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- PDB-4m6l: Crystal structure of human dihydrofolate reductase (DHFR) bound t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m6l
タイトルCrystal structure of human dihydrofolate reductase (DHFR) bound to NADP+ and 5,10-dideazatetrahydrofolic acid
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann Fold / NADPH binding / folate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription ...regulation of removal of superoxide radicals / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / response to methotrexate / sequence-specific mRNA binding / axon regeneration / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / G1/S-Specific Transcription / folic acid metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / NADPH binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / tetrahydrofolate biosynthetic process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / one-carbon metabolic process / NADP binding / negative regulation of translation / mRNA binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-21V / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bhabha, G. / Ekiert, D.C. / Wright, P.E. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Divergent evolution of protein conformational dynamics in dihydrofolate reductase.
著者: Bhabha, G. / Ekiert, D.C. / Jennewein, M. / Zmasek, C.M. / Tuttle, L.M. / Kroon, G. / Dyson, H.J. / Godzik, A. / Wilson, I.A. / Wright, P.E.
履歴
登録2013年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22013年11月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9185
ポリマ－21,4811
非ポリマー1,4374
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.781, 67.781, 160.408
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-341-

HOH

21A-343-

HOH

31A-360-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 21480.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DHFR / プラスミド: pET21A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/PDNAY / 参照: UniProt: P00374, dihydrofolate reductase

-
非ポリマー , 5種, 147分子

#2: 化合物 ChemComp-21V / N-(4-{2-[(6S)-2-amino-4-oxo-1,4,5,6,7,8-hexahydropyrido[2,3-d]pyrimidin-6-yl]ethyl}benzoyl)-L-glutamic acid / 5,10-dideazatetrahydrofolic acid / Ly-249543


分子量: 443.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H25N5O6
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 2.2 M ammonium sulfate, 100 mM sodium citrate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月29日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 24905 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 18.3 % / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 18.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.85 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4M6J

4m6j


解像度: 1.7→47.369 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2398 1256 5.1 %RANDOM
Rwork0.1921 ---
obs0.1944 24628 99.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→47.369 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1502 0 93 143 1738
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071680
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2482286
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.309659
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005288
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.76810.36931240.35462472X-RAY DIFFRACTION97
1.7681-1.84860.31031430.31242492X-RAY DIFFRACTION98
1.8486-1.9460.30271500.25182501X-RAY DIFFRACTION98
1.946-2.06790.25851190.19982581X-RAY DIFFRACTION99
2.0679-2.22760.21111490.19182557X-RAY DIFFRACTION100
2.2276-2.45180.24341490.18782587X-RAY DIFFRACTION100
2.4518-2.80650.24131500.18622621X-RAY DIFFRACTION100
2.8065-3.53570.22791370.17012674X-RAY DIFFRACTION100
3.5357-47.38710.21671350.17182887X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6482-0.2537-0.12780.31330.6070.67480.0865-0.09630.0939-0.0586-0.0107-0.1027-0.2291-0.04160.0370.30030.04530.02240.12-0.00550.177526.87455.1534-29.0339
21.21130.23680.31770.2740.04471.92620.0952-0.16690.04210.1345-0.05740.1635-0.3093-0.15230.03410.29020.05110.03720.1617-0.01290.183123.72032.612-14.7877
30.0412-0.0370.05660.0123-0.04460.05170.2062-0.4178-0.31270.31790.2784-0.17120.0728-0.3664-0.00040.4234-0.0186-0.02760.3672-0.01010.243126.4376-7.7054-5.8318
40.7131-0.1612-0.67980.92690.16370.88550.1135-0.14950.058-0.0714-0.0428-0.0585-0.23720.24480.02570.2366-0.00780.0190.1401-0.00130.176534.16250.4776-27.8213
50.55050.0294-0.7329-0.06380.27440.93490.0544-0.0011-0.182-0.07740.03740.08120.0313-0.0130.05060.17840.0507-0.00730.10920.01260.217426.0632-6.7001-34.141
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 27 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 28 through 101 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 102 through 111 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 112 through 158 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 159 through 186 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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