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万見
- PDB-4mat: E.COLI METHIONINE AMINOPEPTIDASE HIS79ALA MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mat
タイトルE.COLI METHIONINE AMINOPEPTIDASE HIS79ALA MUTANT
要素PROTEIN (METHIONINE AMINOPEPTIDASE)
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE(ALPHA-AMINOACYLPEPTIDE) / SITE-DIRECTED MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / methionyl aminopeptidase / initiator methionyl aminopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / ferrous iron binding / proteolysis / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methionine aminopeptidase subfamily 1 signature. / Peptidase M24A, methionine aminopeptidase, subfamily 1 / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine aminopeptidase / Methionine aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lowther, W.T. / Orville, A.M. / Madden, D.T. / Lim, S. / Rich, D.H. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Escherichia coli methionine aminopeptidase: implications of crystallographic analyses of the native, mutant, and inhibited enzymes for the mechanism of catalysis.
著者: Lowther, W.T. / Orville, A.M. / Madden, D.T. / Lim, S. / Rich, D.H. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: The anti-angiogenic agent fumagillin covalently modifies a conserved active-site histidine in the Escherichia coli methionine aminopeptidase.
著者: Lowther, W.T. / McMillen, D.A. / Orville, A.M. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structure of the cobalt-dependent methionine aminopeptidase from Escherichia coli: a new type of proteolytic enzyme.
著者: Roderick, S.L. / Matthews, B.W.
履歴
登録1999年3月29日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42019年11月20日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (METHIONINE AMINOPEPTIDASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0472
ポリマ－31,0241
非ポリマー231
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.648, 68.298, 55.449
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.98, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (METHIONINE AMINOPEPTIDASE)


分子量: 31023.641 Da / 分子数: 1 / 変異: R175Q, H79A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SITE-DIRECTED MUTANT / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET28B / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07906, UniProt: P0AE18*PLUS, methionyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細POLY-HISTIDINE TAGGED VARIANT THIS PROTEIN WAS NOT TREATED WITH THROMBIN AND THEREFORE CONTAINED ...POLY-HISTIDINE TAGGED VARIANT THIS PROTEIN WAS NOT TREATED WITH THROMBIN AND THEREFORE CONTAINED ADDITIONAL RESIDUES (LEU VAL PRO ARG GLY SER LEU GLU HIS HIS HIS HIS HIS HIS)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化pH: 7
詳細: Crystals of the HIS79ALA mutant were obtained by mixing the apoenzyme retaining the C-terminal HISs-tag (6.7 mg/ml, 20 mM DTT, 25 mM HEPES pH 6.8, 25 mM K2SO4, 100 mM NaCl) with an equal ...詳細: Crystals of the HIS79ALA mutant were obtained by mixing the apoenzyme retaining the C-terminal HISs-tag (6.7 mg/ml, 20 mM DTT, 25 mM HEPES pH 6.8, 25 mM K2SO4, 100 mM NaCl) with an equal volume of well solution (22-27 % PEG 3400, 0.1 M HEPES pH 7.0, 200 mM NaCl). Diffraction quality crystals were obtained after macroseeding into 20 uL hanging drops.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16.7 mg/mlprotein1drop
220 mMdithiothreitol1drop
322-27 %PEG34001reservoir
40.1 MHEPES1reservoir
5200 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月10日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.8 Å / Num. obs: 16062 / % possible obs: 85.2 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rsym value: 4.7 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 21 / % possible all: 70.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 48052 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 70.8 % / Rmerge(I) obs: 0.21

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5F PRERELEASE精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2MAT

2mat


解像度: 2→28.8 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
Rfactor反射数%反射
all0.184 16062 -
obs-16062 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 207.2 Å2 / ksol: 0.915 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2052 0 1 155 2208
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01220870.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.3828201.3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.112640
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.008522
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0123045
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.920871
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0166410
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg17.10
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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