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Yorodumi- PDB-4lte: Structure of Cysteine-free Human Insulin Degrading Enzyme in Comp... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4lte | ||||||||||||
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Title | Structure of Cysteine-free Human Insulin Degrading Enzyme in Complex with Macrocyclic Inhibitor | ||||||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE / METAL-BINDING / METALLOPROTEASE / PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration ...insulysin / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / peroxisome / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein binding / virus receptor activity / insulin receptor signaling pathway / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.705 Å | ||||||||||||
Authors | Foda, Z.H. / Seeliger, M.A. / Saghatelian, A. / Liu, D.R. | ||||||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2014 Title: Anti-diabetic activity of insulin-degrading enzyme inhibitors mediated by multiple hormones. Authors: Maianti, J.P. / McFedries, A. / Foda, Z.H. / Kleiner, R.E. / Du, X.Q. / Leissring, M.A. / Tang, W.J. / Charron, M.J. / Seeliger, M.A. / Saghatelian, A. / Liu, D.R. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4lte.cif.gz | 422.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4lte.ent.gz | 332.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4lte.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/4lte ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lt/4lte | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2ypuS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 4 molecules ABMN
#1: Protein | Mass: 113191.031 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 42-1019 Mutation: C110L, E111Q, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: IDE / Plasmid: PPROEX-H6 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P14735, insulysin #2: Protein/peptide | Mass: 544.598 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 5 types, 571 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.01 Å3/Da / Density % sol: 69.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1 M HEPES, 20 % PEGMME-5000, 12 % tacsimate, 10 % dioxane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 1.7 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 7, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.7 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.705→130.99 Å / Num. all: 97302 / Num. obs: 97263 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 2YPU Resolution: 2.705→130.986 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / Phase error: 19.3 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.1429 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.705→130.986 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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