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- PDB-4lxr: Structure of the Toll - Spatzle complex, a molecular hub in Droso... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lxr
タイトルStructure of the Toll - Spatzle complex, a molecular hub in Drosophila development and innate immunity
要素
  • Protein spaetzle C-106
  • Protein toll
キーワードIMMUNE SYSTEM/CYTOKINE / TLR / LEUCINE-RICH REPEAT / IMMUNE SYSTEM / CYTOKINE RECEPTOR / EMBRYONIC DEVELOPMENT / INNATE IMMUNITY / RECEPTOR-LIGAND COMPLEX' / IMMUNE SYSTEM-CYTOKINE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of antimicrobial peptide biosynthetic process / positive regulation of antifungal peptide biosynthetic process / defense response to oomycetes / positive regulation of hemocyte proliferation / regulation of embryonic pattern specification / Toll Like Receptor 10 (TLR10) Cascade / response to tumor cell / Formation of the trans-membrane 'signalling complex' / Adaptor protein complex binds to TL receptor at the plasma membrane / synaptic target inhibition ...positive regulation of antimicrobial peptide biosynthetic process / positive regulation of antifungal peptide biosynthetic process / defense response to oomycetes / positive regulation of hemocyte proliferation / regulation of embryonic pattern specification / Toll Like Receptor 10 (TLR10) Cascade / response to tumor cell / Formation of the trans-membrane 'signalling complex' / Adaptor protein complex binds to TL receptor at the plasma membrane / synaptic target inhibition / DL and DIF homodimers bind to TUB and phosphorylated PLL in the TL receptor 'signalling complex' / DL and DIF homodimers complexed with CACT are all phosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Activated PLL kinase is autophosphorylated in the TL receptor 'signalling complex' / Phosphorylated CACT, DL and DIF homodimers dissociate from the TL receptor 'signalling complex' / PLL kinase binds to TUB in the TL receptor 'signalling complex' / positive regulation of antifungal peptide production / positive regulation of biosynthetic process of antibacterial peptides active against Gram-positive bacteria / Toll binding / TIR domain binding / central nervous system formation / oocyte dorsal/ventral axis specification / larval somatic muscle development / cell competition in a multicellular organism / positive regulation of antimicrobial peptide production / antifungal innate immune response / Neutrophil degranulation / Toll signaling pathway / dorsal/ventral axis specification / detection of virus / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / dorsal/ventral pattern formation / virion binding / motor neuron axon guidance / cytokine receptor activity / negative regulation of multicellular organism growth / cytokine binding / cleavage furrow / defense response to fungus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / synapse assembly / cytokine activity / growth factor activity / response to hydrogen peroxide / negative regulation of cell growth / response to wounding / transmembrane signaling receptor activity / heart development / signaling receptor activity / defense response to Gram-negative bacterium / negative regulation of neuron apoptotic process / killing of cells of another organism / early endosome / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / receptor ligand activity / external side of plasma membrane / innate immune response / positive regulation of gene expression / cell surface / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Spaetzle / : / Spaetzle / Leucine rich repeat C-terminal domain / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Toll-like receptor / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain ...Spaetzle / : / Spaetzle / Leucine rich repeat C-terminal domain / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Toll-like receptor / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / TIR domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Toll - interleukin 1 - resistance / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Cystine-knot cytokine / TIR domain profile. / Alpha-Beta Horseshoe / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ribbon / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein toll / Protein spaetzle
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Stelter, M. / Parthier, C. / Breithaupt, C. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structure of the Toll-Spatzle complex, a molecular hub in Drosophila development and innate immunity.
著者: Parthier, C. / Stelter, M. / Ursel, C. / Fandrich, U. / Lilie, H. / Breithaupt, C. / Stubbs, M.T.
履歴
登録2013年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein toll
J: Protein spaetzle C-106
K: Protein spaetzle C-106
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,55714
ポリマ－115,6463
非ポリマー3,91211
水9,080504
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11500 Å2
ΔGint54 kcal/mol
Surface area41370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.025, 78.175, 124.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 126.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 AJK

