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万見
- PDB-4myw: Structure of HSV-2 gD bound to nectin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4myw
タイトルStructure of HSV-2 gD bound to nectin-1
要素
  • Envelope glycoprotein D
  • Poliovirus receptor-related protein 1
キーワードVIRAL PROTEIN/CELL ADHESION / IgV-like core / N-/C-terminal extensions / tandem arranged V-C-C Ig-like domains / receptor binding / cell surface attachment / viral / cellular surface / VIRAL PROTEIN-CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


coreceptor-mediated virion attachment to host cell / Nectin/Necl trans heterodimerization / desmosome organization / protein localization to cell junction / lens morphogenesis in camera-type eye / growth cone membrane / enamel mineralization / cell-cell contact zone / Adherens junctions interactions / virion binding ...coreceptor-mediated virion attachment to host cell / Nectin/Necl trans heterodimerization / desmosome organization / protein localization to cell junction / lens morphogenesis in camera-type eye / growth cone membrane / enamel mineralization / cell-cell contact zone / Adherens junctions interactions / virion binding / apical junction complex / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of synapse assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / coreceptor activity / presynaptic active zone membrane / cell adhesion molecule binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adherens junction / axon guidance / cell-cell adhesion / retina development in camera-type eye / virus receptor activity / iron ion transport / carbohydrate binding / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell adhesion / symbiont entry into host cell / immune response / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / dendrite / protein-containing complex binding / virion membrane / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Nectin-1, first immunoglobulin (Ig) domain / Nectin-1, second immunoglobulin (Ig) domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 ...Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Nectin-1, first immunoglobulin (Ig) domain / Nectin-1, second immunoglobulin (Ig) domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Distorted Sandwich / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein D / Nectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.189 Å
データ登録者Lu, G. / Zhang, N. / Qi, J. / Li, Y. / Chen, Z. / Zheng, C. / Yan, J. / Gao, G.F.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of herpes simplex virus 2 gD bound to nectin-1 reveals a conserved mode of receptor recognition.
著者: Lu, G. / Zhang, N. / Qi, J. / Li, Y. / Chen, Z. / Zheng, C. / Gao, G.F. / Yan, J.
履歴
登録2013年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年8月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / citation / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein D
B: Poliovirus receptor-related protein 1
C: Envelope glycoprotein D
D: Poliovirus receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,1578
ポリマ－139,8664
非ポリマー1,2914
水1,02757
1
A: Envelope glycoprotein D
B: Poliovirus receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5794
ポリマ－69,9332
非ポリマー6462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area27410 Å2
手法PISA
2
C: Envelope glycoprotein D
D: Poliovirus receptor-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5794
ポリマ－69,9332
非ポリマー6462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area27520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.337, 170.857, 192.251
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein D / gD


分子量: 32994.465 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 26-310 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
株: 333 / 遺伝子: gD, US6 / プラスミド: pFast-bac1 / Cell (発現宿主): High5 / 細胞株 (発現宿主): BTI-TN-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P03172
#2: タンパク質 Poliovirus receptor-related protein 1 / Herpes virus entry mediator C / Herpesvirus entry mediator C / HveC / Herpesvirus Ig-like receptor ...Herpes virus entry mediator C / Herpesvirus entry mediator C / HveC / Herpesvirus Ig-like receptor / HIgR / Nectin-1


分子量: 36938.492 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 30-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HVEC, nectin-1, PRR1, PVRL1 / プラスミド: pET-21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15223
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細NATURAL VARIANT AT THIS POSITION. THE SEQUENCE IS BASED ON A RECORD IN GENBANK WITH THE ACCESSION ...NATURAL VARIANT AT THIS POSITION. THE SEQUENCE IS BASED ON A RECORD IN GENBANK WITH THE ACCESSION NUMBER EU018091

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2M sodium chloride, 0.1M sodium cacodylate, 8% w/v PEG 8000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97939 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月12日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.189→50 Å / Num. all: 30221 / Num. obs: 30129 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 15.672
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 2.884 / Num. unique all: 2969 / Rsym value: 0.492 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U82

3u82


解像度: 3.189→38.93 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 24.55 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2472 1451 5.04 %Random
Rwork0.1955 ---
obs0.1981 28799 95.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.088 Å2 / ksol: 0.294 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-21.5639 Å2-0 Å2-0 Å2
2---12.6572 Å20 Å2
3----8.9067 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.189→38.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8432 0 84 57 8573
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92411934
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.1983196
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571346
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041536
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.1894-3.30330.31711330.2716234684
3.3033-3.43550.32221220.2601258391
3.4355-3.59170.29971330.2362265693
3.5917-3.7810.31191500.2177268396
3.781-4.01760.24691310.1974274996
4.0176-4.32750.26711300.1786279798
4.3275-4.76230.19721620.1492280098
4.7623-5.44980.2111910.151281199
5.4498-6.860.24441510.183289199
6.86-38.93320.20981480.1823303298
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.84 Å / Origin y: 41.4651 Å / Origin z: -7.6333 Å
111213212223313233
T0.3801 Å20.0084 Å2-0.0095 Å2-0.3636 Å2-0.0257 Å2--0.3578 Å2
L0.0351 °20.0611 °20.0469 °2-0.2311 °20.2204 °2--0.1571 °2
S-0.0009 Å °-0.0095 Å °-0.0203 Å °0.0668 Å °0.001 Å °-0.0389 Å °0.0672 Å °-0.0436 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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