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万見
- PDB-4n0e: Crystal structure of the K345L variant of the Gi alpha1 subunit b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n0e
タイトルCrystal structure of the K345L variant of the Gi alpha1 subunit bound to GDP
要素Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
キーワードHYDROLASE / Rossmann fold / Guanine nucleotide binding protein / GDP / GTP / Magnesium binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration ...Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / midbody / cell cortex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / postsynapse / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Thaker, T.M. / Preininger, A.M. / Sarwar, M. / Hamm, H.E. / Iverson, T.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: A Transient Interaction between the Phosphate Binding Loop and Switch I Contributes to the Allosteric Network between Receptor and Nucleotide in G alpha i1.
著者: Thaker, T.M. / Sarwar, M. / Preininger, A.M. / Hamm, H.E. / Iverson, T.M.
履歴
登録2013年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月2日Group: Database references
改定 1.22014年5月7日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0663
ポリマ－40,5271
非ポリマー5392
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.527, 121.527, 68.217
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40527.137 Da / 分子数: 1 / 変異: K345L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gnai-1, Gnai1 / プラスミド: pPAL7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold (DE3) / 参照: UniProt: P10824, EC: 3.6.5.1
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.0 ammonium sulfite, pH 8.0, 5 mM MgSO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.078 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.078 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→85.933 Å / Num. all: 29225 / Num. obs: 29073 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.1 Å30.22 Å
Translation2.1 Å30.22 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4N0D

4n0d


解像度: 2.1→30.218 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.49 / FOM work R set: 0.8466 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2203 1507 5.18 %random
Rwork0.1844 ---
obs0.1862 29073 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.46 Å2 / Biso mean: 47.328 Å2 / Biso min: 28.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.218 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2637 0 33 123 2793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072725
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0323675
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074411
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004465
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5881012
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.16550.26021190.21732434255398
2.1655-2.24290.26381460.219225172663100
2.2429-2.33270.28611580.2324772635100
2.3327-2.43880.22531310.206825202651100
2.4388-2.56730.25271390.210125082647100
2.5673-2.72810.24341350.212525132648100
2.7281-2.93850.27651310.214424962627100
2.9385-3.2340.24741530.213225092662100
3.234-3.70120.19641390.187125352674100
3.7012-4.66040.17771190.146825522671100
4.6604-30.22130.20351370.16342502263997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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