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- PDB-4k45: Auto-inhibition and phosphorylation-induced activation of PLC-gam... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k45
タイトルAuto-inhibition and phosphorylation-induced activation of PLC-gamma isozymes
要素
  • 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
  • 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, short peptide
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SH2 domain / PLC-gamma1 / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / ISG15 antiviral mechanism ...PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / ISG15 antiviral mechanism / Generation of second messenger molecules / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / Downstream signal transduction / Signaling by ALK / Role of phospholipids in phagocytosis / inositol trisphosphate biosynthetic process / DAP12 signaling / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium-dependent phospholipase C activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RET signaling / inositol trisphosphate metabolic process / response to curcumin / phosphoinositide phospholipase C / FCERI mediated MAPK activation / response to gravity / phosphatidylinositol metabolic process / phosphatidylinositol phospholipase C activity / COP9 signalosome / phospholipase C activity / neurotrophin TRKA receptor binding / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / clathrin-coated vesicle / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell migration / phosphatidylinositol-mediated signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / glutamate receptor binding / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to epidermal growth factor stimulus / ruffle / response to organonitrogen compound / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cell projection / calcium-mediated signaling / phosphoprotein binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / insulin receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / response to hydrogen peroxide / epidermal growth factor receptor signaling pathway / receptor tyrosine kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of angiogenesis / calcium ion transport / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / T cell receptor signaling pathway / in utero embryonic development / glutamatergic synapse / calcium ion binding / protein kinase binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / SH2 domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Sondek, J. / Hajicek, N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Autoinhibition and Phosphorylation-Induced Activation of Phospholipase C-gamma Isozymes.
著者: Hajicek, N. / Charpentier, T.H. / Rush, J.R. / Harden, T.K. / Sondek, J.
履歴
登録2013年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22014年1月22日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
B: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, short peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5542
ポリマ－14,5542
非ポリマー00
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.013, 54.506, 59.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 12438.193 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal SH2 (cSH2) domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Plcg1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10686, phosphoinositide phospholipase C
#2: タンパク質・ペプチド 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, short peptide / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 2116.119 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 770 to 787 of PLC-gamma1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P10686, phosphoinositide phospholipase C
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES, 200 mM ammonium acetate, 35% (w/v) PEG 4,000, microseeding, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 116025 / Num. obs: 15900 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 3.8 / Observed criterion σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→40.303 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 790 4.98 %random
Rwork0.1729 ---
obs0.1629 15850 99.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→40.303 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数900 0 0 80 980
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.631262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.364367
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.121125
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007164
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4979-1.59180.22691220.18272444X-RAY DIFFRACTION99
1.5918-1.71470.2071170.17672491X-RAY DIFFRACTION100
1.7147-1.88730.18611360.16762456X-RAY DIFFRACTION100
1.8873-2.16030.22831470.15472486X-RAY DIFFRACTION100
2.1603-2.72170.20081510.16352507X-RAY DIFFRACTION100
2.7217-40.31780.1771170.15382676X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0282-0.0132-0.11271.04350.41290.5831-0.01930.0070.07050.10910.01530.17260.0764-0.1819-0.36360.05490.00170.01450.1126-0.00230.1009-17.02956.0085-1.3382
20.96030.66980.65810.78740.96251.2430.0918-0.1875-0.27050.3017-0.0745-0.12990.41490.03190.05020.16550.0111-0.01410.08540.00360.1098-9.7683-6.7001-1.8319
30.56430.2166-0.51392.7277-1.66291.28040.05620.0236-0.0030.17390.13930.08090.07970.04860.28950.0814-0.0111-0.00840.0553-0.02020.0568-17.6255-7.1928-10.9759
40.2457-0.0119-0.06490.1069-0.23770.56250.01610.0349-0.08350.06040.0193-0.1290.03230.01230.06080.0426-0.0061-0.01410.0467-0.01680.0638-7.6084.1946-5.3508
50.2098-0.39080.00530.79370.07350.1073-0.0420.1627-0.0139-0.12040.1569-0.288-0.05950.06680.01320.0955-0.0038-00.0944-0.03170.0989-5.02466.1204-9.5747
60.0142-0.2253-0.01943.63540.31450.02720.0440.13330.1313-0.48160.0559-0.5084-0.21950.2307-0.05610.1098-0.0029-0.00220.1087-0.0050.1285-7.729217.72-9.4061
70.9422-0.2564-0.68980.07080.20560.8666-0.0662-0.10490.1884-0.12820.0484-0.125-0.02110.30110.00690.11420.00440.01130.07180.00370.0855-10.583616.4677-13.9873
80.7241-0.17721.13050.3979-0.49092.5582-0.071-0.1033-0.0594-0.05170.07040.2478-0.0215-0.30250.00610.08680.0042-0.00240.05490.00410.0726-16.97810.6262-12.737
90.06570.2327-0.03960.839-0.13760.0247-0.05360.0448-0.0175-0.2989-0.0382-0.01270.11430.057-0.01720.13030.01820.00370.1246-0.01970.1044-15.93910.9151-14.9647
100.7519-0.9259-0.56371.14110.69530.424-0.19430.065-0.2550.3583-0.09170.27380.5033-0.0193-0.04650.43920.05230.09920.4740.16980.3445-23.006-6.04411.7173
110.4407-0.34590.32771.6858-0.81380.47810.00490.39910.0334-0.3772-0.164-0.24180.1550.3628-0.030.16880.0091-0.00170.2506-0.03090.2123-1.5622.1994-12.9792
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 662 through 674 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 675 through 684 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 685 through 690 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 691 through 710 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 711 through 720 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 721 through 726 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 727 through 733 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 734 through 743 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 744 through 757 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 758 through 763 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 198 through 205 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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