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万見
- PDB-3ffb: Gi-alpha-1 mutant in GDP bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ffb
タイトルGi-alpha-1 mutant in GDP bound form
要素Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit
キーワードSIGNALING PROTEIN / Gi-alpha-1 fast activating mutant / GTP-binding / Lipoprotein / Myristate / Nucleotide-binding / Palmitate / Transducer / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration ...Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / negative regulation of synaptic transmission / GTPase activating protein binding / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / midbody / cell cortex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / postsynapse / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Chauhan, R. / Kapoor, N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural evidence for a sequential release mechanism for activation of heterotrimeric g proteins.
著者: Kapoor, N. / Menon, S.T. / Chauhan, R. / Sachdev, P. / Sakmar, T.P.
履歴
登録2008年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4903
ポリマ－40,9511
非ポリマー5392
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.761, 121.761, 68.714
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i), alpha-1 subunit / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40950.672 Da / 分子数: 1 / 変異: T329A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gi-alpha-1, Gnai-1, Gnai1 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P10824
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 100 mM Sodium Acetate pH 5.9-6.3, 1.8-2.1 M Ammonium Sulphate, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K, pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.57→59.8 Å / Num. obs: 16157 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 58.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル解像度: 2.57→2.7 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / Num. unique all: 17350 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BOF

1bof


解像度: 2.57→59.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 16.319 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.253 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 810 5 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs-15347 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.565 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2---0.31 Å20 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→59.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2607 0 33 46 2686
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222676
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3721.9683604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3915322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.18624.531128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0815492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1261516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021972
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21171
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21845
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2138
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.260.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1161.51664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9522593
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61431155
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.14.51011
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.637 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 48 -
Rwork0.226 1144 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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