0364
非ポリマー1,3319
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10290 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area48630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)210.537, 57.441, 139.394
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
Casein kinase II subunit ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / protein kinase CK2 catalytic subunit / CK2alpha / CK II alpha


分子量: 40066.742 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Casein kinase II subunit beta / protein kinase CK2 non-catalytic subunit / CK2beta / CK II beta / Phosvitin / Protein G5a


分子量: 24951.375 Da / 分子数: 2 / Mutation: Met166Ile / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2B / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P67870

-
非ポリマー , 5種, 29分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 %

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器日付: 2012年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→46.24 Å / Num. obs: 21878 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 106.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 13.85

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
XSCALEfrom XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JWH

1jwh


解像度: 3.3→46.237 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2514 1117 5.11 %
Rwork0.213 --
obs0.215 21873 97.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 308.81 Å2 / Biso mean: 130.8526 Å2 / Biso min: 27.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→46.237 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8877 0 74 20 8971
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039225
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.63212514
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0251282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021615
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7453464
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.3001-3.45020.34611450.30472551269698
3.4502-3.6320.3761210.28012637275898
3.632-3.85950.33411520.25122572272498
3.8595-4.15730.26051040.23292567267197
4.1573-4.57530.2451640.19772587275197
4.5753-5.23660.24531340.18872595272997
5.2366-6.59450.27191550.22092572272797
6.5945-46.24150.19011420.18492675281796
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.29810.9763-1.65053.1227-1.77216.4079-0.13660.18620.77930.7676-0.512-0.4272-1.6398-0.0815-0.2062.0324-0.3419-0.340.88940.48361.072143.04752.270679.9347
20.1907-0.52570.44576.4875-5.60764.7873-0.52180.45010.4414-0.57960.0091-0.7056-0.46690.67570.56091.6898-0.2818-0.06040.96260.27330.73749.7577-15.410677.6284
34.9816-0.97330.66653.6351.80782.9601-0.29670.0337-0.1023-0.00250.0207-0.2211-0.45510.13670.25421.3781-0.1891-0.03780.77170.29080.720736.5584-17.896392.384
44.63630.8338-3.42881.5344-2.02186.5132-0.1664-0.2058-2.6726-0.2495-0.3547-0.10680.7165-0.2670.24081.1155-0.125-0.00650.96480.67041.762381.0043-2.596310.9186
57.5315.8561-3.45835.5821-3.80423.04490.7775-1.7804-0.3051.0139-0.19320.5506-0.84750.2431-0.45551.1515-0.08870.05721.38810.08570.829781.731715.248317.5765
67.505-0.54531.65324.58130.31687.223-0.152-0.1153-0.5239-0.36180.26760.2147-0.3422-0.4876-0.12050.8908-0.04560.06380.56960.13110.65587.349417.3881-1.3283
76.7777-2.2969-0.42328.7404-1.18846.3558-0.2407-1.18930.00930.66650.61181.79350.2721-0.4548-0.54580.7389-0.04540.15771.2844-0.2961.187921.46720.240356.1624
87.020.22785.85743.39272.60138.3872-2.20381.5185-0.37151.01860.90110.5241-1.00580.42160.39441.7726-0.03110.38112.7194-0.72531.20858.57938.656653.3148
92.94041.2302-1.44541.7125-0.05262.9334-0.10820.4016-0.20430.1911-0.58820.5279-0.33490.22610.12751.2259-0.2781-0.13720.92420.43230.963943.5885-1.892644.8868
108.5397-3.2026-3.98198.15133.25492.95520.23911.23011.0942-0.90610.0894-0.54010.40850.6293-0.13371.22570.143-0.08921.7816-0.05420.835949.4719-0.68097.0471
115.92681.47762.87252.37222.66763.2728-1.6986-0.1296-0.0524-1.64280.821-0.4291-2.1170.933-0.11792.16470.16340.4771.94930.03840.763245.602-7.1283-5.0292
124.216-0.3299-0.48656.90441.38524.9095-0.35922.28070.1347-1.2304-0.22380.3927-0.97280.94680.63381.13530.2066-0.06891.92110.25860.692248.6323-0.649510.6278
131.7872-0.29780.37631.20050.63713.9337-0.07870.1291-0.1236-0.098-0.30650.3915-0.50030.26330.19021.0476-0.2019-0.09440.98560.51751.022651.51950.354235.3768
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 3 THROUGH 108 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 109 THROUGH 129 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 130 THROUGH 332 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESID 2 THROUGH 108 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 109 THROUGH 129 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 130 THROUGH 333 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESID 7 THROUGH 53 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND (RESID 54 THROUGH 72 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND (RESID 73 THROUGH 207 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN D AND (RESID 7 THROUGH 45 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN D AND (RESID 46 THROUGH 63 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN D AND (RESID 64 THROUGH 103 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN D AND (RESID 104 THROUGH 207 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る