#1: タンパク質 Protein toll


分子量: 89632.398 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 28-802 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Tl, CG5490
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): Schneider 2 / 参照: UniProt: P08953
#2: タンパク質 Protein spaetzle C-106


分子量: 13006.618 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: spz, CG6134 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P48607

-
糖 , 4種, 10分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_d3-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 505分子

#7: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.82 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 3350, 50 mM HEPES-Na salt, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 287K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンBESSY 14.110.9184, 1.8448, 1.8454
2
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 225 mm CCD1CCD2012年9月19日
2
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1BESSY BL 14.1MADMx-ray1
2BESSY BL 14.1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91841
21.84481
31.84541
Reflection数: 43793 / Rmerge(I) obs: 0.15 / D res high: 3.91 Å / Num. obs: 22848 / % possible obs: 93.8
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 68231 / Num. obs: 67514 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 52.183 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 15.02
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.2-2.330.691.681,298.8
2.33-2.490.4342.731,299.5
2.49-2.690.2424.921,299.5
2.69-2.940.1328.521,299.3
2.94-3.290.07114.841,299.4
3.29-3.80.03626.51,299.1
3.8-4.640.02537.881,298.4
4.64-6.530.02241.961,297.8
6.53-500.01747.271,295.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
SOLOMON位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→42.684 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.44 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 23.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2176 3376 5 %
Rwork0.1757 --
obs0.1779 67506 99.27 %
all-67514 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.337 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.684 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7059 0 255 504 7818
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087527
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13710201
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8992871
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051299
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.22830.34751360.29472587X-RAY DIFFRACTION97
2.2283-2.26150.33181410.26222675X-RAY DIFFRACTION100
2.2615-2.29690.27671410.23872689X-RAY DIFFRACTION100
2.2969-2.33450.24781380.22972609X-RAY DIFFRACTION100
2.3345-2.37480.31420.22332706X-RAY DIFFRACTION100
2.3748-2.4180.25671390.22052646X-RAY DIFFRACTION100
2.418-2.46450.2791420.21122683X-RAY DIFFRACTION100
2.4645-2.51480.23711410.20152682X-RAY DIFFRACTION100
2.5148-2.56940.27831390.19212644X-RAY DIFFRACTION100
2.5694-2.62920.22141420.17892703X-RAY DIFFRACTION100
2.6292-2.69490.23311420.17582683X-RAY DIFFRACTION100
2.6949-2.76780.22071410.17772680X-RAY DIFFRACTION100
2.7678-2.84920.2521390.17912652X-RAY DIFFRACTION99
2.8492-2.94120.28691400.1942657X-RAY DIFFRACTION100
2.9412-3.04630.26271420.19312699X-RAY DIFFRACTION100
3.0463-3.16820.23531400.18822655X-RAY DIFFRACTION100
3.1682-3.31230.23421410.18752685X-RAY DIFFRACTION100
3.3123-3.48690.21591420.18992700X-RAY DIFFRACTION100
3.4869-3.70520.22391400.17632656X-RAY DIFFRACTION99
3.7052-3.99110.19841410.14942681X-RAY DIFFRACTION99
3.9911-4.39240.1671410.13512670X-RAY DIFFRACTION99
4.3924-5.02710.17121410.12572693X-RAY DIFFRACTION99
5.0271-6.33040.17581420.1672692X-RAY DIFFRACTION98
