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- PDB-4msq: Crystal structure of Schizosaccharomyces pombe AMSH-like protease... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4msq
タイトルCrystal structure of Schizosaccharomyces pombe AMSH-like protease sst2 catalytic domain bound to ubiquitin
要素
  • AMSH-like protease sst2
  • Ubiquitin
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / ubiquitin / deubiquitination / Helix-beta-helix sandwich / Zinc metalloprotease / lysine 63-linked polyubiquitin / cytosol / endosome / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease DUBs / cytoplasm to vacuole targeting by the NVT pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / late endosome to vacuole transport / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding ...Metalloprotease DUBs / cytoplasm to vacuole targeting by the NVT pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / late endosome to vacuole transport / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cell division site / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / ubiquitin binding / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Regulation of TNFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. ...STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Polyubiquitin-C / AMSH-like protease sst2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.952 Å
データ登録者Shrestha, R.K. / Ronau, J.A. / Das, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Insights into the Mechanism of Deubiquitination by JAMM Deubiquitinases from Cocrystal Structures of the Enzyme with the Substrate and Product.
著者: Shrestha, R.K. / Ronau, J.A. / Davies, C.W. / Guenette, R.G. / Strieter, E.R. / Paul, L.N. / Das, C.
履歴
登録2013年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMSH-like protease sst2
B: Ubiquitin
C: AMSH-like protease sst2
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,10422
ポリマ－61,9404
非ポリマー1,16318
水5,495305
1
A: AMSH-like protease sst2
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,53511
ポリマ－30,9702
非ポリマー5659
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area12140 Å2
手法PISA
2
C: AMSH-like protease sst2
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,56811
ポリマ－30,9702
非ポリマー5989
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area11630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.244, 57.032, 81.175
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 AMSH-like protease sst2 / Suppressor of ste12 deletion protein 2


分子量: 21981.732 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain, UNP residues 245-435 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972/ATCC 24843 / 遺伝子: sst2, SPAC19B12.10 / プラスミド: pGEX-6-P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q9P371, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8988.284 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 77-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC, Ubiquitin / プラスミド: pGEX-6-P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P0CG48

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非ポリマー , 4種, 323分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.2 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 20% w/v PEG 3350, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年2月3日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 45372 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 3.4 / Observed criterion σ(I): 3.4 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rsym value: 0.139 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
AutoSol位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.952→41.279 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.04 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2071 2288 5.04 %Random
Rwork0.1769 ---
all0.1785 46049 --
obs0.1769 45363 98.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.952→41.279 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4078 0 61 305 4444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074235
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1015714
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7931584
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072671
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005721
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9524-1.99480.28721350.2212581X-RAY DIFFRACTION96
1.9948-2.04120.28461510.21682614X-RAY DIFFRACTION97
2.0412-2.09230.26171450.19862637X-RAY DIFFRACTION98
2.0923-2.14880.21221350.18752683X-RAY DIFFRACTION98
2.1488-2.21210.24761400.1832636X-RAY DIFFRACTION98
2.2121-2.28350.19791200.17792716X-RAY DIFFRACTION98
2.2835-2.36510.22611370.18632664X-RAY DIFFRACTION99
2.3651-2.45970.2521300.18072732X-RAY DIFFRACTION99
2.4597-2.57170.23431360.18052649X-RAY DIFFRACTION99
2.5717-2.70720.2161400.17782705X-RAY DIFFRACTION99
2.7072-2.87680.21161480.19052712X-RAY DIFFRACTION99
2.8768-3.09890.21531550.18952709X-RAY DIFFRACTION100
3.0989-3.41060.18981540.17952726X-RAY DIFFRACTION99
3.4106-3.90380.21441520.16842727X-RAY DIFFRACTION100
3.9038-4.91710.15871620.14482743X-RAY DIFFRACTION100
4.9171-41.2880.18461480.17582841X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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