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- PDB-6jdl: Central domain of FleQ H287A mutant in complex with ATPgS and Mg -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jdl
タイトルCentral domain of FleQ H287A mutant in complex with ATPgS and Mg
要素Nitrogen assimilation regulatory protein
キーワードTRANSCRIPTION / FleQ / Pseudomonas / AAA+ / NtrC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cilium-dependent cell motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cyclic-di-GMP binding / negative regulation of extracellular matrix assembly / positive regulation of cell-substrate adhesion / DNA-binding transcription repressor activity / DNA-binding transcription activator activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding ...positive regulation of cilium-dependent cell motility / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cyclic-di-GMP binding / negative regulation of extracellular matrix assembly / positive regulation of cell-substrate adhesion / DNA-binding transcription repressor activity / DNA-binding transcription activator activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein-DNA complex / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Flagellar regulatory FleQ / Flagellar regulatory protein FleQ / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region A signature. / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 1 / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 2 / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region B signature. / Sigma-54 interaction domain profile. / Sigma-54 interaction domain ...Flagellar regulatory FleQ / Flagellar regulatory protein FleQ / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region A signature. / Sigma-54 interaction domain, conserved site / Sigma-54 interaction domain C-terminal part signature. / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 1 / Sigma-54 interaction domain, ATP-binding site 2 / Sigma-54 interaction domain ATP-binding region B signature. / Sigma-54 interaction domain profile. / Sigma-54 interaction domain / RNA polymerase sigma factor 54 interaction domain / DNA binding HTH domain, Fis-type / Bacterial regulatory protein, Fis family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / CheY-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Homeobox-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transcriptional regulator FleQ / AAA domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.249 Å
データ登録者Jain, D. / Banerjee, P. / Chanchal
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (India) インド
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Sensor I Regulated ATPase Activity of FleQ Is Essential for Motility to Biofilm Transition inPseudomonas aeruginosa.
著者: Banerjee, P. / Chanchal / Jain, D.
履歴
登録2019年2月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogen assimilation regulatory protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0803
ポリマ－29,5331
非ポリマー5482
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.011, 105.011, 43.191
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Nitrogen assimilation regulatory protein / Regulatory protein / Sigma-54-dependent Fis family transcriptional regulator / Transcriptional regulator FleQ


分子量: 29532.865 Da / 分子数: 1 / 断片: Central domain / 変異: H287A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: ntrC_1, fleQ, ntrC_2, C8257_22345, CAZ10_06755, CGU42_27830, DZ940_07790, DZ962_01740, NCTC13719_04150, PAERUG_E15_London_28_01_14_04909, PAMH19_4438, RW109_RW109_05080
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q51460, UniProt: G3XCV0*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.16 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M SODIUM THIOCYANATE, 22% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.249→45.5 Å / Num. obs: 13175 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.25→2.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EXP

5exp


解像度: 2.249→45.471 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2449 623 4.74 %
Rwork0.1744 --
obs0.1775 13156 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.249→45.471 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1990 0 32 75 2097
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092065
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1692791
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.407789
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005361
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2493-2.47560.27911350.2213124X-RAY DIFFRACTION100
2.4756-2.83380.30171780.19913096X-RAY DIFFRACTION100
2.8338-3.57010.2761810.19033084X-RAY DIFFRACTION100
3.5701-45.48040.19271290.15073229X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.1120.63480.73627.02271.42621.8385-0.13590.0671-0.7328-0.4620.094-0.87150.48890.59440.02770.44820.09180.06230.3550.06570.469332.1239-26.17690.5518
23.6376-0.76551.35253.2024-0.69322.81530.2110.3515-0.0492-0.6429-0.15470.22270.3067-0.0584-0.01690.4566-0.00110.00420.26860.02850.271714.1315-21.1033-9.887
34.67722.883-0.34542.6499-0.24810.86070.0933-0.2643-0.29240.0776-0.1229-0.3770.090.33710.02590.23480.0519-0.04010.38310.02290.299837.9725-11.28963.2718
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 142 through 179 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 180 through 295 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 296 through 393 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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