[日本語] English
万見
- PDB-4jo7: Crystal structure of the human Nup49CCS2+3* Nup57CCS3* complex wi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jo7
タイトルCrystal structure of the human Nup49CCS2+3* Nup57CCS3* complex with 2:2 stoichiometry
要素
  • Nucleoporin p54
  • Nucleoporin p58/p45
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Nucleocytoplasmic transport
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein import into nucleus / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore central transport channel / nuclear pore organization / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA ...regulation of protein import into nucleus / protein localization to nuclear inner membrane / nuclear pore central transport channel / nuclear pore organization / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / NLS-bearing protein import into nucleus / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / protein targeting / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / nuclear envelope / protein transport / snRNP Assembly / nuclear membrane / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1350 / Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin p58/p45 / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Helix Hairpins ...Helix Hairpins - #1350 / Nucleoporin FG repeated region / Nup54, C-terminal interacting domain / Nup54 C-terminal interacting domain / Nucleoporin p58/p45 / Nucleoporin Nup54/Nup57/Nup44 / Nucleoporin Nup54, alpha-helical domain / Nucleoporin complex subunit 54 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Helix Hairpins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleoporin p54 / Nucleoporin p58/p45
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.752 Å
データ登録者Stuwe, T. / Bley, C.J. / Mayo, D.J. / Hoelz, A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Architecture of the fungal nuclear pore inner ring complex.
著者: Stuwe, T. / Bley, C.J. / Thierbach, K. / Petrovic, S. / Schilbach, S. / Mayo, D.J. / Perriches, T. / Rundlet, E.J. / Jeon, Y.E. / Collins, L.N. / Huber, F.M. / Lin, D.H. / Paduch, M. / Koide, ...著者: Stuwe, T. / Bley, C.J. / Thierbach, K. / Petrovic, S. / Schilbach, S. / Mayo, D.J. / Perriches, T. / Rundlet, E.J. / Jeon, Y.E. / Collins, L.N. / Huber, F.M. / Lin, D.H. / Paduch, M. / Koide, A. / Lu, V. / Fischer, J. / Hurt, E. / Koide, S. / Kossiakoff, A.A. / Hoelz, A.
履歴
登録2013年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月2日Group: Structure summary
改定 1.22016年2月3日Group: Database references
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Nucleoporin p54
E: Nucleoporin p58/p45
H: Nucleoporin p54
D: Nucleoporin p54
G: Nucleoporin p58/p45
A: Nucleoporin p58/p45
C: Nucleoporin p58/p45
F: Nucleoporin p54


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0078
ポリマ－61,0078
非ポリマー00
水8,179454
1
B: Nucleoporin p54
D: Nucleoporin p54
A: Nucleoporin p58/p45
C: Nucleoporin p58/p45


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5044
ポリマ－30,5044
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10070 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area13470 Å2
手法PISA
2
E: Nucleoporin p58/p45
H: Nucleoporin p54
G: Nucleoporin p58/p45
F: Nucleoporin p54


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5044
ポリマ－30,5044
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9750 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area13300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.689, 47.658, 71.324
Angle α, β, γ (deg.)88.870, 83.370, 81.420
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
Nucleoporin p54 / Nup54 / 54 kDa nucleoporin


分子量: 4729.410 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 453-491 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z3B4
#2: タンパク質
Nucleoporin p58/p45 / Nup58 / Nucleoporin-like protein 1


分子量: 10522.431 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 341-428 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUPL1, KIAA0410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BVL2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.87 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES, pH 6.5, 6.7% PEG20000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9805 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年6月4日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9805 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 117121 / Biso Wilson estimate: 16.74 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8_1069位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.752→47.125 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / FOM work R set: 0.85 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 22.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2144 1911 3.36 %
Rwork0.1863 --
obs0.1873 116939 94.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 113.59 Å2 / Biso mean: 24.4628 Å2 / Biso min: 4.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.752→47.125 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4102 0 0 454 4556
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084206
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8045666
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05633
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004729
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9471617
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.752-1.77370.33121250.29553350347577
1.7737-1.79620.31651240.27223806393090
1.7962-1.81980.2871260.25864025415192
1.8198-1.84480.26661470.25283918406592
1.8448-1.87110.26671390.24373928406794
1.8711-1.8990.25571470.24194074422193
1.899-1.92870.28691580.24163925408393
1.9287-1.96030.2443980.23954063416194
1.9603-1.99410.28211410.23314107424894
1.9941-2.03040.28391380.22173873401194
2.0304-2.06950.25271340.20274220435495
2.0695-2.11170.21411460.18683943408995
2.1117-2.15760.20011590.18014151431095
2.1576-2.20780.22161130.17344028414195
2.2078-2.2630.17811620.16764090425295
2.263-2.32420.21541190.16274045416496
2.3242-2.39260.20911560.16914133428995
2.3926-2.46980.20391460.16464004415095
2.4698-2.55810.20841400.16584085422596
2.5581-2.66050.20751410.17234169431096
2.6605-2.78160.22381570.16854099425697
2.7816-2.92820.20141440.1754110425496
2.9282-3.11160.16451330.16614171430497
3.1116-3.35180.18471590.17144080423996
3.3518-3.6890.17931420.16344158430096
3.689-4.22250.17471400.15984144428498
4.2225-5.31880.18531490.16924198434797
5.3188-47.1420.28091420.22654117425997

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る