6.3304-42.69250.20161430.1832703X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.61751.1573-0.1253.4566-0.63762.7725-0.0316-0.78350.54151.00140.0704-0.249-0.63720.4144-0.110.49850.0977-0.04060.6334-0.21370.3328-73.7291-4.648631.0522
22.1936-0.78530.32380.6563-0.12330.66950.06920.24750.0521-0.1064-0.0586-0.10930.11970.0372-0.01020.1857-0.00650.01060.13270.01390.2044-52.4348-26.75464.2805
31.3498-0.01611.22250.0521-0.29542.0348-0.1584-0.41050.40420.79190.0359-0.0068-0.4723-0.27080.32220.74110.0831-0.21220.4025-0.18120.3969-13.6572-35.980937.7853
41.8881-0.0068-0.33183.24610.7952.491-0.03130.1155-0.3176-0.03520.3079-0.22410.59840.3249-0.24170.49640.1437-0.06530.3787-0.1360.33916.0886-46.510373.9068
52.4879-1.56370.76033.55542.49854.73430.1399-0.7517-0.91140.74230.1007-1.39930.79440.9614-0.08520.37970.1761-0.11030.68970.13310.5568-49.1306-29.008424.0238
60.1957-0.32120.02491.23570.23536.2381-0.3289-0.81870.37160.0901-0.25430.2886-0.4242-0.98380.50980.61770.289-0.28271.5776-0.21990.7908-44.6867-21.316734.7798
73.86992.27521.18833.89522.21298.1665-0.3052-0.68960.34921.12810.3426-0.6058-0.35840.96390.00640.53250.0933-0.18360.6301-0.04980.5001-46.7875-18.971626.9494
82.7232-1.60852.40686.5247-1.10364.9401-0.25240.05720.1646-0.23010.1807-0.08710.30850.1480.04950.113-0.02010.06970.19320.02270.2086-55.9151-23.14339.2751
93.64910.6044-0.26697.20542.92897.7134-0.0877-0.62040.63430.8032-0.054-0.1732-0.5830.1779-0.03450.3242-0.0193-0.09830.3736-0.12620.3725-52.7931-13.749625.8845
105.37692.27565.16573.02971.99364.9820.0533-0.89510.07160.64550.0422-0.4477-0.23670.1531-0.06270.31650.0274-0.07790.5041-0.04550.2979-53.5809-17.185824.886
115.1254-0.797-5.06152.85152.15325.68320.0816-0.64530.6316-0.17310.2183-0.94770.10391.6142-0.2270.74930.0406-0.14310.61510.10280.8016-57.9081-11.3595.1615
126.367-2.09330.07384.5105-0.4057.1384-0.1502-0.69130.8210.02450.1110.1077-0.9265-0.00470.04090.2778-0.004-0.05310.42620.00110.4745-61.8694-15.714317.5966
133.4241.01892.39775.82123.35528.15050.0216-0.62990.6360.8237-0.41020.2289-0.6525-0.32450.33180.49750.1173-0.03260.8162-0.14460.2311-63.8784-15.72235.5976
141.63660.06620.23464.46410.05943.8094-0.107-0.7734-0.57910.53730.03740.46950.2237-0.65290.25920.20460.01290.04940.38260.14430.3491-60.4703-31.906618.8642
153.40092.5725.046.09032.07098.1976-0.2505-0.330.02460.91280.0354-0.73130.13280.578-0.31080.4470.2398-0.040.97840.14770.317-57.5767-26.475534.157
165.815-3.3559-5.62247.61846.26287.0493-0.158-0.91620.12040.79760.5332-0.30230.39740.3018-0.24690.32010.1360.00780.72190.10720.2199-54.6622-27.968927.3681
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 28 through 100 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 101 through 479 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 480 through 649 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 650 through 800 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'J' and (resid 5 through 11 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'J' and (resid 12 through 16 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'J' and (resid 17 through 56 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'J' and (resid 57 through 64 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'J' and (resid 65 through 94 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'J' and (resid 95 through 104 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'J' and (resid 105 through 110 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'K' and (resid 1 through 11 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'K' and (resid 12 through 47 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'K' and (resid 48 through 66 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'K' and (resid 67 through 94 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'K' and (resid 95 through 107 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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