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- PDB-4nql: The crystal structure of the DUB domain of AMSH orthologue, Sst2 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nql
タイトルThe crystal structure of the DUB domain of AMSH orthologue, Sst2 from S. pombe, in complex with lysine 63-linked diubiquitin
要素
  • (Ubiquitin) x 2
  • AMSH-like protease sst2
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / JAMM domain / Zinc metalloprotease / protein complex / AMSH / heix-beta-helix sandwich / hydrolase / metal binding / K63-linked diubiquitin / Helix-beta-helix sandwich / Deubiquitinase / Ubiquitin / Hse1 / cytosol / endosome / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Metalloprotease DUBs / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription ...Metalloprotease DUBs / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of PTEN localization / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Downregulation of ERBB4 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Stabilization of p53 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Pexophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the NVT pathway / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by REV1 / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Translesion synthesis by POLK / Regulation of NF-kappa B signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Regulation of TP53 Activity through Methylation / NRIF signals cell death from the nucleus / Translesion synthesis by POLI / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / p75NTR recruits signalling complexes / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Interferon alpha/beta signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Spry regulation of FGF signaling / Regulation of TP53 Degradation / Translesion Synthesis by POLH / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Negative regulation of MET activity / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Termination of translesion DNA synthesis / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Josephin domain DUBs / Dual Incision in GG-NER / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / Dual incision in TC-NER / Oncogene Induced Senescence / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Assembly of the pre-replicative complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / TCF dependent signaling in response to WNT / Metalloprotease DUBs / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / EGFR downregulation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Regulation of TNFR1 signaling / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / G2/M Checkpoints / Degradation of AXIN / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of RUNX3 expression and activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of necroptotic cell death
類似検索 - 分子機能
STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. ...STAMBP/STALP-like, MPN domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / AMSH-like protease sst2
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ronau, J.A. / Shrestha, R.K. / Das, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Insights into the mechanism of deubiquitination by JAMM deubiquitinases from cocrystal structures of the enzyme with the substrate and product.
著者: Shrestha, R.K. / Ronau, J.A. / Davies, C.W. / Guenette, R.G. / Strieter, E.R. / Paul, L.N. / Das, C.
履歴
登録2013年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年1月10日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMSH-like protease sst2
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,45811
ポリマ－41,9583
非ポリマー5008
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.489, 56.740, 135.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 AMSH-like protease sst2 / Suppressor of ste12 deletion protein 2


分子量: 24660.975 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 221-435 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: SPAC19B12.10, sst2 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: Q9P371, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ
#2: タンパク質 Ubiquitin / Ubiquitin / Ubiquitin-related 1 / Ubiquitin-related 2


分子量: 8604.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: K63R mutation / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ubc / プラスミド: pET26B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P0CG50
#3: タンパク質 Ubiquitin / Ubiquitin / Ubiquitin-related 1 / Ubiquitin-related 2


分子量: 8691.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: D77 Mutant / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ubc / プラスミド: pET26B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P0CG50

-
非ポリマー , 3種, 56分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年11月9日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→60 Å / Num. all: 17629 / Num. obs: 17629 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 4.1 / Observed criterion σ(I): 4.1 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value
2.3-2.346.70.5494.18640.549
2.34-2.386.80.5064.58640.506
2.38-2.436.80.45858610.458

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model generated from PDB Entries 4MSQ (Sst2) and 2ZNV (diubiquitin)

4msq

2znv


解像度: 2.3→46.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 12.002 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.301 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26333 889 5.1 %RANDOM
Rwork0.21344 ---
all0.21344 16697 --
obs0.21587 16689 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.916 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.11 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→46.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2393 0 29 48 2470
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0192461
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022459
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1631.9743320
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6683.0015656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5735307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.02624.42195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.51115430
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9961511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212686
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02521
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 73 -
Rwork0.202 1206 -
obs--99.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3737-0.2382-0.01271.1197-0.13091.16410.028-0.1243-0.00070.0337-0.05140.0457-0.0035-0.00350.02340.0027-0.00990.00240.07580.02130.035921.22157.866723.3868
210.4275-1.8975-6.64133.50491.35728.1659-0.2421-0.2783-0.03820.36070.08540.11690.10360.3160.15670.0542-0.0072-0.02780.11130.02440.101741.6812.455114.1186
316.35130.55130.54668.738-3.3397.9025-0.03080.6104-0.6640.02790.2222-0.0808-0.19180.153-0.19140.03940.02360.02350.0603-0.01840.047242.755112.2860.4536
42.54931.0463-0.386811.95850.14474.5924-0.137-0.01520.00130.0316-0.0998-0.37840.22850.05450.23680.0188-0.0060.01250.0788-0.00310.046334.18477.90397.4452
56.55210.01070.65272.4213-0.082310.74790.13470.04760.2663-0.0188-0.05540.1564-0.428-0.2762-0.07930.02480.02280.02360.03830.03610.098937.636621.17232.9758
616.27673.3775-2.8641.9014-0.73191.58950.24360.10050.40640.1117-0.10210.08-0.0420.0703-0.14150.02850.0011-0.01010.05320.02220.049134.072814.781611.275
717.656-2.56030.01689.7192-3.67832.08410.71571.3621-0.9917-0.6016-0.4930.7030.55380.0978-0.22280.27190.0453-0.08230.3501-0.16350.28114.0234-3.71045.9265
83.2203-0.1493-2.20831.53841.78053.37130.16590.2981-1.47120.6488-0.4033-0.23410.4054-0.29270.23740.6331-0.1951-0.3940.49330.00291.5712-3.3371-10.53878.721
92.58451.1842.214713.4395-4.42624.43550.6634-0.1669-1.10090.27930.41350.66080.5062-0.4084-1.07690.2488-0.0284-0.22220.4167-0.03710.97021.8642-5.496412.2012
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A248 - 434
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 15
3X-RAY DIFFRACTION3B16 - 25
4X-RAY DIFFRACTION4B26 - 43
5X-RAY DIFFRACTION5B44 - 61
6X-RAY DIFFRACTION6B62 - 76
7X-RAY DIFFRACTION7C1 - 23
8X-RAY DIFFRACTION8C24 - 54
9X-RAY DIFFRACTION9C55 - 69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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