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- PDB-4n4g: Crystal structure of the Bromo-PWWP of the mouse zinc finger MYND... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n4g
タイトルCrystal structure of the Bromo-PWWP of the mouse zinc finger MYND-type containing 11 isoform alpha
要素Zinc finger MYND domain-containing protein 11
キーワードTRANSCRIPTION / tandem bromodomain-zinc finger-PWWP motif / histone H3.3-specific
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36me3 reader activity / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of JNK cascade / : / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / transcription corepressor activity / chromosome / double-stranded DNA binding / defense response to virus ...histone H3K36me3 reader activity / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of JNK cascade / : / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / transcription corepressor activity / chromosome / double-stranded DNA binding / defense response to virus / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / ZMYND11 protein coiled-coil / : / ZMYND11/ZMYD8, MYND zinc finger / : / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / Zinc finger MYND-type signature. ...: / : / : / ZMYND11 protein coiled-coil / : / ZMYND11/ZMYD8, MYND zinc finger / : / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SH3 type barrels. - #140 / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / SH3 type barrels. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Zinc finger MYND domain-containing protein 11
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.947 Å
データ登録者Li, Y. / Ren, Y. / Li, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: ZMYND11 links histone H3.3K36me3 to transcription elongation and tumour suppression
著者: Wen, H. / Li, Y. / Xi, Y. / Jiang, S. / Stratton, S. / Peng, D. / Tanaka, K. / Ren, Y. / Xia, Z. / Wu, J. / Li, B. / Barton, M.C. / Li, W. / Li, H. / Shi, X.
履歴
登録2013年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger MYND domain-containing protein 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7663
ポリマ－29,6061
非ポリマー1602
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.919, 64.267, 75.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger MYND domain-containing protein 11 / Adenovirus 5 E1A-binding protein / Protein BS69


分子量: 29605.783 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 154-371 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: BS69, Zmynd11 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8R5C8
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 % / 解説: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS / Mosaicity: 0.42 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 8% (w/v) polyethylene glycol 3000, 0.1M Imidazole, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 1W2B / 波長: 1.2825 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2825 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.947→50 Å / Num. all: 37810 / Num. obs: 37810 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.232 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.947-1.986.10.78618780.8181100
1.98-2.026.20.55618880.792199.9
2.02-2.066.20.45419000.8251100
2.06-2.16.30.42118920.9121100
2.1-2.156.20.32818830.8491100
2.15-2.26.30.2918840.8841100
2.2-2.256.20.32818761.8161100
2.25-2.316.20.3219031.6031100
2.31-2.386.30.18918990.9741100
2.38-2.466.40.18418750.9711100
2.46-2.546.40.1518881.0091100
2.54-2.656.40.13319161.0511100
2.65-2.776.40.11418851.131100
2.77-2.916.50.09319071.1351100
2.91-3.16.50.07818681.2471100
3.1-3.336.50.06418941.4451100
3.33-3.676.50.05718991.8081100
3.67-4.26.50.05118871.9641100
4.2-5.296.50.04318931.7541100
5.29-506.40.0418951.56199.5

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.947→31.134 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8453 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 22.25 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F(I)_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2263 1946 5.17 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.1899 37651 99.61 %-
all-37810 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 94.77 Å2 / Biso mean: 31.7489 Å2 / Biso min: 8.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.947→31.134 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1756 0 6 167 1929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051811
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9242437
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004313
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.98678
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9473-1.9960.28391500.24612493264399
1.996-2.050.2481390.220825432682100
2.05-2.11030.23771340.205625962730100
2.1103-2.17840.24651590.208525482707100
2.1784-2.25620.29841330.27662478261198
2.2562-2.34650.29391580.23442522268098
2.3465-2.45330.24731310.203125442675100
2.4533-2.58260.24461740.201425372711100
2.5826-2.74430.21751610.188325602721100
2.7443-2.9560.21311280.182725392667100
2.956-3.25320.1941350.180525952730100
3.2532-3.72330.19911120.165325772689100
3.7233-4.68840.18371280.156125832711100
4.6884-31.13770.2391040.182525902694100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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