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万見
- PDB-4m92: Crystal structure of hN33/Tusc3-peptide 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m92
タイトルCrystal structure of hN33/Tusc3-peptide 2
要素
  • Interleukin-1 receptor accessory protein-like 1
  • Tumor suppressor candidate 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin-like fold / thiol/disulfide oxidoreductase / thiol/disulfide exchange reactions / redox-active protein
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / Asparagine N-linked glycosylation / Interleukin-38 signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / magnesium ion transport / presynaptic membrane assembly / oligosaccharyltransferase complex / Miscellaneous transport and binding events / synaptic membrane adhesion / magnesium ion transmembrane transporter activity ...trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / Asparagine N-linked glycosylation / Interleukin-38 signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / magnesium ion transport / presynaptic membrane assembly / oligosaccharyltransferase complex / Miscellaneous transport and binding events / synaptic membrane adhesion / magnesium ion transmembrane transporter activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity, cyclic ADP-ribose generating / protein N-linked glycosylation / positive regulation of synapse assembly / regulation of postsynapse organization / negative regulation of exocytosis / regulation of neuron projection development / regulation of presynapse assembly / transmembrane transport / cognition / neuron differentiation / Maturation of spike protein / postsynaptic membrane / cell surface receptor signaling pathway / axon / signaling receptor binding / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / glutamatergic synapse / cell surface / mitochondrion / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Oligosaccharyl transferase complex, subunit OST3/OST6 / OST3 / OST6 family, transporter family / Interleukin-1 receptor family / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily ...IL-1Ra-like, immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Oligosaccharyl transferase complex, subunit OST3/OST6 / OST3 / OST6 family, transporter family / Interleukin-1 receptor family / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Thioredoxin-like superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase subunit TUSC3 / Interleukin-1 receptor accessory protein-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Mohorko, E. / Owen, R.L. / Malojcic, G. / Brozzo, M.S. / Aebi, M. / Glockshuber, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural basis of substrate specificity of human oligosaccharyl transferase subunit n33/tusc3 and its role in regulating protein N-glycosylation.
著者: Mohorko, E. / Owen, R.L. / Malojcic, G. / Brozzo, M.S. / Aebi, M. / Glockshuber, R.
履歴
登録2013年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月7日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor candidate 3
B: Interleukin-1 receptor accessory protein-like 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9612
ポリマ－20,9612
非ポリマー00
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.850, 62.200, 64.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor candidate 3 / Magnesium uptake/transporter TUSC3 / Protein N33


分子量: 19125.799 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 44-194 / 変異: C123S, C102S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUSC3, N33 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13454
#2: タンパク質・ペプチド Interleukin-1 receptor accessory protein-like 1 / IL-1-RAPL-1 / IL-1RAPL-1 / IL1RAPL-1 / Oligophrenin-4 / Three immunoglobulin domain-containing IL-1 ...IL-1-RAPL-1 / IL-1RAPL-1 / IL1RAPL-1 / Oligophrenin-4 / Three immunoglobulin domain-containing IL-1 receptor-related 2 / TIGIRR-2 / X-linked interleukin-1 receptor accessory protein-like 1


分子量: 1834.960 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 207-222 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL1RAPL1, OPHN4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZN1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.6 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→25.1 Å / Num. all: 21798 / Num. obs: 21733 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.637 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.637 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0032 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4M8G

4m8g


解像度: 1.6→25.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 2.026 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23206 435 2 %RANDOM
Rwork0.19175 ---
obs0.19255 21196 99.1 %-
all-21196 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.668 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---0.88 Å2-0 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→25.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1335 0 0 243 1578
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0191373
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021289
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3841.9321848
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8433.0012953
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5965162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.15823.15173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.10915244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5351513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211566
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02359
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8821.38648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8711.374647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6372.053807
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.642.06808
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.321.791725
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3171.796726
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.0882.5331041
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.09214.0451839
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.06412.9421701
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 30 -
Rwork0.281 1533 -
obs--99.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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