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- PDB-4lte: Structure of Cysteine-free Human Insulin Degrading Enzyme in Comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lte
タイトルStructure of Cysteine-free Human Insulin Degrading Enzyme in Complex with Macrocyclic Inhibitor
要素
  • Insulin-degrading enzymeインスリン分解酵素
  • Macrocyclic Inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE (加水分解酵素) / METAL-BINDING / METALLOPROTEASE (金属プロテアーゼ) / PROTEASE (プロテアーゼ) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


インスリシン / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration ...インスリシン / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / ubiquitin-modified protein reader activity / insulin binding / regulation of aerobic respiration / peptide catabolic process / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / amyloid-beta metabolic process / Insulin receptor recycling / proteolysis involved in protein catabolic process / Peroxisomal protein import / peptide binding / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / ペルオキシソーム / positive regulation of protein catabolic process / virus receptor activity / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of protein binding / basolateral plasma membrane / endopeptidase activity / Ub-specific processing proteases / external side of plasma membrane / 細胞膜 / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フマル酸 / 2,6-DIAMINO-HEXANOIC ACID AMIDE / インスリン分解酵素
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.705 Å
データ登録者Foda, Z.H. / Seeliger, M.A. / Saghatelian, A. / Liu, D.R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Anti-diabetic activity of insulin-degrading enzyme inhibitors mediated by multiple hormones.
著者: Maianti, J.P. / McFedries, A. / Foda, Z.H. / Kleiner, R.E. / Du, X.Q. / Leissring, M.A. / Tang, W.J. / Charron, M.J. / Seeliger, M.A. / Saghatelian, A. / Liu, D.R.
履歴
登録2013年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22014年7月23日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_polymer_linkage / software / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 3.02024年4月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id / _pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id / _pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
M: Macrocyclic Inhibitor
N: Macrocyclic Inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,60312
ポリマ－227,4714
非ポリマー1,1328
水10,142563
1
A: Insulin-degrading enzyme
M: Macrocyclic Inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,3026
ポリマ－113,7362
非ポリマー5664
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area37600 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
N: Macrocyclic Inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,3026
ポリマ－113,7362
非ポリマー5664
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area37700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)261.973, 261.973, 90.775
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABMN

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / インスリン分解酵素 / Abeta-degrading protease / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 113191.031 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 42-1019
変異: C110L, E111Q, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / プラスミド: PPROEX-H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14735, インスリシン
#2: タンパク質・ペプチド Macrocyclic Inhibitor


分子量: 544.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 571分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-LYN / 2,6-DIAMINO-HEXANOIC ACID AMIDE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16N3O
#6: 化合物 ChemComp-FUM / FUMARIC ACID / 2-ブテン二酸 / フマル酸


分子量: 116.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 563 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 20 % PEGMME-5000, 12 % tacsimate, 10 % dioxane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.7 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月7日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.705→130.99 Å / Num. all: 97302 / Num. obs: 97263 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.7047-2.7635199
2.7635-2.82781100
2.8278-2.89861100
2.8986-2.97691100
2.9769-3.06451100
3.0645-3.16351100
3.1635-3.27651100
3.2765-3.40771100
3.4077-3.56281100
3.5628-3.75071100
3.7507-3.98571100
3.9857-4.29351100
4.2935-4.72551100
4.7255-5.40941100
5.4094-6.81521100
6.8152-227.681100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
autoPROCデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YPU

