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- PDB-4lrq: Crystal structure of a Low Molecular Weight Phosphotyrosine phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lrq
タイトルCrystal structure of a Low Molecular Weight Phosphotyrosine phosphatase from Vibrio choleraeO395
要素Phosphotyrosine protein phosphatase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
protein-tyrosine-phosphatase / Protein-tyrosine-phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Nath, S. / Banerjee, R. / Sen, U.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2014
タイトル: Atomic resolution crystal structure of VcLMWPTP-1 from Vibrio cholerae O395: insights into a novel mode of dimerization in the low molecular weight protein tyrosine phosphatase family.
著者: Nath, S. / Banerjee, R. / Sen, U.
履歴
登録2013年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotyrosine protein phosphatase
B: Phosphotyrosine protein phosphatase
C: Phosphotyrosine protein phosphatase
D: Phosphotyrosine protein phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,85616
ポリマ－69,2504
非ポリマー1,60612
水7,062392
1
A: Phosphotyrosine protein phosphatase
C: Phosphotyrosine protein phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4288
ポリマ－34,6252
非ポリマー8036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
2
B: Phosphotyrosine protein phosphatase
D: Phosphotyrosine protein phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4288
ポリマ－34,6252
非ポリマー8036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.470, 87.470, 73.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
Phosphotyrosine protein phosphatase


分子量: 17312.594 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: ATCC 39541 / Ogawa 395 / O395 / 遺伝子: VC0395_A0559, VC395_1055 / プラスミド: pET28a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3
参照: UniProt: A5F2Q3, UniProt: A0A0H3ALA8*PLUS, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MPO / 3[N-MORPHOLINO]PROPANE SULFONIC ACID / MOPS


分子量: 209.263 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2.4M ammonium sulfate, 0.1M citric acid pH 5.0, 2% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年12月7日
放射モノクロメーター: Ni Filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.284
11-K, -H, -L20.21
11K, H, -L30.216
11-h,-k,l40.29
反射解像度: 1.45→23.89 Å / Num. obs: 110187 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / Num. unique all: 110187 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASERMR位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→23.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 1.214 / SU ML: 0.022 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.014 / ESU R Free: 0.011 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16063 5518 5 %RANDOM
Rwork0.15159 ---
obs0.15204 104633 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.062 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.011 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→23.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4645 0 92 392 5129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0194820
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9591.9886496
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.939310633
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4175593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.81824.537227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.92515850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8271532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2703
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215397
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021051
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.90234820
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.5565121
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.0255014
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.446 432 -
Rwork0.399 7459 -
obs--95.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.70.02930.04481.50240.16921.4318-0.00420.0020.0451-0.02490.01680.0432-0.013-0.0419-0.01260.02590.00980.00230.02370.00660.0375-10.5685-21.3912-19.0189
21.1383-0.4379-0.1641.05180.30871.28840.02240.02810.0009-0.0335-0.0110.05790.0005-0.0462-0.01140.0031-0.0059-0.00370.02240.00730.0263-30.55595.4556-7.0247
31.02110.52270.02851.7176-0.17941.27450.0436-0.11290.01560.2374-0.05070.075-0.0511-0.02240.00710.0447-0.01390.00790.0233-0.0010.0267-14.8796-43.44623.8284
41.3623-0.80980.11191.580.17171.4468-0.0841-0.1644-0.04660.18350.07270.028-0.0121-0.01440.01150.04650.00740.0030.0210.010.0336-13.5927-9.367816.0302
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 149
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 150
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 149
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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