2ypu


解像度: 2.705→130.986 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1997 2214 2.28 %
Rwork0.1575 --
obs0.1584 97263 99.92 %
all-97302 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.1429 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.705→130.986 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15621 0 32 563 16216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01116052
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27321723
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.786048
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0592331
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082812
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7047-2.76350.30451380.25375886X-RAY DIFFRACTION99
2.7635-2.82780.25681390.22685903X-RAY DIFFRACTION100
2.8278-2.89860.24751360.20955894X-RAY DIFFRACTION100
2.8986-2.97690.28891360.20175935X-RAY DIFFRACTION100
2.9769-3.06450.22161360.19765896X-RAY DIFFRACTION100
3.0645-3.16350.23151370.18965900X-RAY DIFFRACTION100
3.1635-3.27650.27871410.18655917X-RAY DIFFRACTION100
3.2765-3.40770.24911380.17845909X-RAY DIFFRACTION100
3.4077-3.56280.20361410.15745939X-RAY DIFFRACTION100
3.5628-3.75070.17691350.14465956X-RAY DIFFRACTION100
3.7507-3.98570.18811380.13435921X-RAY DIFFRACTION100
3.9857-4.29350.15811370.12525963X-RAY DIFFRACTION100
4.2935-4.72550.13161340.11185945X-RAY DIFFRACTION100
4.7255-5.40940.16241390.12645962X-RAY DIFFRACTION100
5.4094-6.81520.19321430.15586001X-RAY DIFFRACTION100
6.8152-131.14030.16791460.14286122X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9913-0.46880.24711.5032-0.17382.13130.06470.0352-0.3945-0.11530.020.24270.374-0.0641-0.0670.19420.04040.00520.2012-0.00050.2372-98.4461-90.8042.0626
20.79860.17860.06010.76030.04450.77350.010.0019-0.10020.0386-0.047-0.13720.01510.10650.02560.20780.07950.00380.24220.05620.2019-80.093-79.803211.7247
30.58080.14570.01210.9571-0.12660.57020.0308-0.1949-0.04640.2847-0.06030.08910.0054-0.00080.03110.2710.00930.02480.24860.02310.1435-101.9321-70.779230.8803
41.2295-0.8579-0.65050.63750.5260.55260.01070.0568-0.0637-0.0128-0.03570.13330.029-0.0855-0.02630.23030.01240.01730.24530.02430.2957-108.609-82.077513.2227
50.83940.52310.21791.54670.29530.53510.1453-0.3143-0.05090.5708-0.0758-0.1215-0.03510.132-0.03330.34060.0013-0.00070.33210.00530.1631-96.1881-66.9839.1382
60.70910.14860.13150.5916-0.03490.7977-0.05680.03040.09030.0120.06480.1384-0.0601-0.0323-0.00770.20470.0486-0.00010.17660.01710.2341-112.5635-55.40758.9596
70.91370.3670.03050.25730.13780.4353-0.008-0.02660.2043-0.0153-0.04820.1552-0.14220.08670.03820.29010.0495-0.00510.15310.0480.2978-100.7046-44.30718.0078
81.3604-0.19820.02320.70640.05840.38630.08390.07510.134-0.0847-0.0368-0.1151-0.03120.0874-0.02160.23840.02760.01270.20850.06370.1773-86.6205-53.3466-2.0216
91.4910.44730.16881.59820.15230.9912-0.02810.13380.0542-0.20570.0067-0.0761-0.07410.08770.01990.22740.02750.01190.22950.09370.1545-85.1785-55.5337-9.0068
101.91960.08820.32022.5311-0.64392.7462-0.0036-0.00090.33370.2542-0.0055-0.0993-0.41140.25120.02120.3369-0.11130.00410.24860.03440.2502-89.374820.3837-17.251
110.98650.1512-0.0140.69340.17980.5444-0.0180.0602-0.0202-0.09690.0003-0.059-0.02640.11190.02720.3003-0.01430.02830.22180.07560.2027-100.79057.1129-33.0876
120.9215-0.06530.22680.7340.01110.5255-0.016-0.1058-0.04810.27730.0031-0.11950.0845-0.0150.01080.4271-0.01760.00420.18550.03380.2046-104.7376-7.58774.7873
130.4557-0.0931-0.08490.844-0.04150.63350.0245-0.0156-0.13560.0722-0.0507-0.0070.1639-0.04440.0410.4340.00430.02410.18810.04870.2552-106.0622-21.3841-3.687
140.47680.09210.05331.0926-0.01521.3645-0.02580.0027-0.0491-0.0764-0.004-0.14030.16950.16040.03980.29360.05170.01410.21670.04850.2251-93.6626-18.884-18.6539
150.99860.27390.08231.81810.040.9761-0.03670.05190.0023-0.046-0.0796-0.31750.13840.25660.10970.29350.0659-0.00260.25150.05740.2723-86.2817-18.5131-19.9437
160.640.111-0.45140.7292-0.1771.35280.04710.0230.07660.0876-0.03080.0717-0.1705-0.08060.00670.256-0.00370.0280.16520.00770.2484-122.33858.5201-11.7144
170.31250.0505-0.18630.07360.07090.2234-0.00820.0560.07530.0041-0.0233-0.0042-0.0927-0.00370.02550.3962-0.0627-0.00790.2350.03360.2531-102.821517.2299-6.3305
181.64020.21740.05761.3477-0.06061.6269-0.07690.1245-0.0057-0.1186-0.04430.2801-0.0421-0.31460.10160.2423-0.00370.01440.20220.0380.2269-130.91035.1113-17.16
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 43:92)A43 - 92
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 93:275)A93 - 275
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 276:404)A276 - 404
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 405:460)A405 - 460
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 461:514)A461 - 514
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 515:675)A515 - 675
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 676:734)A676 - 734
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 735:876)A735 - 876
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 877:1011)A877 - 1011
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 43:92)B43 - 92
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 93:275)B93 - 275
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 515:675)B515 - 675
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 676:734)B676 - 734
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resseq 735:876)B735 - 876
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resseq 877:1011)B877 - 1011
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resseq 276:404)B276 - 404
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resseq 405:460)B405 - 460
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resseq 461:514)B461 - 514

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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